Bioelements i Biomolècules: Composició dels Éssers Vius

Els Bioelements i la seva Importància

Els éssers vius estan formats per uns 70 elements químics que també formen part de la matèria inerta. Aquests elements s'anomenen bioelements. Sis d'aquests són especialment importants: C, H, N, P, S i O, que constitueixen el 98% de la massa de l'organisme. No obstant això, només tres són els més abundants: O, H i C. Les propietats d'aquests bioelements, anomenats primaris, són essencials per a la vida. Aquestes propietats són:

• Formen enllaços covalents estables i comparteixen electrons.
• Faciliten l'adaptació dels éssers vius al camp gravitatori terrestre.

Els bioelements secundaris també són essencials, representant l'1,9% de la massa de l'organisme. Alguns elements s'anomenen oligoelements perquè estan presents en quantitats molt petites (inferiors al 0,1%), però també són imprescindibles.

Els Àtoms: Unitats Bàsiques dels Elements

Els elements químics estan formats per àtoms, que es divideixen en tres grups: protons (+), neutrons i electrons (-). Els protons i neutrons es troben al nucli de l'àtom, mentre que els electrons orbiten al voltant del nucli. Els electrons es mouen en òrbites al voltant dels àtoms, tenint més energia com més allunyats estiguin del nucli.

Formació de Molècules i Cristalls

Els àtoms no es troben a la natura de manera aïllada, sinó que s'uneixen formant molècules i, en el cas d'un gran nombre d'àtoms, cristalls.

L'Enllaç Químic: La Força d'Unió

Els àtoms es mantenen units gràcies a unes forces d'atracció anomenades enllaços químics, que representen una quantitat d'energia. Anomenem energia d'enllaç la necessària per trencar-lo. Els enllaços més importants de la matèria orgànica són: l'enllaç iònic, el covalent i el d'hidrogen.

Enllaç Iònic

Es forma per la transferència d'un electró des d'un àtom que el perd, quedant carregat positivament, cap a un altre que el guanya, adquirint càrrega negativa.

Enllaç Covalent

És la unió de dos àtoms que comparteixen electrons. Els àtoms estan distribuïts de manera igual, formant molècules polars o apolars.

Enllaços d'Hidrogen

L'oxigen pot atreure hidrògens de molècules d'aigua properes i establir uns enllaços febles, anomenats enllaços d'hidrogen o ponts d'hidrogen. Són exclusius de l'aigua i tenen una importància fonamental.

Dissociació de Molècules: Àcids, Bases i Sals

Segons el mode de dissociació en aigua, podem establir tres tipus de molècules:

• Àcids: Substàncies que alliberen H+ quan es dissocien en aigua.
• Bases: Substàncies que, en dissociar-se, alliberen OH- o accepten H+.
• Sals: Procedeixen de la reacció d'un àcid i una base. El H+ de l'àcid i l'OH- de la base s'uneixen per formar aigua.

Regulació del pH

El grau d'acidesa d'una solució s'expressa mitjançant el seu valor de pH. L'escala del pH va de 0 a 14. Un pH de 7 és neutre, inferior a 7 és bàsic, i superior a 7 és àcid. Els amortidors són els encarregats de mantenir constant el pH.

Principals Molècules dels Éssers Vius

Els éssers vius estan constituïts per matèria orgànica i inorgànica. Les molècules orgàniques són exclusives dels éssers vius i inclouen: glúcids, lípids, proteïnes i àcids nucleics. Les molècules inorgàniques són aquelles que també estan presents en la matèria mineral.

Grups Funcionals

Grups funcionals no polars: solen consistir en cadenes hidrocarbonades més o menys llargues. Són elèctricament asimètrics. Grups funcionals polars: predominen en la matèria viva. Hidrofòbics: repel·leixen l'aigua.

Isòmers

Els isòmers són molècules amb fórmules moleculars idèntiques però que poden ser diferents per tres motius:

• Els enllaços entre els àtoms són diferents.
• La posició dels àtoms és diferent.
• La disposició dels grups d'àtoms en l'espai és diferent.

Isòmers estructurals: Compostos que difereixen en la posició dels enllaços covalents.

Isòmers geomètrics: Tenen els mateixos enllaços covalents però difereixen en la distribució espacial dels radicals o grups d'àtoms.

Enantiòmers: Són imatges especulars del mateix compost. Tenen les mateixes propietats físiques i propietats químiques similars.

Les Proteïnes: Macromolècules Essencials

Les proteïnes són macromolècules amb una massa molecular elevada, constituïdes per àtoms de C, H, O i N. Són polímers lineals no ramificats formats per la unió de 20 tipus d'elements diferents d'aminoàcids (Aa). Són els instruments moleculars a través dels quals s'expressa la informació genètica de l'ADN.

Funcions de les Proteïnes

• Formar estructures del cos (necessàries per créixer i reparar teixits).
• Transportar molècules.
• Contracció muscular i moviment cel·lular.
• Defensar l'organisme de les infeccions.
• Transmetre missatges i senyals a les cèl·lules.
• Tenir una funció reguladora.

Aquesta varietat funcional les diferencia de la resta de biomolècules.

Estructura dels Aminoàcids

Són molècules que es caracteritzen per tenir un grup àcid, un grup amino i una cadena lateral o grup R. El grup àcid sempre és terminal i el grup amino pot ocupar posicions diferents a la molècula. Es coneixen 200 Aa, dels quals 20 formen part de les proteïnes:

• Els que formen les proteïnes (aminoàcids proteics) són tots alfa-aminoàcids.
• Els Aa que no formen part de les proteïnes (Aa no proteics) es localitzen en diferents teixits. Són abundants en fongs i plantes. Funcions biològiques:
  • Precursors del metabolisme.
  • Neurotransmissors.
  • Formen part de les parets cel·lulars bacterianes.

Propietats dels Aminoàcids

Són compostos sòlids, cristal·lins, solubles en aigua, amb un elevat punt de fusió, activitat òptica i un comportament químic amfòter.

Estereoisomeria

Tots els Aa tenen un carboni asimètric, el carboni-alfa, perquè estan units a 4 radicals diferents: un grup amino, un grup carboxil, un radical i un hidrogen. Desvien el pla de la llum polaritzada que travessa una solució. Si es desvia cap a la dreta és dextrogir, i si és cap a l'esquerra és levogir.

Comportament Químic

Els Aa en solució aquosa tenen un comportament amfòter, és a dir, es poden comportar com a àcids i com a bases, depenent del pH. El grup carboxil pot alliberar H+ i el grup amino pot acceptar H+. Els dos grups estan ionitzats i els Aa apareixen com a ions dobles o híbrids, anomenats formes zwitteriòniques.

• Si el pH disminueix, arriben a tenir una càrrega neta positiva.
• Si el pH augmenta, el grup -NH3+ cedeix un H+ i adquireix la càrrega negativa del grup -COO-.

Anomenem punt isoelèctric d'un Aa el valor de pH pel qual té el mateix nombre de càrregues negatives que de positives.

Els Aminoàcids Essencials

Són aquells que no es poden sintetitzar al metabolisme a partir d'altres compostos i han de ser ingerits en la dieta. Són: fenilalanina, leucina, lisina, metionina, triptòfan, treonina i valina.

Valor Biològic de les Proteïnes

Fa referència a la quantitat i el tipus d'Aa que contenen. Les proteïnes d'origen animal tenen més valor biològic que les vegetals.

Classificació dels Aminoàcids

Els 20 Aa trobats en animals, plantes i microorganismes es diferencien per la polaritat dels grups R i es classifiquen en 4 grups:

• Amb radicals polars.
• Amb radicals apolars.
• Amb radicals àcids.
• Amb radicals bàsics.

Dos Aa descoberts recentment: selenocisteïna i pirrolisina.

L'Enllaç Peptídic i Estructura dels Pèptids

Els Aa s'uneixen mitjançant un enllaç de tipus amida, anomenat enllaç peptídic. Es tracta d'un enllaç covalent que s'estableix entre el grup carboxil d'un Aa i el grup amino d'un altre. L'enllaç peptídic té un caràcter polar i interacciona entre si i amb les cadenes laterals polars mitjançant ponts d'hidrogen. En l'enllaç peptídic desapareix el caràcter amfòter dels Aa; l'enllaç inclou un grup amb càrrega neta zero, anomenat punt isoelèctric.

Tipus de Pèptids

La unió de dues molècules d'Aa s'anomena dipèptid, tres tripèptid, quatre tetrapèptid, etc. Cada pèptid continua tenint un grup carboxil i un grup amino lliures. Es poden unir formant cadenes de diferents mides:

• Oligopèptids: Contenen entre 2 i 12 Aa.
• Polipèptids: El nombre d'Aa oscil·la entre 12 i 100.
• Proteïnes: Més de 100 Aa i masses moleculars de 6.000 a més d'un milió.

Funcions Biològiques dels Pèptids

• Hormones: Tenen una estructura peptídica:
  • Oxitocina: Nonapèptid que controla la reabsorció d'aigua al ronyó.
  • Glucagó: Compost per 29 Aa, amb efectes contraris a la insulina.
  • Somatostatina: Tetradecapèptid que participa en funcions fisiològiques i regula l'alliberament d'hormones del creixement.
  • Insulina: Estimula l'absorció de glucosa. Està formada per dues cadenes polipeptídiques de 21 i 30 Aa.
• Antioxidants: El glutatió és el principal antioxidant intracel·lular i participa en processos de desintoxicació.
• Neurotransmissors: Produïts per les neurones, eliminen les sensacions doloroses i actuen de manera semblant a la morfina.
• Agents vasoactius: Pèptids que intervenen en la producció d'òxid nítric, que redueix la tensió arterial.
• Antibiòtics: Són pèptids cíclics amb acció antibiòtica.

L'Estructura de les Proteïnes

L'activitat biològica de les proteïnes depèn de la seva estructura tridimensional o conformació espacial. Les cadenes polipeptídiques poden adoptar moltes conformacions espacials en condicions normals de pH i temperatura. En una proteïna podem distingir quatre nivells d'organització estructural: primària, secundària, terciària i quaternària.

Estructura Primària

Formada per la seqüència lineal dels Aa. Indica el nombre, el tipus i l'ordre dels Aa. Consta d'una cadena de plans articulats; els enllaços peptídics no poden girar. La majoria de les proteïnes contenen més de 100 Aa.

Estructura Secundària

És la disposició que adopta la seqüència d'Aa a l'espai. Gràcies a la capacitat de gir, adquireix una conformació estable. Els tipus principals són: hèlix-alfa i conformació-beta.

Hèlix-Alfa

Enrotllament de la cadena polipeptídica sobre si mateixa, en forma d'hèlix. Cada pla conté un enllaç peptídic. L'hèlix-alfa conté 3,6 Aa per cada volta. L'estructura s'estabilitza mitjançant ponts d'hidrogen.

Hèlix del Col·lagen

Forma part de la composició dels teixits connectius i constitueix un terç de la proteïna total del cos. Forma una hèlix levogira. Cadenes molt voluminoses que dificulten la formació de ponts d'hidrogen.

Conformació Beta

Làmina plegada, s'origina per l'acoblament de segments estesos de dues cadenes polipeptídiques. S'uneixen entre si pels ponts d'hidrogen transversals. Adopten la forma d'un full plegat.

Gir Beta

Moltes de les inversions de la cadena es duen a terme mitjançant un element estructural anomenat gir beta o gir revertit. El grup CO s'enllaça per un pont d'hidrogen amb el grup NH, canviant bruscament de direcció.

Estructures Supersecundàries

Agrupacions molt estables de diverses estructures secundàries i les connexions entre si, s'anomenen motius estructurals.

• Motius β-α-β: Constituïts per dues làmines β paral·leles unides per una hèlix α.
• Meandres: Formats per làmines β antiparal·leles unides mitjançant girs β.
• Greques: Làmines β antiparal·leles adjacents unides de manera no seqüencial.

Estructura Terciària

Consisteix en la disposició que adopta la proteïna nativa a l'espai. Formada per un conjunt de plegaments originats per les interaccions entre les cadenes laterals R. Els enllaços poden ser:

• Enllaços covalents:
  • Enllaços disulfur: S'estableixen entre dos grups -SH.
  • Enllaç amida: Es forma entre el grup -NH3+ i el grup -COO-.
• Enllaços no covalents:
  • Forces electrostàtiques: Es formen entre grups ionitzats amb càrregues oposades.
  • Ponts d'hidrogen: S'estableixen entre grups de les cadenes laterals polars.
  • Interaccions hidrofòbiques i forces de Van der Waals: Formen unions molt febles entre les cadenes laterals pròximes d'Aa apolars.

Propietats de les Proteïnes

Les propietats físiques i químiques de les proteïnes depenen de la naturalesa dels radicals R dels Aa situats a la seva superfície.

Especificitat

És la propietat més característica de les proteïnes. Proteïnes amb estructures similars s'anomenen proteïnes homòlogues.

Solubilitat

Les proteïnes globulars formen dispersions col·loïdals en solucions aquoses a causa de la interacció amb una capa de molècules d'aigua.

Desnaturalització

Consisteix en el trencament dels enllaços que mantenen la conformació espacial quan se sotmet a condicions desfavorables. Es produeix la desaparició dels ponts d'hidrogen a causa d'una variació de temperatura, pressió o un canvi en el pH.

Capacitat Amortidora

Tenen un comportament amfòter, és a dir, es poden comportar com a àcids o com a bases, alliberant o captant H+ del medi. Això permet que siguin capaces d'amortir les variacions del pH.

Classificació de les Proteïnes

Des del punt de vista de la seva composició química, es divideixen en dos grups: holoproteïnes (proteïnes simples) i heteroproteïnes (proteïnes conjugades).

Holoproteïnes

Compostes exclusivament per Aa. Poden ser proteïnes globulars o fibroses.

Catalitzadors i Biocatalitzadors

Un catalitzador és una substància, generalment un metall o un òxid metàl·lic finament dividit, que accelera la velocitat de les reaccions químiques i es manté inalterable mentre es produeixen. Els biocatalitzadors són molècules que augmenten la velocitat de les reaccions bioquímiques i exerceixen el control del metabolisme.

Tipus de Biocatalitzadors

• Enzims: Són molècules d'acció específica que disminueixen l'energia d'activació dels reactius i acceleren la velocitat de les reaccions metabòliques. L'energia d'activació és l'energia que han d'adquirir els reactius per poder reaccionar. Els enzims són capaços de regular la seva activitat segons les necessitats.
• Vitamines: Són molècules orgàniques que es presenten en quantitats de l'ordre de mil·ligrams. La font natural de vitamines són els vegetals. Les vitamines hidrosolubles actuen com a coenzims, mentre que les liposolubles intervenen en processos fisiològics específics.
• Oligoelements: Són elements químics que es troben en una proporció menor al 0,1% del pes de l'organisme. Intervenen en l'activitat dels enzims.
• Hormones: Són missatgers químics secretats per les glàndules endocrines distribuïdes per tot el cos i transportats per la sang. Exerceixen la seva activitat a les cèl·lules que posseeixen els receptors específics, anomenades cèl·lules diana.

Els enzims exerceixen la seva acció a temperatura ambient i no s'alteren durant les reaccions. Poden transformar grans quantitats de la substància sobre la qual actuen, anomenada substrat. No desplacen la constant d'equilibri de la reacció per obtenir més producte, sinó que permeten que la mateixa quantitat de producte s'obtingui més ràpidament.

Naturalesa dels Biocatalitzadors

Poden estar formats per cadenes polipeptídiques o bé tenir substàncies no proteiques de baixa massa molecular anomenades cofactors. Reben el nom d'holoenzims i estan constituïts per:

• L'apoenzim, que és la fracció proteica. Té l'estructura espacial específica que permet la unió al substrat.
• El cofactor, que és el responsable de l'acció catalítica de l'enzim. Pot estar format per oligoelements o per una molècula orgànica, anomenada coenzim.

Quan el cofactor està unit de manera permanent a l'apoenzim, s'anomena grup prostètic.

Centre Actiu d'un Enzim

És una zona determinada de l'enzim, amb una forma espacial característica, a la qual s'acobla el substrat. Està constituït pels anomenats aminoàcids de fixació, que estableixen enllaços febles amb el substrat.

Especificitat dels Enzims

El substrat ha de tenir un grup funcional que li permeti fixar-se al centre actiu de l'enzim i algun enllaç químic susceptible de ser alterat per ell. Tenen la capacitat de modificar la forma del centre actiu per produir una millor adaptació entre enzim i substrat. L'especificitat d'un enzim pot tenir graus diferents:

• Especificitat absoluta: L'enzim reconeix només un tipus de substrat. Són enzims que només reconeixen i actuen sobre un estereoisòmer.
• Especificitat de grup: L'enzim distingeix un grup de substrats amb un enllaç químic determinat.
• Especificitat de reacció: L'actuació d'un enzim no depèn de la classe de molècula, sinó del tipus d'enllaç.

Mecanisme d'Acció dels Enzims

Els enzims exerceixen la seva acció unint-se a través del centre actiu al substrat, originant així el complex enzim-substrat, que provoca modificacions químiques. Una vegada feta la transformació, l'enzim s'allibera per permetre l'accés a altres substrats. En les reaccions on intervé un únic substrat, es forma el complex enzim-substrat per la unió del substrat al centre actiu de l'enzim. Es produeixen tensions que afebleixen els enllaços, donant lloc al complex enzim-producte, que es trenca i allibera l'enzim i el producte resultant. Cada molècula d'enzim és capaç de transformar de mil a desenes de milions de molècules de substrat per segon.

• Temperatura: Si a una reacció enzimàtica se li subministra calor, augmenta l'energia cinètica de les molècules. Si la temperatura és excessiva, l'enzim es desnaturalitza i perd les seves propietats. Cada enzim té una temperatura òptima d'actuació.
• pH: El centre actiu pot contenir Aa amb grups ionitzats, la càrrega elèctrica dels quals varia amb el pH. Per a cada enzim hi ha un pH mínim i un pH màxim en els quals pot actuar. Fora d'aquests valors, les cadenes polipeptídiques es desnaturalitzen. El pH òptim sol ser aproximadament 7.
• Concentració del substrat: L'augment de la velocitat de reacció, amb una concentració d'enzim constant, és proporcional a l'increment en la concentració del substrat. Arriba un moment en què la velocitat no varia; llavors s'ha assolit la velocitat màxima, perquè es produeix una saturació de les molècules d'enzim. El nombre de recanvi o constant catalítica és el nombre màxim de molècules de substrat que pot transformar una molècula d'enzim per unitat de temps (per minut). La velocitat de reacció (V) que es pot assolir amb una concentració d'enzim determinada es relaciona amb la constant de Michaelis-Menten.

Inhibició Enzimàtica

Els inhibidors enzimàtics són substàncies que disminueixen o anul·len l'activitat d'un enzim. Hi ha dos tipus d'inhibició enzimàtica:

• Inhibició irreversible: Té lloc quan l'inhibidor, o verí metabòlic, s'uneix mitjançant enllaços covalents al centre actiu de l'enzim, alterant-ne l'estructura i inutilitzant-lo. Per exemple, alguns verins bloquegen la cadena electrònica de la respiració cel·lular.
• Inhibició reversible: Hi ha dues formes:
  • Inhibició reversible competitiva: Una molècula que s'assembla al substrat competeix amb aquest en la seva unió amb el centre actiu. La presència de l'inhibidor disminueix la velocitat de catàlisi.
  • Inhibició reversible no competitiva: L'inhibidor s'uneix a l'enzim en un lloc diferent del centre actiu, modificant l'estructura de l'enzim i dificultant l'acoblament del substrat.

Enzims Al·lostèrics

Els enzims al·lostèrics, també anomenats reguladors, estan constituïts per dues o més subunitats formades per cadenes polipeptídiques i són proteïnes amb estructura quaternària. Tenen un o més centres al·lostèrics als quals es poden unir molècules reguladores anomenades moduladors. Si el modulador és un inhibidor, s'anomena modulador negatiu, i si és un activador, modulador positiu. Les subunitats poden adoptar dues conformacions: R i T. La forma R té molta afinitat pel substrat, mentre que la T té una afinitat baixa. Totes dues subunitats s'han de trobar en el mateix estat conformacional. Les conformacions possibles són RR i TT. Els enzims al·lostèrics presenten un efecte cooperatiu: la unió del substrat a una de les subunitats de l'enzim facilita la unió d'altres molècules de substrat als centres actius d'altres subunitats.

Sistemes Multienzimàtics

Els enzims solen actuar junts en seqüències encadenades, originant vies metabòliques controlades per sistemes multienzimàtics, en els quals el producte del primer enzim és el substrat del següent. Hi ha tres nivells de complexitat en aquests sistemes:

• Primer nivell: Els enzims, pel fet de ser proteïnes solubles, estan dissolts al citoplasma com a molècules independents. Les molècules de substrat tenen velocitats de difusió elevades i troben ràpidament el camí d'un enzim al següent.
• Segon nivell: Els enzims estan associats físicament i actuen conjuntament com a complexos enzimàtics, de manera que els substrats intermedis mai no abandonen el complex. L'ordenació dels enzims d'un sistema en complexos no dissociables té l'avantatge de reduir la distància a través de la qual han de difondre les molècules del substrat durant el curs de la via metabòlica.
• Tercer nivell: Els sistemes multienzimàtics s'associen amb estructures supramoleculars.

Regulació de l'Activitat Enzimàtica

• Regulació pel producte final: L'enzim que catalitza la primera reacció sol ser un enzim al·lostèric que actua com a regulador, de manera que el producte final (P) pot ser un modulador negatiu. La quantitat de P es manté dins dels límits adequats. Un nombre més gran de molècules de l'enzim s'uneixen a P i no al substrat, disminuint la síntesi de P. Quan la concentració de P es redueix, més molècules d'enzim s'uneixen al substrat.
• Modificacions covalents reversibles: L'activitat d'alguns enzims es modifica per la unió covalent de certes molècules.
• Activació proteolítica: Alguns enzims se sintetitzen en forma de precursor inactiu i són activats en un lloc fisiològicament apropiat. Exemples: enzims digestius proteolítics, coagulació de la sang, formació d'insulina a partir d'un precursor inactiu.
• Regulació genètica: Els enzims que sintetitza una cèl·lula depenen dels gens que s'expressin en aquesta cèl·lula. Els enzims constitutius es troben en quantitats constants, encara que no hi hagi substrat. Els enzims induïbles només es produeixen quan hi ha substrat.

Nomenclatura i Classificació dels Enzims

S'anomenen amb un terme basat en el substrat i en el tipus de reacció catalitzada, afegint la terminació -asa. S'utilitzen quatre nombres per identificar un enzim: el de la classe, el de la subclasse, el de la divisió i el de l'enzim concret.

Vitamines

Són molècules orgàniques de naturalesa molt diversa, imprescindibles per al funcionament normal del metabolisme. Els animals no sintetitzen la majoria de les vitamines i necessiten ingerir-les en la dieta. Alguns animals poden sintetitzar la vitamina C.

Avitaminosi: Manca total d'alguna vitamina.

Hipovitaminosi: Presència insuficient d'una vitamina determinada en la dieta.

Les vitamines són substàncies nutritives naturals presents en els aliments.

Classificació de les Vitamines

• Hidrosolubles: Són solubles en aigua. Comprenen les vitamines del complex B, que actuen com a coenzims i precursors de coenzims, i la vitamina C.
• Liposolubles: Són insolubles en aigua i solubles en dissolvents apolars. Per la seva naturalesa química, s'integren dins dels lípids insaponificables.