Las Proteínas: Estructura, Clasificación y Propiedades Esenciales

TEMA 7: Las PROTEÍNAS

Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más abundantes en las células, son las más importantes junto con los ácidos nucleicos. La información contenida en los genes se expresa en forma de proteínas. Existen en las células miles de proteínas diferentes con funciones muy diversas. Así tenemos enzimas, proteínas transportadoras, reguladoras, contráctiles, inmunoglobulinas, proteínas estructurales, de reserva… Todas las proteínas están compuestas por 20 aminoácidos, la enorme variabilidad reside en la secuencia. Dicha secuencia determina su estructura espacial y su función. Pueden unirse a otros compuestos y formar moléculas complejas. La comparación de secuencias de proteínas en distintos organismos nos permite establecer relaciones evolutivas entre ellos.

Aminoácidos

Los aminoácidos son componentes estructurales de las proteínas, se obtienen cuando se hidrolizan. Son moléculas orgánicas de bajo peso molecular y solubles en agua. Químicamente presentan un grupo funcional ácido carboxilo y un grupo amino unido al carbono. (Dibujo) R representa la cadena lateral que distingue unos aminoácidos de otros.

CLASIFICACIÓN:

Se realiza según la naturaleza de la cadena lateral:

• *Alifáticos: cadena hidrocarbonada apolar.
• *Aromáticos: cadena con anillo aromático.
• *Básicos: cadena muy polar y cargada positivamente.
• *Ácidos: cadena que tiene un grupo ácido adicional y está cargada negativamente.
• *Hidroxilados: cadenas hidroxiladas sin carga.

Cuando los aminoácidos entran en disolución a pH neutro, los grupos ácidos tienden a ceder protones, mientras que el grupo amino tiende a captar protones. A este pH neutro, la carga neta es 0. En general, cada aminoácido presentará un comportamiento eléctrico distinto a los diferentes valores de pH, siendo el punto isoeléctrico el valor de pH al cual la carga neta es 0. Todos los aminoácidos, salvo la glicina, tienen el carbono alfa asimétrico. Se llaman L-aminoácidos los que presentan el grupo amino a la izquierda y D-aminoácidos los que lo presentan a la derecha. Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas son L-aminoácidos.

Aminoácidos y Enlace Peptídico

Los aminoácidos se unen entre sí por el enlace peptídico, que es el que resulta cuando se forma un grupo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro. (Dibujo). Cuando se unen 2 aminoácidos mediante enlace peptídico se forma un dipeptido, si se unen 3 se forma un tripeptido y así hasta oligopeptidos y polipeptidos.

Características del Enlace Peptídico

Los 4 átomos que intervienen en el enlace (C, O, N e H) se sitúan en un mismo plano que puede girar con un cierto ángulo por los carbonos alfa, lo cual tiene unas consecuencias biológicas fundamentales, pues permiten la adopción de múltiples configuraciones que condicionan sus funciones.

Estructura de las Proteínas

Las proteínas están formadas por largas cadenas polipeptídicas que poseen una estructura que puede ser estudiada a diversos niveles.

Estructura Primaria

La estructura primaria se refiere a los aminoácidos que la forman y la forma en la que están colocados en la cadena peptídica. El elevado número de combinaciones nos da la explicación de la especificidad de las proteínas, por la cual cada individuo tiene sus propias proteínas. La estructura primaria de una proteína determina en gran modo los siguientes niveles estructurales.

*Estructura Secundaria:

Plegamiento regular local entre residuos de aminoácidos cercanos en la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los radicales de estos aminoácidos.

• Hélice Alfa: Los planos de los enlaces peptídicos forman una hélice dextrógira, las cadenas laterales se proyectan hacia fuera de la hélice, y los grupos C==O y N-H de los enlaces peptídicos quedan hacia arriba o hacia abajo en dirección más o menos paralela al eje de la hélice. Esto permite que se formen puentes de hidrógeno entre un C=O y un N-H, concretamente cada 4 aminoácidos.
• Hoja Plegada Beta: Se forma cuando los planos de los enlaces se disponen en zigzag y la estructura se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H. Se habla de asociación paralela de la estructura beta cuando se da entre fragmentos de diferentes cadenas y antiparalela cuando pertenecen a una misma cadena.

Estructura Terciaria:

Nos informa de su configuración espacial tridimensional y es consecuencia de la interacción entre aminoácidos de diferentes fragmentos de la cadena peptídica, que suele corresponder con la situación más estable energéticamente; más frecuentes son las estructuras filamentosa y globular. Puentes de hidrógeno se pueden formar entre los grupos –OH, -C=O y –N-H.

• Interacciones Electroestáticas: entre grupos con carga eléctrica opuesta o con cargas parcialmente negativa o positiva.
• Interacciones de Van der Waals: pueden polarizarse puntualmente.
• Interacciones Hidrofóbicas: que se producen cuando los grupos apolares interactúan entre sí dejando fuera el agua.
• Puentes Disulfuro: que son enlaces covalentes que se forman entre 2 aminoácidos azufrados. Es la interacción más fuerte pero la menos frecuente.

Estructura Cuaternaria:

Supone un grado superior de disposición espacial y es la que poseen las proteínas que están formadas por más de una cadena polipeptídica, iguales o diferentes, y son estabilizadas por las mismas interacciones que estabilizan la estructura terciaria.

Clasificación de las Proteínas:

Según su Composición Química:

• Homoproteínas: Formadas exclusivamente por aminoácidos.
• Heteroproteínas: Tienen una fracción proteica, a la que se llama apoproteína. Ambos componentes pueden unirse por un enlace covalente entre el grupo prostético y algún o algunos aminoácidos de la proteína.

Según la Naturaleza del Grupo Prostético:

• *Glicoproteínas: Contienen un glúcido unido covalentemente a algún aminoácido.
• *Lipoproteínas: Contienen una sustancia lipídica unida covalentemente, aunque en algunas proteínas de membrana la parte lipídica sí que forma un enlace covalente con los aminoácidos terminales.

Un grupo prostético de enorme interés biológico es el grupo hemo de la hemoglobina, donde el átomo de hierro presente en el medio del componente cíclico es el responsable de su capacidad de absorber las moléculas de oxígeno.

Según la Función que Desempeñan:

Cumple el doble papel de explicar qué hacen y cómo agruparlas.

• *Proteínas Estructurales: Contribuyen a fijar la forma, o dar rigidez, o flexibilidad a las diversas partes de los organismos, desde orgánulos celulares hasta los órganos de los pluricelulares. Ejemplos: colágeno de los tendones, queratina del pelo y uñas.
• *Proteínas de Reserva: Constituyen el almacén de aminoácidos que el organismo utilizará en el crecimiento o reparación de sus estructuras y en su desarrollo. Ejemplos: leche, huevos.
• *Proteínas Activas: Desempeñan múltiples funciones. Las enzimas son las más importantes, son proteínas que se unen a una molécula llamada sustrato y catalizan una reacción de la que se obtiene un producto.
• *Reguladoras: Son sustancias que se sintetizan en glándulas o células secretoras especiales y ponen en marcha determinados procesos celulares. Ejemplos: insulina, parathormona.
• *Transportadoras: Se unen reversiblemente a una sustancia y la transportan de un lugar a otro del organismo, como la hemoglobina.
• *Contractiles: Son responsables de la contracción muscular.
• *Inmunoglobulinas: Se unen específicamente a los antígenos y desencadenan la reacción antígeno-anticuerpo, que conduce a su eliminación.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS:

• Especificidad: Se refiere a su función, que viene dada por su estructura. Un cambio en la estructura puede suponer una pérdida de su función. En las proteínas enzimáticas, la especificidad es de tipo de reacción y de sustrato. No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas.
• Desnaturalización: Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romper los puentes que la forman. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente. Así, una proteína inicialmente soluble en agua se hace insoluble y precipita cuando se desnaturaliza. Se puede producir por cambios de temperatura o variaciones del pH.
• Solubilidad: Son más solubles en agua si presentan más aminoácidos polares que apolares, ya que las cadenas laterales interaccionan entre ellas con más fuerza que el agua. A cambio, las proteínas globulares sí que lo son. La solubilidad también viene afectada por el pH del medio, ya que depende del número de cargas eléctricas. Valores de pH próximos al pH neutro hacen que la solubilidad sea mínima, ya que la ausencia de cargas favorece la interacción entre los grupos apolares. La solubilidad también se ve afectada por la concentración salina del medio. Las proteínas son más solubles en disoluciones salinas diluidas, ya que los iones contribuyen a aumentar la polaridad de las cadenas laterales. Las proteínas se disuelven peor en medios con alta concentración de sal, pues los iones compiten con las moléculas de la proteína por rodearse de moléculas de agua.
• Comportamiento Ácido-Base: Dependerá de que los grupos laterales sean o no ionizables, ya que los grupos carboxilo y amonio del carbono alfa están formando el enlace peptídico. Hay aminoácidos que tienen un grupo ácido o un grupo básico adicional. Por lo que la carga neta de la proteína dependerá de su presencia, ya que se ionizarán en función del pH medio. De esta forma, distinguiremos un punto isoeléctrico o valor de pH para el que la carga neta de una proteína es nula.