Transferencia de grupos en el metabolismo: vitaminas y coenzimas

Transferencia de grupos de 1 carbono

Biotina: vitamina B7. Participa en la transferencia de grupos carboxílicos (descarboxilaciones, carboxilaciones o transcarboxilaciones). Ejemplo: piruvato carboxilasa, que produce la carboxilación del piruvato hacia el oxalacetato. Está unida covalentemente a un residuo de lisina de la enzima, actuando como grupo prostético. Como consecuencia, la enzima permanece inalterada.Ácido fólico: vitamina B9. Participa en la transferencia de un solo C con distintos grados de oxidación, desde el metilo hasta el hidroximetilo. Son frecuentes en el metabolismo de aminoácidos y nucleótidos.S-Adenosilmetionina: tiene un grupo metilo unido a un átomo de azufre, lo que le confiere un enorme potencial de transferencia. Es la coenzima de la mayoría de las enzimas que participan en las transferencias del grupo metilo. Está formada por un nucleósido de adenina unido a un azufre. Su potencial de transferencia de metilos es mucho mayor que el del tetrahidrofolato, debido a que el metilo está unido a un azufre con carga positiva.

Transferencia de grupos de 2 o más C

Tiamina pirofosfato (TPP): vitamina B1. Transfiere grupos de dos carbonos y suele participar en reacciones carboxilativas y de transcetolación. Grupos transportados: aldehído activo (-C (-)-OH), αhidroxicarbonilo (-CO-CH2OH). Interviene en la descarboxilación no oxidativa de αcetoácidos y en reacciones de transcetolación. Ácido Lipoico (piruvato deshidrogenasa): no proviene de una vitamina. Actúa como grupo prostético porque está unido covalentemente a un residuo de lisina en la enzima. Puede encontrarse oxidado o reducido y también podría actuar como coenzima redox. Actúa en el complejo de la piruvato deshidrogenasa.CoA: vitamina B5. Es muy importante ya que su sitio activo es el sitio tiolico, aceptando grupos tiol que sirven de aceptor de grupos acilo, como el grupo acetilo que da lugar al acetilCoA, muy importante en el metabolismo. Participa en el inicio del ciclo de Krebs. La CoA tiene un alto poder de transferencia debido a que el enlace tioéster con el que se une el grupo acilo es muy inestable, comparado con el éster, porque se puede estabilizar por resonancia. Está formada por un nucleótido de adenina. El enlace tioéster formado entre su grupo tiol y el carbono del acilo le permite transportar estos grupos. El enlace tioéster con el que se une el grupo acilo es muy inestable, comparado con el éster, porque no puede estabilizarse por resonancia, por lo que la CoA tiene un enorme potencial de transferencia de acilos.

Transferencia de otros grupos

Piridoxal Fosfato: vitamina B6. Tiene una forma aldehído (piridoxal) y una forma amina (piridoxamina), y va a transferir grupos amino. Es importante en el metabolismo de aminoácidos porque participa en las enzimas transaminasas. La forma piridoxal se une covalentemente a la enzima a un residuo de lisina, conocido como enlace de base de Shild. Actúa como un grupo prostético.

Transferencia de electrones

Quinonas: la ubiquinona en la mitocondria y la plastoquinona en el cloroplasto. La molécula tiene dos partes muy diferenciadas: un anillo quinona (zona redox) y una cadena hidrocarbonada que le confiere una naturaleza fuertemente apolar. Se encuentran en la membrana interna de la mitocondria o del tilacoide. Tienen un pequeño tamaño y actúan como transportadores móviles. La quinona puede tomar dos electrones y dos protones en pasos sucesivos, formando un estado de semiquinona. Siempre va a transferir dos electrones y dos protones. Piridín nucleótidos: implican reacciones estereoespecíficas, transfiriendo selectivamente el hidruro a la parte frontal (A) o posterior (B) del anillo plano de nicotinamida del NAD+ (o NADP+). Se trata de un dinucleótido formado por un AMP unido a un nucleótido de ribosa mediante dos fosfatos. El anillo de nicotinamida de la ribosa posee carga positiva cuando está oxidado. Cuando se reduce, toma un ion hidruro, dos electrones y un protón. El NAD+ + 2e + H+ -> NADH. El NADH puede tener el H en dos posiciones, anterior o posterior, y esto es específico para las enzimas deshidrogenasas. Cuando hay más NAD que NADH se da catabolismo, convirtiéndose en la moneda celular del poder reductor. Si hay más NADP, se da anabolismo, el NADH cede sus electrones y tiene tendencia a liberar su poder reductor. Flavin nucleótidos: hay dos tipos, el FAD (flavín adenín dinucleótido) y el FMN (flavín mononucleótido). Tienen como sitio activo el anillo isocloxasina, que es una flavina y participa en el proceso redox. En el caso del FAD, se reduce con 2e y 2 protones, formando FADH2. En el caso del FMN, se reduce con 2e y 2 protones, formando FMNH2. Hemo: grupos tetrapirrolicos con un Fe coordinado en el interior. El Fe puede estar en forma de Fe2+ o Fe3+. Se usan como intercambiadores de electrones y se encuentran en los citocromos, tanto en la cadena respiratoria como en la fotosintética. Hay tres tipos de grupos hemo: Hemo A (cadena hidrocarbonada relativamente larga), Hemo B (la forma más simple) y Hemo C (unido covalentemente a la parte proteica de la proteína por dos cisteínas). Los citocromos tienen un espectro de absorción muy característico. La forma reducida tiene 3 picos de absorción (ϒ, β, α) en este orden, lo que permite saber cuánto citocromo tenemos oxidado o reducido. Agrupaciones sulfoferricas: hierro en forma férrica asociado a azufre. Son grupos prostéticos y pueden agruparse de distintas formas (Fe con S de la proteína, 2Fe-2S, 4Fe-S). Permiten donar o ceder un electrón, pero tienen tendencia a donar, son reductoras. Ejemplo: ferredoxina (tipo [2Fe-2S]). Es importante porque es la aceptora final de electrones de la cadena respiratoria antes de pasarlos al NADP+.