Proteïnes: Estructura, Funció, Enzims i Desnaturalització
Concepte de proteïna
Una proteïna és una molècula orgànica quaternària, és a dir, que està composta per quatre elements: nitrogen, carboni, oxigen i hidrogen. Són molècules polimèriques, és a dir, que estan formades per la unió d’unes peces anomenades aminoàcids. Existeixen 20 aminoàcids diferents.
Enllaç peptídic
El grup carboxil (-COOH) d’un aminoàcid reacciona amb el grup amino (-NH2) d’un altre aminoàcid i es desprèn una molècula d’aigua. Si s’uneixen 2 aminoàcids parlem d’un dipèptid, i si s’uneixen tres, tripèptid. Si s’uneixen bastants però en nombre petit, parlem de pèptid. La unió de milers d’aminoàcids forma una proteïna.
Estructura de les proteïnes
Estructura primària: correspon a la simple cadena polipeptídica.
Estructura secundària: la cadena polipeptídica en la naturalesa té dues estructures:
- L’hèlix: la cadena adopta en l’espai una forma de tirabuixó. En aquesta cadena helicoïdal els grups –CO-NH dels enllaços peptídics queden enfrontats i s’estableixen unes unions anomenades ponts d’hidrogen.
- Full plegat: vàries cadenes polipeptídiques es disposen paral·lelament i es creen ponts d’hidrogen entre els grups –CO-NH.
Estructura terciària: la proteïna amb estructura secundària es replega sobre si mateixa i adopta en l’espai una forma fibrosa o globular.
Estructura quaternària: la majoria de les proteïnes estan formades per la unió de polipèptids amb estructura terciària.
Precipitació – Desnaturalització
Totes les proteïnes són globulars i solubles en l’aigua. Si canvien les condicions del medi, canvien d’estructura per trencament d’enllaços i es tornen insolubles i precipiten. Els canvis poden ser per un augment de temperatura, per un canvi en el pH, etc. Les proteïnes que canvien d’estructura poden passar de l'estructura més complexa a la primària. Aquest procés s’anomena desnaturalització i la proteïna deixa de ser funcional. Alguns cops aquesta desnaturalització és reversible.
Enzims
L’organisme unicel·lular o pluricel·lular necessita que totes les reaccions químiques tinguin lloc a molta velocitat. Per tal que totes les reaccions químiques siguin ràpides, és necessària la presència d’unes substàncies anomenades enzims. Els enzims són proteïnes globulars, i tenen una regió anomenada centre actiu, que reconeix específicament una determinada molècula anomenada substrat. Quan un enzim s’uneix a un substrat específic, es desestabilitza el substrat, els enllaços entre els àtoms esdevenen més febles i el substrat es converteix en un o més productes. Per tant, gràcies a l’enzim, l’energia d’activació que és l’energia que s’ha de donar a un substrat perquè es converteixi en un producte, disminueix i la velocitat de reacció té lloc de manera ràpida. La majoria dels enzims necessiten la unió d’un cofactor que pot ser una molècula orgànica (coenzim) o unió metàl·lica (ferro, magnesi, iode).
Inhibició de l’activitat enzimàtica
Existeixen substàncies que actuen de manera que, malgrat els enzims que són presents, no s’obté producte. Aquestes substàncies són inhibidors.
Inhibidors irreversibles
Són substàncies que s’uneixen als enzims de manera que l’enzim canvia la seva estructura en l’espai i deixa de ser funcional perquè no reconeix el substrat.
Inhibidors reversibles
Són substàncies que s’uneixen temporalment als enzims. Hi ha dos tipus:
Inhibició reversible competitiva
Existeixen substàncies molt similars al substrat, per tant, competeixen amb el substrat pel mateix enzim i la quantitat de producte obtingut per unitat de temps. És a dir, la probabilitat d’unir-se amb un inhibidor és major a la probabilitat d’unir-se amb un substrat i, per tant, no s'obté producte.
Inhibició reversible al·lostèrica (no competitiva)
Existeixen substàncies que poden unir-se temporalment a l'enzim però en una regió diferent del centre actiu, de manera que l’enzim canvia de forma i no pot reconèixer el substrat i queda inutilitzat temporalment.
La regulació al·lostèrica
En l’organisme existeixen moltes rutes metabòliques en les quals el producte final és un inhibidor de l’enzim de la primera reacció. D’aquesta manera, la cèl·lula s’assegura de no tenir un excés de producte. És a dir, si hi ha poc producte final, la probabilitat d’unir-se amb l’enzim és baixa, i si hi ha molt producte final, s’enganxarà amb l’enzim i deixarà de fer cadena.
Factors que afecten a l’activitat enzimàtica
La temperatura: quan la temperatura augmenta, també augmenta la velocitat de reacció, però si la temperatura augmenta massa, es trenquen els enllaços dels enzims, es desnaturalitzen i deixen de ser funcionals, per tant, la seva velocitat de reacció és 0.
El pH: cada organisme té unes condicions de pH òptimes per viure, i això és un reflex de la seva activitat enzimàtica. Per sota i per sobre del pH òptim, l’activitat enzimàtica és molt baixa.