Bloques Constructores de la Vida: Aminoácidos, Proteínas y Vitaminas

Aminoácidos: Los Monómeros de las Proteínas

Los aminoácidos son los monómeros que constituyen los péptidos y las proteínas. Existen 200 tipos, pero solo 20 forman las proteínas, conocidos como aminoácidos proteicos.

Estructura de los Aminoácidos

Los aminoácidos comparten una estructura común: un grupo amino libre de carácter básico y un grupo carboxilo libre de carácter ácido. Como el grupo amino va unido al carbono L, se les llama L-aminoácidos.

Tipos de Aminoácidos

• Aminoácidos Neutros Apolares: A pH 7, tienen carga neta 0. Sus cadenas laterales son hidrofóbicas y poco solubles.
• Aminoácidos Neutros Polares: A pH 7, tienen carga neta 0. Sus cadenas laterales presentan grupos polares sin carga, formando puentes de hidrógeno.
• Aminoácidos Ácidos: A pH 7, tienen carga negativa. Su cadena lateral lleva un grupo carboxilo ionizado.
• Aminoácidos Básicos: A pH 7, tienen carga positiva. Su cadena lateral lleva un grupo amino ionizado.

Propiedades de los Aminoácidos

• Enantiómeros: Poseen un carbono asimétrico, es decir, un carbono unido a cuatro radicales diferentes.
• Estereoisomería: Pueden desviar el rayo de luz hacia la derecha (dextrógiros) o hacia la izquierda (levógiros).
• Comportamiento Anfótero: En disolución acuosa, pueden comportarse como ácidos o como bases, dependiendo del pH de la disolución. El Punto Isoeléctrico es el pH en el que el aminoácido tiene el mismo número de cargas positivas y negativas.

Enlace Peptídico: Uniendo Aminoácidos

El enlace peptídico une los aminoácidos para formar péptidos y proteínas. Es un enlace covalente de tipo amida, con carácter parcial de doble enlace. El carbono L, el oxígeno del grupo carbonilo y el hidrógeno del grupo amino se sitúan en lados opuestos del enlace.

Péptidos: Cadenas Cortas de Aminoácidos

• Oligopéptidos: Contienen entre 2 y 10 aminoácidos.
• Polipéptidos: Contienen más de 10 aminoácidos.

Proteínas: Estructura y Función

Estructura de las Proteínas

• Estructura Primaria: Secuencia lineal de aminoácidos que forman la proteína.
• Estructura Secundaria: Formación de hélices alfa (L-hélice) estabilizadas por puentes de hidrógeno, o láminas beta, donde varios fragmentos se disponen en zigzag, paralelos o antiparalelos.
• Estructura Terciaria: Configuración tridimensional de la proteína. Puede ser globular, donde la estructura secundaria se pliega adoptando una forma compacta, o fibrosa, donde la estructura secundaria no se pliega y la proteína tiene forma alargada.
• Estructura Cuaternaria: Presente en proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas.

Propiedades de las Proteínas

Las proteínas amortiguan las variaciones de pH, pueden desnaturalizarse perdiendo su configuración espacial característica, y pueden realizar la misma función en diferentes especies.

Funciones de las Proteínas

• Estructural: Forman parte de estructuras celulares (membranas, cromosomas) y orgánicas (tendones, huesos, queratina).
• De Reserva: Ejemplos son la ovoalbúmina y la caseína.
• De Transporte: Citocromos transportan electrones, hemoglobina transporta oxígeno.
• Defensa: Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos.
• Hormonal: Insulina y glucagón regulan el metabolismo, somatotropina regula el crecimiento.
• Contráctil: Actina y miosina permiten la contracción muscular.
• Catalizadora: Las enzimas actúan como catalizadores biológicos.

Vitaminas: Esenciales para la Vida

Las vitaminas son sustancias orgánicas necesarias en pequeñas cantidades para el correcto funcionamiento del organismo.

• Tiamina (B1): Forma enzimas importantes del ciclo de Krebs.
• Riboflavina (B2): Componente de las coenzimas FMN y FAD.
• Niacina (B3): Componente de las coenzimas NAD, NADP y coenzima A.
• Ácido Pantoténico (B5): Forma parte de la coenzima A.
• Piridoxina (B6): Participa en el metabolismo de aminoácidos y ácidos grasos.
• Cianocobalamina (B12): Actúa como enzima en el metabolismo de aminoácidos.
• Biotina: Necesaria para la síntesis de ácidos grasos y el metabolismo de aminoácidos.
• Ácido Fólico: Coenzima para la síntesis de ácidos nucleicos y la formación de glóbulos rojos.
• Retinol (A): Importante para la formación de pigmentos del ciclo visual.
• Calciferol (D): Facilita la absorción de calcio en el intestino.
• Tocoferol (E): Actúa como antioxidante.
• Naftoquinona (K): Esencial para la síntesis de factores de coagulación.

Tipos de Proteínas

Heteroproteínas

Contienen aminoácidos y otros compuestos no proteicos.

• Glucoproteínas: Fibrinógeno, inmunoglobulinas, gonadotropinas, mucoproteínas.
• Lipoproteínas: VLDL, LDL, HDL, presentes en la membrana plasmática.
• Fosfoproteínas: Caseína, vitelina.
• Nucleoproteínas: Forman fibras de cromatina.
• Cromoproteínas: Contienen un grupo prostético, que puede ser porfirínico (transportan oxígeno) o no porfirínico (transporte de oxígeno en mucosas).

Holoproteínas

Proteínas Globulares

Tienen conformación globular, son solubles en agua y poseen gran actividad biológica.

• Albúmina: Transporte de moléculas y reserva de aminoácidos.
• Globulinas: Seroglobulinas, forman parte de los anticuerpos.
• Histonas y Protaminas: Ricas en aminoácidos básicos, forman la cromatina y se unen al ADN.

Proteínas Fibrosas

Presentan conformación filamentosa, son insolubles en agua y tienen función estructural.

• Colágeno: Forma fibras resistentes en tejidos conectivos y óseos.
• Queratina: Presente en pelo, contiene cisteína.
• Elastina: Proporciona elasticidad a los vasos sanguíneos.

Enzimas: Catalizadores Biológicos

Las enzimas son moléculas proteicas con actividad catalítica. Actúan sobre sustratos específicos en condiciones suaves de pH y temperatura, y su actividad puede ser regulada.

Holoenzimas

: son proteinas conjugadas, presentan una parte proteica apoenzima y una no proteica, el cofactor (una molec compleja organ k contiene una vitamina). El centro activo: el enzima se une al sustrato para formar el compleo, k tras la transformacion enzimatica, s separa en los productos d la reaccion y el enzima libre. LA union tiene lugar en una pekeña parte d la molecula dl enzima constituida x un numero reducido d aa. *De union: tienen grupos hidrofobos o con cargas + y - k permiten la union dl sustrato. *Cataliticos: responsables d la transformacion dl sustrato en productos. Ajuste inductivo: inicialmente, la forma dl centro activo enzima y la dl sustrato son diferentes; la cercania dl sustrato provoca un cambio en la forma dl enzima y dl sustrato k permite su union lo k crea tension entre lasmoleculas reactivas y facilita la reaccion; el sustrato se transforma en los productos d la reaccion, y el enzima keda libre, con su configuracion primitiva. Efecto d los inhibidores: son sustancias kimicas k disminuyen la actividad d los enzimas. *Competitiva: si el k se une es el sustrato, se forman productos, pero si la union la realiza en inhibidor, no se produce reaccion. *No competitiva: un aumento d la concentracion dl sustrato no conduce a la recuperacion d la actividad. Moduladores alostericos: enzimas regulados x la union no covalente d una molecula. *Psitiva: proboca un aumento d su actividad, se une a 2 sitios distintos del enzima. *Negativo: se une al sitio alosterico dl enzima regulador probocando el cambio d la forma activa a la negativa. VITAMINAS: un grupo d sustancias organicas d composicion variada, necesarias en cantidades muy pekeñas para el correcto funcionamiento dl organismo. *Hidrosolubles: d naturaleza polar, son excretadas en el metabolismo celular y se debe obtenerse regularmente con la dieta. *Liposolubles: son apolares, dificil de eliminar y su exceso puede acumularse en el organismo y producir toxicidad. Avitaminosis: ausencia extrema d alguna vitamina. Hipervitaminosis: acumulacion d alguna vit k produce efectos toxicos.