Las Proteínas: Moléculas Esenciales para la Vida

Las Proteínas

Son el grupo de moléculas orgánicas más variado y propio de los seres vivos, siendo las responsables de la individualidad de cada organismo. Hay que tener en cuenta que más del 70% del peso seco de una célula son proteínas. Además, son responsables del rechazo inmunológico. Tanto en composición como en estructura y función, son el grupo de moléculas más variado y complejo.

Composición química

Las proteínas son polímeros lineales de α-L-aminoácidos. En la naturaleza existen más de 150 aminoácidos (Aa) distintos, de los que tan solo 20 pueden formar proteínas. Dependiendo del número de aminoácidos presentes, las proteínas se clasifican en:

• Oligopéptidos (de 2 a 12 aminoácidos)
• Polipéptidos (de 12 a 60 aminoácidos)
• Proteínas (más de 60 aminoácidos)

Propiedades de los aminoácidos. Clasificación

Todos los aminoácidos tienen en común la presencia de un grupo amina (-NH₂) y un grupo carboxílico (-COOH) unidos covalentemente a un átomo de carbono central.

Propiedades de los aminoácidos:

1. Estereoisomería. Salvo en un caso, todos los aminoácidos presentan un carbono α asimétrico y, por tanto, isomería D/L dependiendo de la posición del grupo amina.
2. Carácter anfótero. Debido a que a pH 7 los grupos amina y carboxilo se encuentran ionizados, pueden actuar como ácidos y como bases dependiendo de las condiciones del medio. Por lo que una disolución de aminoácidos tiene carácter de buffer o tampón.
3. Solubilidad. Por ser bipolares (anfotéricos) son mucho más solubles en agua de lo que cabría esperar.

Clasificación de los aminoácidos:

Según la naturaleza de su cadena lateral, los veinte aminoácidos proteinogenéticos se clasifican en cuatro grandes grupos:

1. Aminoácidos neutros. A pH neutro su carga eléctrica neta es 0. Se subdividen en:
   • Aminoácidos polares sin carga. Su cadena lateral posee grupos hidrófilos que pueden formar puentes de hidrógeno con moléculas polares (muy solubles). Ej.: serina.
   • Aminoácidos apolares. La cadena lateral es hidrófoba y, por tanto, su solubilidad en agua es menor. Ej.: Triptófano.
2. Aminoácidos básicos. Debido a la presencia del grupo amino captan protones, por lo que adquieren carga positiva. Ej.: Lisina.
3. Aminoácidos ácidos. Presentan un grupo carboxilo, ceden protones al medio actuando como ácidos y presentando carga negativa. Ej.: Ácido Aspártico.

El enlace peptídico

Se realiza siempre entre el carbono carboxilo del primer aminoácido y el grupo amina del segundo aminoácido, con liberación de una molécula de agua. Se crea un enlace tipo amida denominado enlace peptídico. El enlace peptídico se realiza en trans y se considera un enlace planar sin giro libre.

Estructura de las proteínas

La unión por enlace peptídico produce largas cadenas sin ramificación que, espacialmente, pueden adoptar diversas configuraciones; se las conoce como estructuras.

Estructura primaria

Es la secuencia de aminoácidos comenzando por el extremo N^t y terminando por el extremo C^t; ejemplo: N^t Ser-Val-Ala-… C^t. Es la más importante de todas las estructuras, ya que de ella dependen todas las demás.

Estructura secundaria

Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Existen dos grandes tipos:

• La α-hélice. Es un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma en sentido dextrógiro (3,6 aminoácidos por vuelta). Se estabiliza a partir de los puentes de hidrógeno.
• Lámina plegada o lámina β. Es una disposición de la estructura primaria en zig-zag. Se estabiliza igual que la α-hélice.

Estructura terciaria

Típica de las proteínas globulares, donde la secuencia de aminoácidos se enrolla sobre sí misma en forma de ovillo. En ocasiones puede presentar regiones de clara estructura secundaria. Se las conoce como dominios en α-hélice o lámina β.

Estructura cuaternaria

Es la disposición en el espacio de una proteína compleja formada por dos o más subunidades polipeptídicas. Ej.: la hemoglobina humana (anemia falciforme). De la integridad de la estructura de la proteína depende su funcionalidad.

Las distintas estructuras de las proteínas se mantienen gracias a distintos enlaces:

• Puentes de hidrógeno: se establecen entre los grupos (=O) y los grupos amina involucrados en el enlace peptídico. Son enlaces débiles.
• Enlaces iónicos. Se producen entre la cadena lateral (R) de un aminoácido ácido (-COO^-) y un aminoácido con cadena lateral básica (-NH₃⁺). Es un enlace fuerte.
• Enlace covalente. Se establece mediante puentes disulfuro que se producen entre los grupos (-SH) de dos cisteínas. Son los enlaces más fuertes (enlace covalente).
• Interacciones hidrofóbicas. Son uniones débiles. Se basan en la presencia de distintas polaridades en una molécula anfipática. De modo que, en general, la región apolar queda dentro y la polar fuera.
• Fuerzas de Van der Waals. Son las uniones más débiles de todas. Generalmente se producen entre las cadenas laterales de los aminoácidos apolares.