Aminoacidos y proteinas 1

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Aminoacidos: Compuestos organicos sencillos k al unirse entre si forman proteinas. Estan compuestos x C, H, O y N. Poseen un grupo carboxilo, un grupo amino y un grupo R, todos unidos covalentemente a un C. El grupo R k es distinto pa cada aminoacido determina sus propiedades quimicas y biologicas. Existen 20 aminoacidos proteicos, los cnstituyentes basicos d las proteinas. Hay otros 150 llamados aminoacidos no proteicos. Algunos son intermediarios en reacciones metabolicas.
Propiedades:En disolucion acuosa forman iones híbridos. El pH en el k un aminoacido forma un ion híbrido se denomina punto isoelectrico. El ion s puede comportar como acido o base. Las sustancias cn esta propiedad se denomina anfóteras. El caracter anfotero d los aminoacidos permite la regulacion del pH
Isomeria: Los aminoacidos tenen al menos un carbono asimetrico. Pueden presentar 2 cnfiguraciones espaciales D y L, estas cnfiguraciones s denominan estereoisómeros. Todos los aminoacidos proteicos son L. Los aminoacidos tambien muestran actividad optica, denominandose dextrogiros o levogiros.
Aminoacidos esenciales: Son akellos k deben ser ingeridos como tales en la dieta. En la especie humana son fenilamina, isoleucina, leucina, metionina, treonina, triptofano y valina.
Enlace peptidico: Los aminoac. forman cadenas mediant enlaces peptidicos. Son enlaces covalentes entre el grupo carboxilo d uno cn el grupo amino d otro. Los aminoac. unidos mediant este enlac se denominan residuos.Caracteristicas:
•El enlace peptidico s corto •Posee cierto caracter d doble enlace •Los atomos s hallan situado sobre un mismo plano •Solo pueden girar los enlaces C-C y N-C
Peptidos y oligopeptidos: Realizan funciones importantes y diversas. Cn funcion hormonal la oxitocina y la argininavasopresina. La insulina y el glucagon k regulan el nivel d azucar en sangre. Otros peptidos actuan como transportadores, como el glutacon k participa en el transporte d aminoac. al exterior d la celula. tamb pueden ser abioticos como la gramicidina-S y la valinomicina.


Estructura d las proteinas:

•Estructura
primaria: Es la secuencia lineal d aminoac. q la integran. s la estructura + sencilla y la + importante ya k determina l resto d las estructuras proteicas. Una caracteristica es su disposicion en zig-zag k se debe a la planaridaddl enlace peptidico. La variedad d las posibles secuencias a formar es casi ilimitada.
•Estructura
secundaria: es la disposicion spacial k adopta la estructura primaria pa ser estable. Los modelos + frecuentes son:
-
Alfa-helice: la cadena polipeptidica se va enrollando en espiral sobre si misma, s mantiene gracias a los enlaces d hidrogenos intracatenarios. la formacion de estos enlaces determina la estabilidad d la estructura y la longitud dl paso d rosca. La rotacion s produce acia la derecha. Al formarse la alfa-helice los grupos -C=O kdan orientados en la misma direccion, mientras k los -NH en direccion cntraria. La estabilidad del alfa-helice depende d la presencia o no d residuos d prolina o hidroxiprolina
-
Cnformacion beta: Algunas proteinas cnserva su estructura primaria n zig-zag y s asocian entre si stableciendo uniones mdiante nlaces d hidrogeno intercatenarios
Otros peptidos actuan como transportadores, como el glutacon k participa en el transporte d aminoac. al exterior d la celula. tamb pueden ser abioticos como la gramicidina-S y la valinomicina.
·Estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se organizan en el espacio los diferentes tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener una estructura secundaria definida, como las hélices u hojas o no tenerla. La estructura terciaria está mantenida por enlaces iónicos y de puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoáciodos, enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes disulfuro.
·E structura
cuaternaria de una proteína es la forma en la que se asocian las distintas subunidades constituyentes, si es que existen. Es decir, para poder hablar de estructura cuaternaria es necesario que la proteína esté formada por varias subunidades. Como ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria se puede considerar la hemoglobina, las inmunoglobulinas o la miosina.
Propiedades
Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
Especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

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