Proteínas: Estructura, Funciones, Clasificación y Metabolismo Celular

Definición y Composición de las Proteínas

Las proteínas son las biomoléculas más abundantes en los seres vivos. Están formadas fundamentalmente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N), pero también podemos encontrar fósforo (P), hierro (Fe) y cobre (Cu) en algunas de ellas.

Tipos de Proteínas según su Composición

Existen proteínas que, cuando sufren hidrólisis, liberan únicamente aminoácidos; decimos que son proteínas simples u holoproteínas.

Hay otras en las que, además de aminoácidos, encontramos una sustancia no aminoacídica, que es el grupo prostético; a estas se les llama heteroproteínas o proteínas conjugadas. Según este grupo prostético, se dividen a su vez en:

• Nucleoproteínas: Grupo prostético: ácidos nucleicos.
• Fosfoproteínas: Grupo prostético: ácido fosfórico.
• Cromoproteínas: Grupo prostético: una sustancia coloreada (pigmento).
• Glucoproteínas: Grupo prostético: glúcidos.
• Lipoproteínas: Grupo prostético: lípidos.

Las proteínas están compuestas por largas cadenas de aminoácidos, donde habrá una secuencia específica y constante de aminoácidos para cada proteína.

Aminoácidos: Los Bloques Constructores

Los aminoácidos son los componentes monoméricos más sencillos de las proteínas. Son moléculas orgánicas solubles en agua que contienen al menos un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxilo (-COOH), ambos unidos al mismo carbono (carbono alfa).

Características de los Aminoácidos

• Tienen carácter anfótero: pueden actuar como ácido o como base según el pH del medio.
• En disolución acuosa, los grupos carboxilo tienden a ceder protones (H⁺), quedando el grupo con carga negativa (-COO^-), mientras que los grupos amino tienden a aceptar protones, quedando con carga positiva (-NH₃⁺). Esta forma iónica dipolar se llama zwitterión.
• Cada aminoácido presenta un comportamiento eléctrico diferente a los distintos pH del medio en el que se encuentre disuelto, determinado por su punto isoeléctrico (pI).

Clasificación de las Proteínas

Según sus Propiedades Físicas (Solubilidad)

• Proteínas Globulares

  Son solubles en sistemas acuosos (agua, disoluciones salinas), por lo que podrán circular por el torrente sanguíneo. Son cadenas peptídicas que se pliegan adoptando estructuras esféricas o globulares compactas, de tal manera que los grupos hidrófilos quedan expuestos hacia el exterior (interactuando con el agua) y los grupos hidrófobos se orientan hacia el interior.

• Proteínas Fibrosas

  Son hidrófobas, por tanto, insolubles en agua. Están formadas por largas cadenas peptídicas ordenadas de forma paralela a lo largo de un eje, formando fibras o láminas resistentes. Suelen tener funciones estructurales o protectoras.

Según su Función Biológica

Las proteínas desempeñan una gran variedad de funciones esenciales:

• Función enzimática: Actúan como biocatalizadores, acelerando las reacciones metabólicas (ej. pepsina, amilasa).
• Función de reserva: Almacenan aminoácidos para el desarrollo del embrión (ej. ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche).
• Función de transporte: Transportan sustancias específicas (ej. hemoglobina transporta oxígeno, lipoproteínas transportan lípidos).
• Función contráctil: Permiten el movimiento celular y muscular (ej. actina, miosina).
• Función protectora (inmunológica): Defienden al organismo (ej. anticuerpos o inmunoglobulinas).
• Función protectora (mecánica): Proporcionan resistencia y protección a estructuras (ej. queratina de las uñas y pelo, colágeno de la piel y huesos).
• Función hormonal: Regulan procesos fisiológicos (ej. insulina, hormona del crecimiento).
• Función estructural: Forman parte de la estructura de células y tejidos (ej. colágeno, elastina, glucoproteínas de membrana).

Estructura de las Proteínas

La función de una proteína depende directamente de su estructura tridimensional característica. Se distinguen varios niveles de organización estructural:

• Estructura Primaria

  Es la secuencia lineal de aminoácidos que componen la cadena peptídica. Determina las demás estructuras y la función de la proteína.

• Estructura Secundaria

  Es la disposición espacial que adopta la cadena peptídica debido a la formación de puentes de hidrógeno entre los grupos -C=O y -N-H de los enlaces peptídicos cercanos en la secuencia. Las formas más comunes son la hélice alfa (α) y la lámina beta (β).

• Estructura Terciaria

  Describe el plegamiento tridimensional completo de la cadena peptídica. Es la conformación espacial que adquiere la proteína debido a interacciones entre las cadenas laterales (grupos R) de los aminoácidos (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Waals, interacciones hidrofóbicas y puentes disulfuro entre cisteínas). Esta estructura es la responsable directa de la función biológica.

• Estructura Cuaternaria

  Se presenta solo en proteínas compuestas por dos o más cadenas peptídicas (llamadas subunidades o protómeros), cada una con su propia estructura terciaria. Describe el ensamblaje y la disposición espacial de estas subunidades para formar una proteína funcional única. No todas las proteínas presentan estructura cuaternaria.

Metabolismo Proteico

Las proteínas ingeridas en los alimentos son degradadas en el sistema digestivo hasta aminoácidos o polipéptidos muy sencillos gracias a la acción de enzimas proteolíticas.

En el estómago, actúan la pepsina y el fermento Lab (rennina o quimosina, especialmente en lactantes para coagular la leche). Posteriormente, en el intestino delgado, ejercen su acción otras enzimas proteolíticas de origen pancreático (como la tripsina y quimotripsina) y las aminopeptidasas y dipeptidasas segregadas por las glándulas intestinales.

La absorción de los aminoácidos resultantes de esta digestión proteica comienza en el duodeno y se completa cuando los restos alimenticios llegan al ciego. Los aminoácidos absorbidos pasan en su mayor parte al hígado a través de la vena porta. Allí se incorporan al conjunto (pool) de aminoácidos disponibles, que también provienen de la degradación de las proteínas tisulares (recambio proteico) y del metabolismo de carbohidratos y lípidos.

Las proteínas del organismo están en un continuo proceso de recambio, produciéndose constantemente su desintegración (catabolismo) y resíntesis (anabolismo), con un intercambio dinámico de aminoácidos entre ellas. Por ello, el destino mayoritario de los aminoácidos absorbidos es la síntesis de nuevas proteínas tisulares o plasmáticas.

Otros aminoácidos se emplean para la formación de otras biomoléculas importantes, como hormonas peptídicas, neurotransmisores o bases nitrogenadas. También pueden transformarse en carbohidratos (gluconeogénesis) o grasas, previa eliminación del grupo amino (desaminación), o llegar a oxidarse completamente para obtener energía, formando dióxido de carbono (CO₂) y agua (H₂O) a través de su combustión metabólica en el ciclo de Krebs y la fosforilación oxidativa.