Alfa helice
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Actividad optica: Todos los aminoacidos salvo la glicocola o glicina presentan el carbono asimetrico ya que esta enlazado a cuatro radicales diferentes:un grupo amino, un grupo carboxilo un radical R y un hidrogeno.Debido a esta caracteristica, los aminoacidos presentan actividad optica, es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucion de aminoacidos. Si un aminoaciado desvia el plano de luz hacia la derecha , se denomina dextrogiro o (+) y si lo hace hacia la izquierda levogiro o (-). Un aminoacido tendra una configuracion D si al disponerlo en el espacio de forma que el grupoi carboxilo quede arriba , el grupo NH2 queda situado a la derecha, mientras que, si se encuentra a la izquierda, poseera una configuracion L. La disposicion L o D es independiente de la actividad optica. Por ello, un L aminoacido podra ser levogiro o dextrogiro e igual ocurrira con la configuracion D. En la naturaleza, la forma L es la mas abundante.
Comportamiento quimico
En disolucion acuosa, los aminoacidos muestran un comportamiento anfotero, es decir puede ionizarse dependiendo del Ph como un acido , como una base o como un acido y una base a la vez. En el ultimo caso los aminoacidos se ionizan doblemente apareciendo una forma dipolar ionica llamada zwiterrion. La forma dipolar en un medio acido capta protones y se comporta como una base y en un medio basico libera protones y se comporta como un acido. El ph en el cual el aminoacido tiende a adoptar una forma dipolar neutra con tanas cargas positivas como negativas , se denomina punto isoelectrico.
Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoacidos de la proteina. Por tanto, nos indica que aminoacidos componen la cadena polipetidica y el orde nen que dichos aminoacidos se encuentran. La funcion de una proteina depende de su secuenci de aminoacidos y de la la forma que esta adopte.
Todas las proteinas presentan un extremo N-terminal en el que se encuentra el primer aminoacido con su grupo amino libre, y un exteremo C- Terminal en el que esta situado el ultimo aminoacido con un grupo carboxilo libre.
La secuencia de una proteina se escribe enumerando los aminoacidos desde el extreño N-terminal hasta el C-terminal.
Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposicion de la secuencia de aminoacidos o estructura primaria en el espacio. Los aminoacidos, a medida que van siendo enlazados durante la sintesis de proteinas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces adquieren una diposicion espacial estable, la estructura secundaria. Son conocido tres tipos de estructura secundaria: la alfa helice y la conformacion beta.
Alfa helice
La estructura secundaria en alfahelice se forma al enrrollarse helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria. Esto se debe a la formacion espontanea de enlaces de hidrogeno entre el -CO- de un aminoacido y el -NH- del cuarto aminoacido que le sigue. Por ello en el alfa helice, los oxigenos de todos los grupos -CO- quedan orintados en el mismo sentido y los hidrogenos de todos los grupos -NH- quedan orientados justo en el sentido contrario. Los alfahelice presenta 3,6 aminoacidos por vuelta.
Helice de colageno
El colageno posee una diposicion en helice especial, algo mas alargada que la alfahelice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina. Estos aminoacidos poseen una estructura que dificulta mucho la formacion de enlaces de hidrogeno, por lo que no se forma una alfahelice sino una helice mas extendida , que solo presenta tres aminoacidos por vuelta.
La estabilidad de la helice de colageno se debe a la asociacion de tres helices, que originan una superhelice o una molecula completa de colageno.Las tres helices se unen mediante enlaces covalentes y enlaces debiles de tipo puente de hidrogeno.
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria informa de la union mediante enlaces debiles de varias cadenas proteicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipetdicias recibe el nombre de protomero.
Comportamiento quimico
En disolucion acuosa, los aminoacidos muestran un comportamiento anfotero, es decir puede ionizarse dependiendo del Ph como un acido , como una base o como un acido y una base a la vez. En el ultimo caso los aminoacidos se ionizan doblemente apareciendo una forma dipolar ionica llamada zwiterrion. La forma dipolar en un medio acido capta protones y se comporta como una base y en un medio basico libera protones y se comporta como un acido. El ph en el cual el aminoacido tiende a adoptar una forma dipolar neutra con tanas cargas positivas como negativas , se denomina punto isoelectrico.
Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoacidos de la proteina. Por tanto, nos indica que aminoacidos componen la cadena polipetidica y el orde nen que dichos aminoacidos se encuentran. La funcion de una proteina depende de su secuenci de aminoacidos y de la la forma que esta adopte.
Todas las proteinas presentan un extremo N-terminal en el que se encuentra el primer aminoacido con su grupo amino libre, y un exteremo C- Terminal en el que esta situado el ultimo aminoacido con un grupo carboxilo libre.
La secuencia de una proteina se escribe enumerando los aminoacidos desde el extreño N-terminal hasta el C-terminal.
Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposicion de la secuencia de aminoacidos o estructura primaria en el espacio. Los aminoacidos, a medida que van siendo enlazados durante la sintesis de proteinas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces adquieren una diposicion espacial estable, la estructura secundaria. Son conocido tres tipos de estructura secundaria: la alfa helice y la conformacion beta.
Alfa helice
La estructura secundaria en alfahelice se forma al enrrollarse helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria. Esto se debe a la formacion espontanea de enlaces de hidrogeno entre el -CO- de un aminoacido y el -NH- del cuarto aminoacido que le sigue. Por ello en el alfa helice, los oxigenos de todos los grupos -CO- quedan orintados en el mismo sentido y los hidrogenos de todos los grupos -NH- quedan orientados justo en el sentido contrario. Los alfahelice presenta 3,6 aminoacidos por vuelta.
Helice de colageno
El colageno posee una diposicion en helice especial, algo mas alargada que la alfahelice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina. Estos aminoacidos poseen una estructura que dificulta mucho la formacion de enlaces de hidrogeno, por lo que no se forma una alfahelice sino una helice mas extendida , que solo presenta tres aminoacidos por vuelta.
La estabilidad de la helice de colageno se debe a la asociacion de tres helices, que originan una superhelice o una molecula completa de colageno.Las tres helices se unen mediante enlaces covalentes y enlaces debiles de tipo puente de hidrogeno.
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria informa de la union mediante enlaces debiles de varias cadenas proteicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipetdicias recibe el nombre de protomero.