Bioquimica
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METABOLISMO DE LOS COMPUESTOS NITROGENADOS
Reacción global del mecanismo de fijación del Nitrógeno
N2 + 8e- + 16ATP + 16H2O 2NH3 + H2 + 16 ADP + 16 Pi + 8 H+
Reacción global del mecanismo de fijación del Nitrógeno
TRANSAMINACION
Es la transferencia de un grupo amino de un aminoácido a un cetoácido, con la intervención del piridoxal fosfato.
Piridoxal fosfato: coenzima que utilizan las aminotranferasas en el proceso de la transaminación. La parte funcional de este cofactor es un grupo funcional aldehído unido a un anillo de piridina.
La catalisis se inicia con la condensación de este aldehído con el grupo amino de un aa, para dar un intermediario o base de shiff. (aldimina).
Proteasas intracelulares y lugares de recambio.
Calpaínas: proteasas activadas por Ca2+
Proteasoma: proteasas dependientes de ATP.
Catepsinas: protesas lisosómicas actuan en medio ácido.
Ciclo de la Urea
La ornitina actua como “transportador”, sobre el cual se ensamblan los átomos de carbono y nitrógeno que finalmente constituiran la urea.
El origen del carbono y de un atomo de nitrogeno de la urea es el carbamoil fosfato, que reaacciona con la ornitina a traves de la enzima ornitina carbamoiltransaferasa, para dar citrulina.
El segundo nitrógeno procede del aspartato que reacciona con la citrulina para argininosuccinato, mediante la acción de la argininosuccinato sintasa. La arginina succinasa rompe el argininosuccinato mediante una reacción no hidrolítica y no oxidativa para dar arginina y fumarato. La arginina se rompe de forma hidrolitica por la arginasa, para regenerar la ornitina y producir una molécula de UREA.
• La enzima arginasa es la responsable de la naturaleza ciclica de la ruta de biosintesis de urea.
• Se producen tanto en las mitocondrias como en el citosol de las células hepáticas (La glutamato deshidrogenasa, las enzimas del ciclo del ácido cítrico la cabamoilfosfato sintetasa I y la ornitina cabamoil transferasa se encuentran en la mitocondria y el resto del ciclo se produce en el citosol)
• Tras su síntesis, la urea se transporta por el torrente sanguíneo a los riñones que la filtran para su excreción.
• Su determinación en sangre proporciona un indicador sensible de la función renal.
• La determinaciones de amoniaco en sangre constituyen una prueba sensible de función hepática.
Transporte de amoniaco al Higado
• El ciclo Glucosa - Alanina: elimina el amoniaco toxico del musculo.
• La Glutamina sintetasa y la glutaminasa: hacen lo mismo en la mayor parte de los tejidos.
Coenzimas que intervienen fundamentalmente en el metabolismo del nitrógeno
- Piridoxal Fosfato: es el cofactor de la transaminación y otras muchas reacciones del metabolismo de los aminoácidos.
En todas la reacciones con piridoxal fosfato se produce la formación inicial de una base de schiff seguida de la labilización del enlace causado por la extracción de electrones hacia el anillo de piridina de la coenzima.
Coenzimas de tetrahidrofolato y metabolismo de un carbono.
Acido Fólico
Las coenzimas derivadas de la vitamina ácido fólico participan en la generación, la utilización de los grupos funcionales de un solo carbono, metilo, metileno y formilo.
El ácido fólico se forma a partir de tres grupos distintos:
1- un anillo de pteridina heterocíclico, bicíclico, la 6-metilpteridina.
2- el ácido p-aminobenzoico (PABA), que es necesario también para el crecimiento de muchas bacterias.
3- el ácido glutámico.
En la estructura del ácido fólico la 6-metilpterina está ligada a través del grupo amino del PABA, formando el ácido pteroico, que está unido a su vez a través de una amida al glutamato, para formar pteroilmonoglutamato.
Coenzimas B12
• 5-adenosilcobalamina.
• Metilcobalamina.
Catabolismo de la glutamina y asparagina.
La principal ruta catabólica de la glutamina es la hidrólisis a glutamato por la glutaminasa,
El aspartato se cataboliza mediante transaminación o a través de una desaminación por la aspartasa, para dar fumarato y amoniaco.
Catabolismo de la Cisteina y la Metionina
El â-mercaptopiruvato, que es el producto de transaminación de la cisteina, puede sufrir una desulfuración por varios caminos, para dar piruvaro y H2S, sulfito (SO3-2), tiosulfato (S2O3-2) o tiocianato (SCN-).
La rodanesa, una enzima mitocondrial, cataliza varias reacciones, entre ellas la formación de tiocianato a partir de tiosulfato e ión cianuro. Esta reacción intervie en la desactivación del cianuro.
El catabolismo de la metionina se produce en gran parte a través de la homocisteina, que se cataboliza por la ruta de la cistationina para dar á-cetobutiráto. Este ultimo reacciona con la CoA y el ATP para producir propionil CoA, que se convierte luego en succinil-CoA por una ruta que requiere vitamina B12.
Catabolismo de la tirosina
La ruta catabolica principal para la tirosina implica primero su transaminación mediante la tirosina aminotransferasa. El producto, el p-hidroxifenilpiruvato, sufre la acción de la p-hidroxifenilpiruvato dioxigenasa, una enzima poco habitual que contiene hierro, que cataliza una hidroxilación del anillo, una descarboxilación y una migración de la cadena lateral, utilizando como cofactor el ascorbato
Catabolismo del Triptofano
La ruta catabólica principal transcurre a través de la quinurenina hasta la glutaril-CoA. Está catalizada por la triptofano oxigenasa, que es una proteina con hierro hemo cuya concentración se controla mediante dos mecanismo:
1- la inducción por determinadas hormonas.
Reacción global del mecanismo de fijación del Nitrógeno
N2 + 8e- + 16ATP + 16H2O 2NH3 + H2 + 16 ADP + 16 Pi + 8 H+
Reacción global del mecanismo de fijación del Nitrógeno
TRANSAMINACION
Es la transferencia de un grupo amino de un aminoácido a un cetoácido, con la intervención del piridoxal fosfato.
Piridoxal fosfato: coenzima que utilizan las aminotranferasas en el proceso de la transaminación. La parte funcional de este cofactor es un grupo funcional aldehído unido a un anillo de piridina.
La catalisis se inicia con la condensación de este aldehído con el grupo amino de un aa, para dar un intermediario o base de shiff. (aldimina).
Proteasas intracelulares y lugares de recambio.
Calpaínas: proteasas activadas por Ca2+
Proteasoma: proteasas dependientes de ATP.
Catepsinas: protesas lisosómicas actuan en medio ácido.
Ciclo de la Urea
La ornitina actua como “transportador”, sobre el cual se ensamblan los átomos de carbono y nitrógeno que finalmente constituiran la urea.
El origen del carbono y de un atomo de nitrogeno de la urea es el carbamoil fosfato, que reaacciona con la ornitina a traves de la enzima ornitina carbamoiltransaferasa, para dar citrulina.
El segundo nitrógeno procede del aspartato que reacciona con la citrulina para argininosuccinato, mediante la acción de la argininosuccinato sintasa. La arginina succinasa rompe el argininosuccinato mediante una reacción no hidrolítica y no oxidativa para dar arginina y fumarato. La arginina se rompe de forma hidrolitica por la arginasa, para regenerar la ornitina y producir una molécula de UREA.
• La enzima arginasa es la responsable de la naturaleza ciclica de la ruta de biosintesis de urea.
• Se producen tanto en las mitocondrias como en el citosol de las células hepáticas (La glutamato deshidrogenasa, las enzimas del ciclo del ácido cítrico la cabamoilfosfato sintetasa I y la ornitina cabamoil transferasa se encuentran en la mitocondria y el resto del ciclo se produce en el citosol)
• Tras su síntesis, la urea se transporta por el torrente sanguíneo a los riñones que la filtran para su excreción.
• Su determinación en sangre proporciona un indicador sensible de la función renal.
• La determinaciones de amoniaco en sangre constituyen una prueba sensible de función hepática.
Transporte de amoniaco al Higado
• El ciclo Glucosa - Alanina: elimina el amoniaco toxico del musculo.
• La Glutamina sintetasa y la glutaminasa: hacen lo mismo en la mayor parte de los tejidos.
Coenzimas que intervienen fundamentalmente en el metabolismo del nitrógeno
- Piridoxal Fosfato: es el cofactor de la transaminación y otras muchas reacciones del metabolismo de los aminoácidos.
En todas la reacciones con piridoxal fosfato se produce la formación inicial de una base de schiff seguida de la labilización del enlace causado por la extracción de electrones hacia el anillo de piridina de la coenzima.
Coenzimas de tetrahidrofolato y metabolismo de un carbono.
Acido Fólico
Las coenzimas derivadas de la vitamina ácido fólico participan en la generación, la utilización de los grupos funcionales de un solo carbono, metilo, metileno y formilo.
El ácido fólico se forma a partir de tres grupos distintos:
1- un anillo de pteridina heterocíclico, bicíclico, la 6-metilpteridina.
2- el ácido p-aminobenzoico (PABA), que es necesario también para el crecimiento de muchas bacterias.
3- el ácido glutámico.
En la estructura del ácido fólico la 6-metilpterina está ligada a través del grupo amino del PABA, formando el ácido pteroico, que está unido a su vez a través de una amida al glutamato, para formar pteroilmonoglutamato.
Coenzimas B12
• 5-adenosilcobalamina.
• Metilcobalamina.
Catabolismo de la glutamina y asparagina.
La principal ruta catabólica de la glutamina es la hidrólisis a glutamato por la glutaminasa,
El aspartato se cataboliza mediante transaminación o a través de una desaminación por la aspartasa, para dar fumarato y amoniaco.
Catabolismo de la Cisteina y la Metionina
El â-mercaptopiruvato, que es el producto de transaminación de la cisteina, puede sufrir una desulfuración por varios caminos, para dar piruvaro y H2S, sulfito (SO3-2), tiosulfato (S2O3-2) o tiocianato (SCN-).
La rodanesa, una enzima mitocondrial, cataliza varias reacciones, entre ellas la formación de tiocianato a partir de tiosulfato e ión cianuro. Esta reacción intervie en la desactivación del cianuro.
El catabolismo de la metionina se produce en gran parte a través de la homocisteina, que se cataboliza por la ruta de la cistationina para dar á-cetobutiráto. Este ultimo reacciona con la CoA y el ATP para producir propionil CoA, que se convierte luego en succinil-CoA por una ruta que requiere vitamina B12.
Catabolismo de la tirosina
La ruta catabolica principal para la tirosina implica primero su transaminación mediante la tirosina aminotransferasa. El producto, el p-hidroxifenilpiruvato, sufre la acción de la p-hidroxifenilpiruvato dioxigenasa, una enzima poco habitual que contiene hierro, que cataliza una hidroxilación del anillo, una descarboxilación y una migración de la cadena lateral, utilizando como cofactor el ascorbato
Catabolismo del Triptofano
La ruta catabólica principal transcurre a través de la quinurenina hasta la glutaril-CoA. Está catalizada por la triptofano oxigenasa, que es una proteina con hierro hemo cuya concentración se controla mediante dos mecanismo:
1- la inducción por determinadas hormonas.