Los Aminoácidos y los Péptidos: Componentes Esenciales de las Proteínas

LOS AMINOÁCIDOS

• Son los componentes más sencillos de las proteínas. Aparecen como producto final cuando estas se someten a reacciones de hidrólisis.
• Químicamente compuestos por C, H, O, N.
• Su molécula tienen un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral o grupo R, todos unidos covalentemente a un átomo de C denominado Cα.
• La cadena lateral R, es de naturaleza variada y distingue unos aminoácidos de otros
• Son compuestos:
• Orgánico Baja masa molecular Solubles en agua.Cristalizables IncolorosCon punto de fusión alto.

• Clasificación:
  • Aminoácidos proteicos: forman parte de las proteínas
  • Aminoácidos no proteicos: libres o combinados en las células o tejidos pero no forman parte de las proteínas.

• Aminoácidos proteicos: Son 20.Grupos R apolares alifáticos (hidrófobos): Grupos R polares sin carga (hidrófilos):Grupos R polares con carga positiva (básicos) Grupos R polares con carga negativa (ácidos) Grupos R aromáticos

• Aminoácidos en disolución

• Los aminoácidos en disolución acuosa forman iones dipolares (o iones híbridos) porque tienen el mismo nº de cargas (+) que (-).
• El ion híbrido se puede comportar como ácido o como base, según el pH de la disolución. Las sustancias que tienen esta propiedad se denominan anfóteras.
• El carácter anfótero permite regular el pH, ya que se comportarán como ácido o como base según le convenga al organismo.
  • En medio ácido (con exceso de H+): se comporta como una base.
    • los protones son aceptados por el grupo –COO- y queda cargado (+). (se ioniza el grupo amino pero no el carboxilo).
  • En un medio básico (con exceso de OH-): se comporta como ácido
    • el grupo –NH3+ libera H+ y queda cargado (-). (se ioniza el grupo carboxilo pero no el amino)
    • Cuando unaminoácido presenta:
    • una carga (+) y una carga (-), su carga eléctrica neta es 0.
    • Una carga (+), su carga neta es +1
    • Una carga (-), su carga neta es -1

• La carga neta sería como el promedio de las cargas que se encontrarían en las moléculas individuales. Ej:
  • Algunos aminoácidos presentan en la cadena lateral R un grupo carboxilo . Estos aminoácidos a pH neutro presentan una carga neta de -1.
  • Otros aminoácidos presentan en la cadena lateral R un grupo amino. Estos aminoácidos a pH neutro presentan una carga neta +1.
• Otros aminoácidos no presentan cargas en las cadenas R, pero son muy variables y pueden influir en la facilidad o dificultad de ionización de los grupos carboxilo y amino principales.
• Por eso, cada aminoácido presenta un comportamiento eléctrico distinto según los valores de pH del medio. Cada aminoácido presenta un valor de pH para el que la carga neta será 0. A ese valor se le denomina punto isoeléctrico (pI)
• Existen técnicas de separación de aminoácidos basadas en sus propiedades eléctricas que aprovechan el conocimiento del pI de cada aminoácido. Ej: electrofosesis.

• Aminoácidos proteicos y no proteicos

• El Cα es asimétrico en todos los aminoácidos proteicos (a excepción de la glicina). Esto hace que puedan darse dos configuraciones espaciales distintas:
  • D: el grupo amino queda a la derecha
  • L: el grupo amino queda a la izquierda

• Obtenemos dos estereoisómeros que son imágenes especulares y no superponibles. Muestran actividad óptica.
• Todos los aminoácidos proteicos son α-L-aminoácidos. (Por el momento, no existe explicación del porque la evolución ha seleccionado las formas L)
• Existen otros aminoácidos que no son proteicos (no forman parte de las proteínas)
  • Algunos α-D-aminoácidos: aparecen en pared celular de bacterias poco corrientes.
  • Aminoácidos sin grupo amino en el Cα: ácido γ-aminobutírico, es un neurotransmisor.
  • Algunos  α-L-aminoácidos: ornitina y citrulina, son compuestos intermediarios del metabolismo.

Aminoácidos esenciales: son aquellos que no podemos sintetizar en el organismo y han de ser ingeridos en la dieta. En humanos adultos son 8: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.

2. LOS PÉPTIDOS

• Los aminoácidos se unen entre sí por enlace peptídico: se forma un grupo amida entre el grupo carboxilo principal de un aminoácido y el grupo α-amino del siguiente.
• Se forman:
  • Dipéptidos (unión de 2 aminoácidos), tripéptidos (unión de 3 aminoácidos) y así sucesivamente.
  • Oligopéptidos: menos de 10 aminoácidos
  • Polipéptidos: nº elevado de aminoácidos (10-99)
  • Proteína: más de 100 aminoácidos.
• En la representación de polipéptidos y proteínas, por convenio, se coloca a la izquierda el residuo amino libre  (N-terminal) y a la derecha el residuo carboxilo libre (C-terminal).
• Propiedad importante del enlace peptídico: los 4 átomos implicados en torno a él (C, O, N, H) se sitúan en el mismo plano llamado plano de la amida.
• Dos planos de la amida contiguos pueden girar a través de los dos enlaces sencillos del Cα, aunque el giro no es totalmente libre, ya que la cadena lateral dificulta la rotación.
• Los grupos amino y carboxilo situados en C diferentes al Cα pueden formar también enlaces semejantes a los peptídicos (enlaces isopeptídicos). Estos no aparecen nunca en proteínas, sino en péptidos con otras funciones biológicas (hormonas, antibióticos, paredes celulares).