Tipos de proteínas primarias

16. ¿Qué tipos de estructuras secundarias de las proteínas conoces?. ¿Podrías ordenarlas de mayor a menor estabilidad y abundancia en la naturaleza?. ¿A qué se debe tal diferencia de estabilidad?.

Las estructuras secundarias de las proteínas que resultan más estables en la naturaleza, por orden de mayor a menor estabilidad y, como consecuencia, de mayor a menor abundancia, son: la hélice (-hélice), la hoja plegada  (lámina ) y la hélice de colágeno (hélice 3 10 ).

La diferencia de estabilidad se debe a que el plegamiento en el espacio de la estructura primaria es tanto más estable cuanto mayor sea el número de puentes de H que se forman entre grupos –C = O y –N – H de diferentes enlaces peptídicos, para lo cual los planos de dichos enlaces deben quedar en el espacio formando determinados ángulos y unas determinadas distancias. Esta situación se da de una manera más acusada en la -hélice.

17. ¿Qué enlaces mantienen la forma de la estructura secundaria de las hélices estabilizadas?

Enlaces débiles por puentes de H

18. ¿Qué enlaces mantienen la forma de las estructuras globulares?

Enlaces por puentes de H, enlaces electrostáticos, enlaces hidrofóbicos, fuerzas de Van der Waals y enlaces covalentes disulfuro.

19. ¿Por qué la seda y el colágeno soportan altas tensiones sin estirarse mientras que la lana si es estirable?

En el caso de la lana, su estructura en forma de -hélice hace que los enlaces de H se forman dentro de cada cadena, establecíéndose cadenas paralelas, todas en la misma dirección y que, por lo tanto pueden estirarse; esto no sucede n los otros casos, ya que tanto en el colágeno que forma hélices triples como en la seda que tiene una estructura -laminar o en zigzag, se establecen enlaces por puentes de H entre las distintas cadenas lo que hace que sean más estables y no puedan estirarse.

20. ¿Sabes de qué está hecho un pelo?. ¿Cuál crees que es la causa de que unos cabellos sean rizados y otros lacios?. ¿En qué consiste “hacerse la permanente”?.

El pelo está formado por una proteína, la queratina. Dos -hélices de queratina sufren un empaquetamiento y se asocian mediante puentes disulfuro para dar una superhélice, que se asocia a su vez con otra superhélice formando una protofibrilla. Estas se asocian para formar una microfibrilla, y éstas, a su vez, constituirán una macrofibrilla. Varias macrofibrillas, empaquetadas en una célula muerta, dan lugar a un pelo. La causa de que unos pelos sean rizados y otros lacios y toda la gama intermedia, está en la altura en la que tienen lugar los puentes disulfuro entre las -hélices de la queratina: en los cabellos lacios se establecen al mismo nivel, y en los rizados, a distintos niveles. La permanente consiste en romper los enlaces disulfuro de las -hélices de los cabellos lisos y establecer otros a distinto nivel, con lo cual el pelo se riza. Esto se consigue mediante productos químicos.

21. ¿Qué tipo de estructura terciaria tienen la mayoría de las proteínas?. ¿Encuentras alguna relación entre las funciones de las proteínas que la presentan con respecto a las que no poseen tal estructura?

La estructura terciaria mejor representada en las proteínas es la globular, que resulta del plegamiento de la estructura secundaria en forma de ovillo o glomérulo. Esta conformación espacial resulta más estable que las de las proteínas fibrilares en disolución, ya que se comportan las moléculas como microesferas cargadas positivamente y negativamente en la superficie y rodeadas de moléculas de agua. Por ello la mayoría tiene funciones de tipo dinámico, que requieren estabilidad tanto en los fluidos intracelulares, como en los del medio interno de los organismos (enzimas de función catalizadora, transportadoras, inmunoglobulinas, hormonas, etc.). En cambio, las moléculas de las fibrilares, tienden a unirse para formar estructuras filamentosas (queratina, colágeno, elastina, etc.).

22. ¿Qué conformación espacial es la idónea para las proteínas estructurales?. ¿Y para las proteínas activas?

Para las estructurales la filamentosa, por ser insoluble; para las activas la globular, que permite su difusión en los medios acuosos.

23. ¿Por qué las proteínas adoptan espontáneamente la configuración más estable?

Las cadenas polipeptídicas se pliegan, a medida que se sintetizan en los ribosomas, y adoptan la configuración más estable, que es la que corresponde al estado de mínima energía libre. Estas configuraciones que adoptan las proteínas de una manera espontánea son las que les permiten desempeñar sus funciones biológicas.

24. Los dominios estructurales de las proteínas están formados por:

-Asociación de péptidos unidos por puentes de H en la estructura cuaternaria

-Determinadas combinaciones de -hélices y láminas- en la estructura terciaria

-La uníón de aa mediante enlaces peptídicos

La segunda es la correcta

25. ¿Cuál es la razón de que proteínas diferentes utilicen dominios estructurales similares?

La razón radica en que dichos dominios son eficaces estructural y funcionalmente, por ello han sido favorecidos por la evolución y se repiten una y otra vez.

26. ¿Cómo se puede modificar la funcionalidad biológica de una proteína?

Variando su secuencia de aa que conforman la estructura primaria de dicha proteína, lo que afecta al plegamiento y en consecuencia a la funcionalidad biológica.

27. Relaciona:

1) Función de reserva                       a) Dineína

2) Función estructural                       b) Insulina

3) Función transportadora                 c) Fibroína

4) Función defensiva                        d) Mioglobina

5) Función hormonal                         e) Mucina

6) Función contráctil                          f) Albúmina

1-f; 2-c; 3-d; 4-e; 5-b; 6-a

28. ¿Qué enlaces se rompen al someter una molécula proteica a una temperatura elevada?. ¿Cómo se denomina este proceso?. ¿Qué repercusiones tiene en la funcionalidad de la proteína?

Se rompen los enlaces débiles que soportan las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas

Al proceso se le denomina desnaturalización

Al romperse los enlaces débiles y perder por tanto la configuración espacial, la proteína pierde su funcionalidad biológica, quedando convertida en un filamento delgado compuesto por aa unidos por el enlace peptídico.

29. ¿Cuál es la causa de que las proteínas filamentosas sean insolubles en agua?

Debido a su estructura alargada y compacta, el agua no puede formar una capa de solvatación a su alrededor, permaneciendo insolubles.

30. ¿Por qué son importantes las proteínas en los problemas de rechazo de órganos trasplantados?

Especificidad proteica significa que las proteínas homólogas son similares pero no idénticas. La especificidad proteica plantea problemas importantes en el trasplante de órganos porque el órgano trasplantado posee proteínas específicas que tienen carácter antigénico y provocan por tanto la formación de anticuerpos por parte del donante, y es esta reacción de formación de anticuerpos lo que da lugar al rechazo.