Bioquimica

¿Cuál es El mecanismo de acción?

En la Reacción enzimática se identifican tres componentes: la enzima (E) específica De la reacción, el sustrato (S) que es la molécula sobre la que actúa la enzima Y el producto (P), molécula o moléculas resultantes de la acción de la enzima Sobre el sustrato. Cuando un sustrato se encuentra con la enzima Correspondiente se produce la reacción catalizada, la cual se lleva a cabo en Tres etapas:

Etapa 1

 El sustrato se une a la Enzima formando el complejo enzima-sustrato (E.S.), esta uníón se caracteriza Por un alto grado de especificidad, de modo que cada tipo de sustrato y de Reacción necesita un enzima en particular; la especificidad enzimática se debe A la estructura proteica de la enzima, la cual presenta una zona denominada sitio activo con una forma espacial carácterística en la que se acopla el Sustrato. Este acoplamiento es explicado mediante dos teorías:

 La “llave-cerradura”: la enzima y el sustrato Encaja tan exactamente en el sitio activo, como una llave en su cerradura, por Lo que cualquier cambio que se produzca en la forma impedirá su acoplamiento.

 El “ajuste inducido” o del guante y la mano: En algunas enzimas el sitio activo es capaz de modificar su forma para Adaptarse al sustrato.

Etapa 2

Una vez Formado el complejo enzima-sustrato, si la enzima posee cofactor o grupo Prostético, éste es el que lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto Final, esta etapa es muy rápida e irreversible, en el caso de que no existan Partes no proteicas en la enzima, la acción catalítica la realizan algunos Aminoácidos del propio sitio activo.

Etapa 3

 El producto se libera del Sitio activo y la enzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de Sustrato, esto implica un proceso irreversible.

¿Qué es El sitio activo?

La uníón De la enzima con el sustrato se realiza a través del sitio activo de la enzima, Un espacio sobre la superficie enzimática y en la que se va a encajar Perfectamente el sustrato, en el sitio activo hay aminoácidos cuyos radicales Son los responsables de establecer enlaces con el sustrato, para que la uníón Se pueda realizar, los enlaces que se establecen son débiles. El sitio activo De cualquier enzima tiene las siguientes carácterísticas:

 Ocupa un pequeño volumen del total de la Enzima.

 Posee una estructura tridimensional complementaria a la del Sustrato que actúa en él.

 Está exclusivamente formada por aminoácidos.

 Las cadenas laterales de algunos de estos Aminoácidos presentan afinidad química con el sustrato.

El sitio Activo no es un receptáculo pasivo para la fijación del sustrato, sino más bien Un aparato molecular complejo que recurre a diversidad de mecanismos químicos Para facilitar la conversión del sustrato en producto. Son varios los factores Encargados de la eficiencia catalítica de las enzimas, entre ellos:

1. El sitio activo actúa a Menudo como modelo molecular flexible que fija al sustrato en una estructura Geométrica que se parece al estado de transición activada de la molécula. Al Estabilizar al sustrato en su estado de transición, la enzima Incrementa de manera notable la concentración del intermediario reactivo que se Puede convertir en producto, y de esta manera acelera la reacción.

2. El sitio activo puede Ofrecer grupos catalíticos que incrementan la probabilidad de que se produzca El estado de transición. En el caso de algunas enzimas estos grupos pueden Participar en la catálisis ácido básica general en la que los residuos Aminoácidos ofrecen o aceptan protones. En el caso de otras enzimas la Catálisis puede abarcar formación transitoria de un complejo covalente entre Enzima y sustrato.

¿Qué es La especificidad?

Las Enzimas son altamente específicas, y entran en interacción con uno o unos pocos Sustratos y catalizan sólo un tipo de reacción química. La especificidad de la Enzima puede ser de varios tipos, por ejemplo:

 La absoluta: se da cuando una enzima solo Actúa sobre un sustrato.

 De grupo: se da cuando la enzima reconoce un Determinado grupo de moléculas.

 De clase: es la menos específica, ya que la Actuación de la enzima no depende del tipo de molécula sino del tipo de enlace.

La uníón enzima-sustrato es reversible, pues una Parte del complejo enzima-sustrato se disocia y debido precisamente a esta Reversibilidad esta primera etapa es la más lenta. La uníón de los radicales de Los aminoácidos del sitio activo al sustrato, consigue debilitar sus enlaces Provocando cambios energéticos que permiten alcanzar más fácilmente el estado De transición. La actividad enzimática puede ser regulada; esto es, las enzimas Se activan o se inhiben, de modo que la tasa de formación del producto en Particular satisface las necesidades de la célula.