Regiòn de la enzima donde se acomoda el sustrato

TEMA 11. 2. Las enzimas. Las enzimas son catalizadores biológicos de reacciones metabólicas

 y fundamentales para mantener la vida en los seres vivos. Son generalmente proteínas, aunque

 también existen otras enzimas de naturaleza ribonucleoproteica llamdas ribozimas. La regíón de la

 enzima donde se acomoda el sustrato es el centro activo.
La uníón entre la enzima y el sustrato

 implica un reconocimiento estérico. La variedad de enzimas son específicas para cada sustrato y para

 cada reacción bioquímica. Carácterísticas: Disminuyen la energía de activación del proceso en el que

 intervienenNo cambien el signo ni la cuantía de la viariación de la energía libreNo modifican el equilibrio

 de una reacción, sino que acelera la llegada al mismo.Al finalizar la reacción, quedan libres y sin alterarse

 como cualquier otro catalizador, y pueden funcionar otras veces.Influencia del pH y de la temperatura e

n la actividad enzimática.
Las variaciones de temperatura inducen cambios conformacionales en la estruc

tura terciaria o cuaternaria de las enzimas, alterando sus centrosactivos, y, por tanto, su actividad biológi

ca. Cada enzima posee una temperatura y un pH óptimos para actuar. Las variaciones de pH del medio

provocan un cambio en las cargas eléctricas superficiales de las enzimas, alterándose su estructura tercia

ria y, por tanto, su actividad. Cada enzima actúa a un pH óptimo.Cofactores enzimáticos. Algunas enzim

as no son proteínas exclusivamente, sino que están asociadas con otro tipo de moléculas que tienen na

turaleza no proteica y de las cuales depende su actividad (haloenzimas). Las moléculas con las que se

 asocian se denominan cofactores, y la parte proteica de la enzima, apoenzima. Tipos de cofactores:Catión

 se unen fuertemente a la apoenzima mediante enlaces covalentes, se conocen como grupos prostéticos.3.

 La reacción enzimática. La uníón de la enzima al sustrato forma el complejo enzima-sustrato, imprescindble

 para que la reacción química peuda llevarse a cabo.Especificidad. Esta propiedad se debe a que la conform

ación tridimensional del centro activo de la enzima es tal, que resulta complementaria a la molécula de sustr

ato a la que se une. Modelo llave-cerradura, o modelo de acoplamiento inducido, cuando la uníón del prop

io sustrato induce un cierto cambio conformacional en el sitio activo de la enzima, que provoca finalmente

 el perfecto y definitivo acoplamiento entre esta y el sustrato.Inhibición de la actividad enzimática.Inhibidore

s reversibles. Se unen de forma temporal a la enzima y se denominan inhibidores competitivos, ya que tienen

 una conformación espacial similar a la del sustrato, y compìten con este por su uníón al centro activo de la

 enzima.Inhibidores irreversibles o venenos. Se unen de forma irreversible al centro activo de la enzima y su

primen por completo la actividad de la mismaAlosterismo. Existen ligandos o efectores (inhibidores no comp

etitivos) que son capaces de unirse específicamente a la enzima, provacando en ella un cambio conformacio

nal. Estos ligandos se unen a la enzima en los denominados centros reguladores. Los sustratos actúan com

o ligandos activadores, de forma que la uníón de una molécula de sustrato a la enzima favorece la uníón d

e más moléculas de sustrato; los productos de la reacción suelen comportarse como ligandos inhibidores, i

nhibiendo la uníón de moléculas de sustrato a la enzima y, por tanto, impidiendo la reacción enzimática. Est

as enzimas reguladas por el sustrato y el producto se denominan enzimas alostéricas. El alosterismo supone un

 importante mecanismo de regulación en la reacción enzimática.Cinética de la reacción enzimática.

La velocidad de la reacción aumenta de forma lineal hasta alcanzar un máximo en el que se produce la sa

turación de la enzima. En ese momento, la velocidad solo dependerá de la rapidez con la que la enzima sea c

apaz de procesar el sustrato. La constante catalítica expresa el número máximo de moléculas de sustrato que

puede transformar una molécula de enzima en la unidad de tiempo, y equivale a la actividad de la enzima cu

ando la velocidad de la reacción es máxima. La constante de Michaelis hace referencia a la afinidad de la enz

ima por su sustrato, esto se conoce como eficacia catalítica. Un valor pequeño de la constante de Michaelis p

odría indicar una uníón muy estrecha entre la enzima y el sustrato, ya que la mitad de la velocida

d máxima se alcanza cuando las concentraciones de sustrato son bajas.4. Vitaminas y metabolismo. Las vitami

nas son biomoléculas de muy variada complejidad, que pertenecen a varias clases de principios inmediatos. Las

vitaminas son indispensables en la dieta, dado que no p ueden ser sintetizadas por los organismos animales, salv

o algunas excepciones, como la vitamina
B5. Trastornos metabólicos:Avitaminosis o ausencia total de una o varia

s vitaminasHipovitaminosis o presencia insuficiente en la dieta de una determinada vitamina que el o

rganismo requiere.Hipervitaminosis o exceso de vitaminas. Se debe a la acumulación de una o varias vitaminas, y

 a la imposibilidad del organismo de eliminarlas por métodos habituales

.Muchas de las vitaminas conocidas son

precursoras de coenzimas y de moléculas activas en el metabolismo. Clasificación :Hidrosolubles Liposolubles