Biomoleculas orgánicas aminoácidos proteínas biocatalizadores

Bloque 2.
Tema 05.

Proteínas

CONCEPTO Y CarácterÍSTICAS GENERALES.
"Proteo, el Dios marino de los griegos, tenía la capacidad de adoptar innumerables formas. Con él podríamos comparar a las proteínas. Las hay globulares, casi esféricas; otras desarrollan formas dobladas, retorcidas y con abundantes protuberancias, y otras aparecen como delicados filamentos, generalmente arrollados helicoidalmente. Ninguna de ellas son formas estáticas, se hinchan, vibran, se estiran, se contraen o se desenrollan, a veces con mucha brusquedad. Las proteínas son los agentes principales de todo proceso relacionado con los seres vivos".
Fuente: Modificado de La célula viva, Christian de Duve
Las proteínas son unas de las moléculas más importantes de los seres vivos y no solo aparecen en los músculos, sino que participan en muchísimos procesos biológicos.
Las proteínas son biomoléculas orgánicas compuestas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Además, es frecuente el azufre y en menor frecuencia fósforo, hierro, magnesio, cobre, etcétera. Estas moléculas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Sus carácterísticas principales son:
? Son compuestos de elevado peso molecular (son macromoléculas).
? Forman más del 50% en peso de la materia viva una vez seca.
? Son fundamentales para la estructura y el funcionamiento celular. En una sola célula puede haber miles de proteínas diferentes.
? Desempeñan funciones muy diversas dentro de las células.
? Son específicas, diferentes en las especies e incluso en individuos de la misma especie.
? Básicamente están formadas por 20 tipos de aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos.
? Son la expresión de la información genética de la célula.
IPEP DE CÓRDOBA BIOLOGÍA 2º Bachillerato Profesoras: Carmen Rodríguez del Ágüila Aurora López Quintela
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COMPOSICIÓN: AMINOÁCIDOS

Composición
Los aminoácidos (unidades básicas que forman las proteínas) son compuestos que tienen todos ellos un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al mismo átomo de carbono, denominado carbono ? (alfa), diferenciándose en las cadenas laterales o grupos representados por R.

Propiedades de los aa

Los aminoácidos en disolución se ionizan. Dependiendo del pH del medio se van a comportar como ácidos o como bases (esta propiedad se denomina carácter anfótero)
. Cuando el pH es bajo (con exceso de H+) los aa aceptan H+ y quedan cargados positivamente. Cuando el pH es alto (con defecto de H+), los aa ceden H+ al medio y quedan cargados negativamente. Cada aa tiene un pH intermedio en el que se encuentra como ión dihíbrido. El carácter anfótero de los aa contribuye a regular el pH del medio. IPEP DE CÓRDOBA BIOLOGÍA 2º Bachillerato Profesoras: Carmen Rodríguez del Ágüila Aurora López Quintela
Página 4 de 14 Clasificación de los ? Aminoácidos proteicos
Según la naturaleza del radical R, distinguimos 20 aminoácidos que se pueden clasificar en:
„« No polares (apolares)
o hidrófobos:
Carentes de grupos capaces de formar enlaces de hidrógeno, con igual número de radicales amino que carboxilo.
„« Polares sin carga:
Más solubles en agua que los no polares, porque sus radicales R pueden establecer puentes de hidrógeno.
„« Ácidos:
Con mayor número de radicales carboxilo que amino, por lo que su carga neta es negativa.
„« Básicos:
Con mayor número de radicales amino que carboxilo y con carga neta positiva.
IPEP DE CÓRDOBA BIOLOGÍA 2º Bachillerato Profesoras: Carmen Rodríguez del Ágüila Aurora López Quintela
Página 5 de 14 Otra forma de clasificación es la siguiente:
?

Aminoácidos alifáticos:

son aquellos cuyo radical R es una cadena hidrocarbonada abierta que además puede:

presentar grupos carboxilo: aas ácidos.

presentar grupos amino: aas básicos.

no presentar ninguno de ellos: aas neutros.
?

Aminoácidos aromáticos:

su radical R es una cadena cerrada similar al benceno.
?

Aminoácidos heterocíclicos:

su radical R es una cadena cerrada, compleja y con algunos átomos distintos del C y del H.

UníÓN DE AMINOÁCIDOS: ENLACE PEPTÍDICO

La uníón de dos o más aminoácidos se realiza por enlaces peptídicos y da origen a moléculas llamadas péptidos.
El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro, que se forma con desprendimiento de una molécula de agua (ver animación). En el enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y los del grupo amino se hallan en el mismo plano, con ángulos y distancias concretas. Son enlaces rígidos. En cambio los enlaces del carbono alfa si tienen movilidad.
Cuando se unen dos aa se forma un dipéptido, tres forman un tripéptido…Cuando el número es pequeño se habla de oligopéptido o péptido sencillo. Más de 50 aa unidos forman un polipéptido. Una proteína puede estar formada por una sola cadena de polipéptidos o por varias de ellas unidas por enlaces moleculares débiles, pero siempre presenta una forma espacial concreta. IPEP DE CÓRDOBA BIOLOGÍA 2º Bachillerato Profesoras: Carmen Rodríguez del Ágüila Aurora López Quintela
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Repaso de aminoácidos.

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
Cada una de estas estructuras se basa en la disposición de la anterior en el espacio.

La actividad biológica (función) de cada proteína depende de su configuración espacial (forma)

Se puede hablar de cuatro tipos de estructuras.

Primaria

Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. Es consecuencia del mensaje genético. Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones contenidas en el ADN. Estas instrucciones son las que determinan cuáles de los veinte aminoácidos se incorporan a la proteína, y en que orden o secuencia lo hacen. A partir de las veinte subunidades pueden formarse una gran variedad de proteínas, que serán diferentes por el número y orden de los aa. IPEP DE CÓRDOBA BIOLOGÍA 2º Bachillerato Profesoras: Carmen Rodríguez del Ágüila Aurora López Quintela
Página 7 de 14 .

Secundaria

Formada por el plegamiento de la cadena primaria a lo largo de una dirección en el espacio. Existen dos tipos de estructura secundaria: La a (alfa)-hélice (muelle) y la beta o lámina plegada (zig-zag). Ambas se mantienen por puentes de hidrógeno.

Terciaria

Resulta del plegamiento sobre sí misma de la estructura secundaria, adoptando una forma redondeada y compacta, con un aspecto globular. La forma globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
„« Puente disulfuro, enlace covalente entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
„« Atracciones electrostáticas, enlace entre radicales de aminoácidos con cargas opuestas (ácidos y básicos)
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Página 8 de 14

„« Puentes de hidrógeno, enlace entre radicales de aminoácidos polares.
„« Interacciones hidrófobas o fuerzas de Van der Waals, entre radicales de aminoácidos apolares.

Existen proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias dando lugar a proteínas filamentosas que son insolubles en agua por lo que son idóneas para realizar funciones esqueléticas. Ej: colágeno de los huesos, ?-queratina del pelo, fibroína de la seda y elastina del tejido conjuntivo.

Cuaternaria

Propia de proteínas complejas formadas por varias cadenas polipeptídicas. Es la asociación de varias cadenas con estructura terciaria, que se mantienen unidas por enlaces débiles.
Repaso de las estructuras.
La forma de tu cabello, lacio o rizado, depende del modo en que se establezcan los puentes disulfuro entre las moléculas de queratina. En los cabellos lacios, los puentes disulfuro entre las ?-hélices de la queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos rizados, los puentes establecen uniones entre regiones que se sitúan en diferente nivel, como cuando abrochamos mal los botones de una chaqueta. El rizado del cabello en la peluquería se consigue utilizando unos reactivos que rompen los puentes disulfuro del cabello lacio natural y establece otros nuevos entre las diferentes regiones.

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Página 9 de 14 IPEP DE CÓRDOBA BIOLOGÍA 2º Bachillerato Profesoras: Carmen Rodríguez del Ágüila Aurora López Quintela
Página 10 de 14 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Las propiedades de las proteínas dependen básicamente de los radicales R presentes en los aminoácidos que las constituyen, que pueden reaccionar entre sí y con las sustancias que los rodean.
Las principales propiedades de las proteínas son cuatro:

Especificidad

La especificidad puede ser de función:
Cada proteína lleva a cabo una determinada función y la realiza porque tiene una forma espacial para ello. Un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
También se puede hablar de especificidad de especie:
No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas propias que son las causantes de los procesos de rechazo de órganos transplantados.

Solubilidad

Aunque las proteínas son moléculas muy grandes, muchas son solubles en agua. Esto depende de los radicales de los aminoácidos. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua, porque esos radicales establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas.

Desnaturalización

Es la pérdida de la estructura tridimensional de las proteínas, es decir de su estructura secundaria, terciaria o cuaternaria si la tuviera, por la rotura de los enlaces que las mantienen. La desnaturalización no afecta la estructura primaria, estabilizada por enlaces covalentes.
Si la proteína pierde su forma, también pierde su función. IPEP DE CÓRDOBA BIOLOGÍA 2º Bachillerato Profesoras: Carmen Rodríguez del Ágüila Aurora López Quintela
Página 11 de 14 Son agentes desnaturalizantes el calor, ácidos y bases fuertes, radiaciones, etc. También la deshidratación las desnaturaliza. En esto se basa el poder desinfectante del alcohol.
La desnaturalización puede ser irreversible, cuando se destruye la conformación de la proteína para siempre (ej. Cuando la leche se corta o el huevo se cuece, las proteínas se desnaturalizan; no se puede volver atrás). O reversible, cuando la proteína recupera su forma original. Se dice que la proteína se renaturaliza (ej. Secarse el pelo rizado estirándolo es una desnaturalización por calor; el pelo se renaturaliza con la humedad y vuelven los rizos)
La desnaturalización proteica es útil desde el punto de vista clínico ya que con frecuencia es utilizada en distintos procedimientos. Un ejemplo lo constituye la esterilización de elementos quirúrgicos, en donde el calor destruye las proteínas de los microorganismos, lo mismo que algunos desinfectantes como el alcohol.

Capacidad amortiguadora

Las proteínas al estar formadas por aas presentan un comportamiento anfótero, y por tanto al poder actuar como ácidos o bases amortiguan los cambios de pH.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Una forma de clasificar las proteínas es a partir de su composición, encontrándose dos grupos:
?
Holoproteínas, formadas únicamente por aminoácidos.
?
Heteroproteínas, con una parte proteica formada por aminoácidos y otra no proteica que se denomina "grupo prostético.
El grupo prostético puede ser:

- una sustancia coloreada (pigmentos o cromoproteínas),

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moléculas de glúcidos: (glucoproteínas),
- ácidos grasos (lipoproteínas),
-
ácido fosfórico: (fosfoproteínas),
-
o un ácido nucleico (nucleoproteínas)
.
?

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS GLOBULARES FIBROSAS Histonas Albúminas Globulinas etc…. Colágeno Queratina Actina y miosina etc… Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Fosfoproteínas Nucleoproteínas

„« Ácidos:
Con mayor número de radicales carboxilo que amino, por lo que su carga neta es negativa.
„« Básicos:
Con mayor número de radicales amino que carboxilo y con carga neta positiva.
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Otra forma de clasificación es la siguiente:
?

Aminoácidos alifáticos:

son aquellos cuyo radical R es una cadena hidrocarbonada abierta que además puede:

presentar grupos carboxilo: aas ácidos.

presentar grupos amino: aas básicos.

no presentar ninguno de ellos: aas neutros.
?

Aminoácidos aromáticos:

su radical R es una cadena cerrada similar al benceno.
?

Aminoácidos heterocíclicos:

su radical R es una cadena cerrada, compleja y con algunos átomos distintos del C y del H.

UníÓN DE AMINOÁCIDOS: ENLACE PEPTÍDICO

La uníón de dos o más aminoácidos se realiza por enlaces peptídicos y da origen a moléculas llamadas péptidos.
El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro, que se forma con desprendimiento de una molécula de agua (ver animación). En el enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y los del grupo amino se hallan en el mismo plano, con ángulos y distancias concretas. Son enlaces rígidos. En cambio los enlaces del carbono alfa si tienen movilidad.
Cuando se unen dos aa se forma un dipéptido, tres forman un tripéptido…Cuando el número es pequeño se habla de oligopéptido o péptido sencillo. Más de 50 aa unidos forman un polipéptido. Una proteína puede estar formada por una sola cadena de polipéptidos o por varias de ellas unidas por enlaces moleculares débiles, pero siempre presenta una forma espacial concreta. IPEP DE CÓRDOBA BIOLOGÍA 2º Bachillerato Profesoras: Carmen Rodríguez del Ágüila Aurora López Quintela
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Repaso de aminoácidos.

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
Cada una de estas estructuras se basa en la disposición de la anterior en el espacio.

La actividad biológica (función) de cada proteína depende de su configuración espacial (forma)

Se puede hablar de cuatro tipos de estructuras.

Primaria

Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. Es consecuencia del mensaje genético. Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones contenidas en el ADN. Estas instrucciones son las que determinan cuáles de los veinte aminoácidos se incorporan a la proteína, y en que orden o secuencia lo hacen. A partir de las veinte subunidades pueden formarse una gran variedad de proteínas, que serán diferentes por el número y orden de los aa. IPEP DE CÓRDOBA BIOLOGÍA 2º Bachillerato Profesoras: Carmen Rodríguez del Ágüila Aurora López Quintela
Página 7 de 14 .

Secundaria

Formada por el plegamiento de la cadena primaria a lo largo de una dirección en el espacio. Existen dos tipos de estructura secundaria: La a (alfa)-hélice (muelle) y la beta o lámina plegada (zig-zag). Ambas se mantienen por puentes de hidrógeno.

Terciaria

Resulta del plegamiento sobre sí misma de la estructura secundaria, adoptando una forma redondeada y compacta, con un aspecto globular. La forma globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
„« Puente disulfuro, enlace covalente entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
„« Atracciones electrostáticas, enlace entre radicales de aminoácidos con cargas opuestas (ácidos y básicos)
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„« Puentes de hidrógeno, enlace entre radicales de aminoácidos polares.
„« Interacciones hidrófobas o fuerzas de Van der Waals, entre radicales de aminoácidos apolares.

Existen proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias dando lugar a proteínas filamentosas que son insolubles en agua por lo que son idóneas para realizar funciones esqueléticas. Ej: colágeno de los huesos, ?-queratina del pelo, fibroína de la seda y elastina del tejido conjuntivo.

Cuaternaria

Propia de proteínas complejas formadas por varias cadenas polipeptídicas. Es la asociación de varias cadenas con estructura terciaria, que se mantienen unidas por enlaces débiles.
Repaso de las estructuras.
La forma de tu cabello, lacio o rizado, depende del modo en que se establezcan los puentes disulfuro entre las moléculas de queratina. En los cabellos lacios, los puentes disulfuro entre las ?-hélices de la queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos rizados, los puentes establecen uniones entre regiones que se sitúan en diferente nivel, como cuando abrochamos mal los botones de una chaqueta. El rizado del cabello en la peluquería se consigue utilizando unos reactivos que rompen los puentes disulfuro del cabello lacio natural y establece otros nuevos entre las diferentes regiones.

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Las propiedades de las proteínas dependen básicamente de los radicales R presentes en los aminoácidos que las constituyen, que pueden reaccionar entre sí y con las sustancias que los rodean.
Las principales propiedades de las proteínas son cuatro:

Especificidad

La especificidad puede ser de función:
Cada proteína lleva a cabo una determinada función y la realiza porque tiene una forma espacial para ello. Un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
También se puede hablar de especificidad de especie:
No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas propias que son las causantes de los procesos de rechazo de órganos transplantados.

Solubilidad

Aunque las proteínas son moléculas muy grandes, muchas son solubles en agua. Esto depende de los radicales de los aminoácidos. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua, porque esos radicales establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas.

Desnaturalización

Es la pérdida de la estructura tridimensional de las proteínas, es decir de su estructura secundaria, terciaria o cuaternaria si la tuviera, por la rotura de los enlaces que las mantienen. La desnaturalización no afecta la estructura primaria, estabilizada por enlaces covalentes.
Si la proteína pierde su forma, también pierde su función. IPEP DE CÓRDOBA BIOLOGÍA 2º Bachillerato Profesoras: Carmen Rodríguez del Ágüila Aurora López Quintela
Página 11 de 14 Son agentes desnaturalizantes el calor, ácidos y bases fuertes, radiaciones, etc. También la deshidratación las desnaturaliza. En esto se basa el poder desinfectante del alcohol.
La desnaturalización puede ser irreversible, cuando se destruye la conformación de la proteína para siempre (ej. Cuando la leche se corta o el huevo se cuece, las proteínas se desnaturalizan; no se puede volver atrás). O reversible, cuando la proteína recupera su forma original. Se dice que la proteína se renaturaliza (ej. Secarse el pelo rizado estirándolo es una desnaturalización por calor; el pelo se renaturaliza con la humedad y vuelven los rizos)
La desnaturalización proteica es útil desde el punto de vista clínico ya que con frecuencia es utilizada en distintos procedimientos. Un ejemplo lo constituye la esterilización de elementos quirúrgicos, en donde el calor destruye las proteínas de los microorganismos, lo mismo que algunos desinfectantes como el alcohol.

Capacidad amortiguadora

Las proteínas al estar formadas por aas presentan un comportamiento anfótero, y por tanto al poder actuar como ácidos o bases amortiguan los cambios de pH.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Una forma de clasificar las proteínas es a partir de su composición, encontrándose dos grupos:
?
Holoproteínas, formadas únicamente por aminoácidos.
?
Heteroproteínas, con una parte proteica formada por aminoácidos y otra no proteica que se denomina "grupo prostético.
El grupo prostético puede ser:

- una sustancia coloreada (pigmentos o cromoproteínas),

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moléculas de glúcidos: (glucoproteínas),
- ácidos grasos (lipoproteínas),
-
ácido fosfórico: (fosfoproteínas),
-
o un ácido nucleico (nucleoproteínas)
.
?

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS GLOBULARES FIBROSAS Histonas Albúminas Globulinas etc…. Colágeno Queratina Actina y miosina etc… Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Fosfoproteínas Nucleoproteínas

Terciaria

Resulta del plegamiento sobre sí misma de la estructura secundaria, adoptando una forma redondeada y compacta, con un aspecto globular. La forma globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
„« Puente disulfuro, enlace covalente entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
„« Atracciones electrostáticas, enlace entre radicales de aminoácidos con cargas opuestas (ácidos y básicos)
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„« Puentes de hidrógeno, enlace entre radicales de aminoácidos polares.
„« Interacciones hidrófobas o fuerzas de Van der Waals, entre radicales de aminoácidos apolares.

Existen proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias dando lugar a proteínas filamentosas que son insolubles en agua por lo que son idóneas para realizar funciones esqueléticas. Ej: colágeno de los huesos, ?-queratina del pelo, fibroína de la seda y elastina del tejido conjuntivo.

Cuaternaria

Propia de proteínas complejas formadas por varias cadenas polipeptídicas. Es la asociación de varias cadenas con estructura terciaria, que se mantienen unidas por enlaces débiles.
Repaso de las estructuras.
La forma de tu cabello, lacio o rizado, depende del modo en que se establezcan los puentes disulfuro entre las moléculas de queratina. En los cabellos lacios, los puentes disulfuro entre las ?-hélices de la queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos rizados, los puentes establecen uniones entre regiones que se sitúan en diferente nivel, como cuando abrochamos mal los botones de una chaqueta. El rizado del cabello en la peluquería se consigue utilizando unos reactivos que rompen los puentes disulfuro del cabello lacio natural y establece otros nuevos entre las diferentes regiones.

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Página 10 de 14 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Las propiedades de las proteínas dependen básicamente de los radicales R presentes en los aminoácidos que las constituyen, que pueden reaccionar entre sí y con las sustancias que los rodean.
Las principales propiedades de las proteínas son cuatro:

Especificidad

La especificidad puede ser de función:
Cada proteína lleva a cabo una determinada función y la realiza porque tiene una forma espacial para ello. Un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
También se puede hablar de especificidad de especie:
No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas propias que son las causantes de los procesos de rechazo de órganos transplantados.

Solubilidad

Aunque las proteínas son moléculas muy grandes, muchas son solubles en agua. Esto depende de los radicales de los aminoácidos. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua, porque esos radicales establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas.

Desnaturalización

Es la pérdida de la estructura tridimensional de las proteínas, es decir de su estructura secundaria, terciaria o cuaternaria si la tuviera, por la rotura de los enlaces que las mantienen. La desnaturalización no afecta la estructura primaria, estabilizada por enlaces covalentes.
Si la proteína pierde su forma, también pierde su función. IPEP DE CÓRDOBA BIOLOGÍA 2º Bachillerato Profesoras: Carmen Rodríguez del Ágüila Aurora López Quintela
Página 11 de 14 Son agentes desnaturalizantes el calor, ácidos y bases fuertes, radiaciones, etc. También la deshidratación las desnaturaliza. En esto se basa el poder desinfectante del alcohol.
La desnaturalización puede ser irreversible, cuando se destruye la conformación de la proteína para siempre (ej. Cuando la leche se corta o el huevo se cuece, las proteínas se desnaturalizan; no se puede volver atrás). O reversible, cuando la proteína recupera su forma original. Se dice que la proteína se renaturaliza (ej. Secarse el pelo rizado estirándolo es una desnaturalización por calor; el pelo se renaturaliza con la humedad y vuelven los rizos)
La desnaturalización proteica es útil desde el punto de vista clínico ya que con frecuencia es utilizada en distintos procedimientos. Un ejemplo lo constituye la esterilización de elementos quirúrgicos, en donde el calor destruye las proteínas de los microorganismos, lo mismo que algunos desinfectantes como el alcohol.

Capacidad amortiguadora

Las proteínas al estar formadas por aas presentan un comportamiento anfótero, y por tanto al poder actuar como ácidos o bases amortiguan los cambios de pH.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Una forma de clasificar las proteínas es a partir de su composición, encontrándose dos grupos:
?
Holoproteínas, formadas únicamente por aminoácidos.
?
Heteroproteínas, con una parte proteica formada por aminoácidos y otra no proteica que se denomina "grupo prostético.
El grupo prostético puede ser:

- una sustancia coloreada (pigmentos o cromoproteínas),

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moléculas de glúcidos: (glucoproteínas),
- ácidos grasos (lipoproteínas),
-
ácido fosfórico: (fosfoproteínas),
-
o un ácido nucleico (nucleoproteínas)
.
?

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS GLOBULARES FIBROSAS Histonas Albúminas Globulinas etc…. Colágeno Queratina Actina y miosina etc… Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Fosfoproteínas Nucleoproteínas

Desnaturalización

Es la pérdida de la estructura tridimensional de las proteínas, es decir de su estructura secundaria, terciaria o cuaternaria si la tuviera, por la rotura de los enlaces que las mantienen. La desnaturalización no afecta la estructura primaria, estabilizada por enlaces covalentes.
Si la proteína pierde su forma, también pierde su función. IPEP DE CÓRDOBA BIOLOGÍA 2º Bachillerato Profesoras: Carmen Rodríguez del Ágüila Aurora López Quintela
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Son agentes desnaturalizantes el calor, ácidos y bases fuertes, radiaciones, etc. También la deshidratación las desnaturaliza. En esto se basa el poder desinfectante del alcohol.
La desnaturalización puede ser irreversible, cuando se destruye la conformación de la proteína para siempre (ej. Cuando la leche se corta o el huevo se cuece, las proteínas se desnaturalizan; no se puede volver atrás). O reversible, cuando la proteína recupera su forma original. Se dice que la proteína se renaturaliza (ej. Secarse el pelo rizado estirándolo es una desnaturalización por calor; el pelo se renaturaliza con la humedad y vuelven los rizos)
La desnaturalización proteica es útil desde el punto de vista clínico ya que con frecuencia es utilizada en distintos procedimientos. Un ejemplo lo constituye la esterilización de elementos quirúrgicos, en donde el calor destruye las proteínas de los microorganismos, lo mismo que algunos desinfectantes como el alcohol.

Capacidad amortiguadora

Las proteínas al estar formadas por aas presentan un comportamiento anfótero, y por tanto al poder actuar como ácidos o bases amortiguan los cambios de pH.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Una forma de clasificar las proteínas es a partir de su composición, encontrándose dos grupos:
?
Holoproteínas, formadas únicamente por aminoácidos.
?
Heteroproteínas, con una parte proteica formada por aminoácidos y otra no proteica que se denomina "grupo prostético.
El grupo prostético puede ser:

- una sustancia coloreada (pigmentos o cromoproteínas),

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moléculas de glúcidos: (glucoproteínas),
- ácidos grasos (lipoproteínas),
-
ácido fosfórico: (fosfoproteínas),
-
o un ácido nucleico (nucleoproteínas)
.
?

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS GLOBULARES FIBROSAS Histonas Albúminas Globulinas etc…. Colágeno Queratina Actina y miosina etc… Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Fosfoproteínas Nucleoproteínas