Biomoléculas: Características y Clasificación

Glúcidos

Los glúcidos son biomoléculas formadas por enlaces covalentes de carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno (O).

Monosacáridos

Los monosacáridos están formados por una sola molécula y no pueden ser hidrolizados a glúcidos más pequeños. Su fórmula general es (CH₂O)_n. Son polialcoholes, es decir, contienen un grupo carbonilo y varios grupos hidroxilo. Si el grupo carbonilo es un aldehído, el monosacárido es una aldosa; si es una cetona, es una cetosa. Las pentosas y hexosas pueden formar estructuras cíclicas de furano o pirano. Presentan enantiómeros, que desvían el plano de vibración de la luz polarizada, denominados D y F.

Monosacáridos más abundantes:

• Glucosa: Es una aldohexosa y el combustible principal de las células. Se encuentra en forma de almidón, celulosa y glucógeno.
• Fructosa: Se encuentra libre en frutos maduros y tiene un alto poder edulcorante.
• Galactosa: Es una aldohexosa que raramente se encuentra libre en la naturaleza. Suele asociarse a moléculas más complejas.

Oligosacáridos

Los oligosacáridos están formados por la unión de 2 a 10 monosacáridos. Los disacáridos, formados por 2 monosacáridos, son los oligosacáridos más importantes fisiológicamente. Por ejemplo, la sacarosa (azúcar común) está formada por glucosa y fructosa.

Unión de monosacáridos: Los monosacáridos se unen mediante un enlace de condensación llamado unión glucosídica (tipo éter). Puede ser alfa 1-4, beta 1-4 o 1-6. Este enlace puede romperse incorporando una molécula de agua (hidrólisis).

Funciones de los disacáridos:

• Forma de transporte de azúcares en vegetales.
• Combustible celular.
• Componentes de glicoproteínas y glucolípidos, importantes en el reconocimiento intercelular.

Polisacáridos

Los polisacáridos son polímeros biológicos que forman estructuras en organismos vivos.

Polisacáridos de estructura:

• Celulosa: Forma parte de la pared celular de los vegetales. Presenta uniones B1-4.
• Quitina: Componente fundamental del exoesqueleto de artrópodos.

Polisacáridos de reserva:

• Almidón:
  • Amilopectina: Uniones glucosídicas alfa 1-4.
  • Amilosa: Ramificaciones alfa 1-6. Similar al glucógeno.
• Glucógeno: Enlaces alfa 1-4 y ramificaciones alfa 1-6.

Proteínas

Las proteínas son biomoléculas orgánicas compuestas principalmente por C, H, O y N. Están formadas por aminoácidos (Aa) que se unen originando péptidos (oligopéptidos y polipéptidos). Los polipéptidos con más de 50 Aa poseen una estructura tridimensional específica.

Aminoácidos

Los aminoácidos que forman las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Existen 20 L-alfa-aminoácidos diferentes que componen las proteínas. Se unen mediante enlaces peptídicos entre el grupo alfa-carboxilo y el alfa-amino (este enlace puede ser hidrolizado).

Estructura proteica

La estructura proteica se refiere a la conformación nativa de la proteína. Se distinguen cuatro niveles:

• Estructura primaria (1ria): Secuencia de aminoácidos que componen la proteína. Posee dos extremos libres: C-terminal y N-terminal.
• Estructura secundaria (2ria): Cadena polipeptídica estabilizada por enlaces y puentes de hidrógeno. Puede ser:
  • Hélice alfa: Con muchos puentes de hidrógeno, como la queratina (alfa-hélice al 100%).
  • Hoja beta: Similar a la hélice, muy estable. Por ejemplo, la fibroína (beta hoja al 100%).
• Estructura terciaria (3ria): Plegamientos característicos que sufre la cadena peptídica. Pueden ser proteínas globulares o fibrosas.
• Estructura cuaternaria (4ria): Dos o más cadenas peptídicas se entrelazan (proteína oligomérica). Ejemplo: hemoglobina.

Caracterización de las proteínas

Propiedades:

• Solubilidad: Las proteínas globulares son solubles en agua debido a los radicales R y a los enlaces por puente de hidrógeno que establecen con el H₂O.
• Especificidad: Es la principal causa del rechazo en los trasplantes de órganos y en las transfusiones de sangre foránea, produciendo anticuerpos específicos para su destrucción.
• Desnaturalización: Pérdida de la configuración espacial característica y de la función biológica.
• Capacidad amortiguadora del pH: Tienen carácter anfótero, es decir, pueden actuar como ácidos o bases liberando o captando protones.

Composición:

• Proteínas simples: Por hidrólisis, producen solamente µ-aminoácidos.
• Proteínas conjugadas: Contienen compuestos orgánicos e inorgánicos llamados grupo prostético (nucleoproteínas, metaloproteínas, fosfoproteínas y glucoproteínas).

Estructura terciaria:

• Proteínas globulares: Forma esférica, generalmente solubles en H₂O o en disoluciones salinas diluidas.
• Proteínas fibrilares: Forma alargada, insolubles en agua y mantienen estructuras fijas en los organismos.
• Proteínas fibrosas: Constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de modo paralelo (fibras o láminas).

Funciones:

• Estructural: Las proteínas son el principal material de construcción de los seres vivos.
• Almacén de aminoácidos: Permite la síntesis de proteínas durante los procesos embrionarios.
• Hormonal: Sustancias peptídicas como la insulina y la somatropina.
• Contráctil: Forman parte de estructuras que producen movimientos.
• Defensa y protección: Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas.
• Coagulación: Proteínas plasmáticas que intervienen en la coagulación sanguínea.

Tipos de proteínas

• Enzimas: Macromoléculas biológicas que actúan como catalizadores. La mayoría de las enzimas son proteínas.
• Hormonas: Coordinan el crecimiento, la diferenciación y la actividad metabólica de diversas células y tejidos.

Desnaturalización de las proteínas

La desnaturalización de las proteínas implica la ruptura de los enlaces disulfuro y los puentes de hidrógeno, generando la exposición de estos grupos.

Electroforesis

La electroforesis es una técnica para la separación de moléculas según su movilidad en un campo eléctrico.

Lípidos

Los lípidos son biomoléculas que resultan de la reacción entre un ácido y un alcohol. La molécula básica es el ácido graso. Son moléculas de brillo graso, untuosas al tacto, menos densas que el agua y malas conductoras del calor.

Reacción de esterificación

La reacción de esterificación es una reacción química entre un ácido orgánico y un alcohol para dar un éster más agua. Ejemplos: grasas, ceras, fosfolípidos.

Reacción de saponificación

La reacción de saponificación es una reacción química entre un éster y una base fuerte para dar una sal (jabón) y alcohol.

Clasificación de los lípidos

• Saponificables: Grasas, fosfolípidos y ceras.
• No saponificables: Terpenos y esteroides.

Ácidos grasos

Los ácidos grasos son cadenas de átomos de carbono con una función ácido (carboxilo) en un extremo. Pueden ser saturados (sin dobles enlaces) o insaturados (con dobles enlaces).

Composición lipídica en las membranas

• Insaturación: Los fosfolípidos con ácidos grasos más insaturados son más fluidos (menor temperatura de transición, Tm).
• Colesterol: El colesterol se intercala entre los fosfolípidos.
• Proteínas: Las proteínas de membrana están"anclada" en la bicapa lipídica e interaccionan íntimamente con los lípidos circundantes.

Nucleótidos y ácidos nucleicos

Los nucleótidos y ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster.

Bases nitrogenadas

Las bases nitrogenadas conocidas son: Guanina, Adenina, Citosina (presentes en ADN y ARN), Timina (presente en ADN) y Uracilo (presente en ARN).

ADN

El ADN es bicatenario, está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí en toda su longitud.

ARN

El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa.

• ARN mensajero (ARNm): Actúa como intermediario en el traslado de la información genética desde el núcleo hasta el citoplasma.
• ARN de transferencia (ARNt): Existe en forma de moléculas relativamente pequeñas.
• ARN ribosómico (ARNr): Componente de los ribosomas.

Enzimas y catálisis enzimática

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas sin sufrir cambios químicos permanentes.

Cofactores y mecanismos de acción

Algunas enzimas requieren de un componente adicional para ejercer su acción: los cofactores.

Propiedades únicas de las enzimas:

• Alto poder catalítico.
• Remarcable especificidad.
• Gran versatilidad para regular su actividad catalítica.

Unión enzima-cofactor:

• Grupos prostéticos (gp): Cofactores que se encuentran fuertemente unidos a la enzima.
• Haloenzimas: Enzimas que contienen un gp.
• Apoenzimas: Carecen de un gp.

Isoenzimas

Las isoenzimas presentan diferencias en la secuencia de aminoácidos genéticamente generadas (no incluyen modificaciones postraduccionales de la secuencia o estructura).

Clasificación de enzimas y reacciones que catalizan

• Oxidorreductasas: Óxido-reducción.
• Transferasas: Transferencia de grupos alquilo, aldehído, ácido.
• Hidrolasas: Hidrólisis de ésteres, proteínas.
• Liasas: Abstracción o fijación de grupos.
• Isomerasas: Isomerizaciones.
• Ligasas: Reacciones de condensación entre moléculas, por ejemplo, aminoácidos.