Las Proteínas: Estructura, Clasificación y Funciones
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Introducción a las Proteínas
Proteína es un término propuesto por Berzelius (1838) del griego proteios que significa "primero o principal". Son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, representando aproximadamente el 50% de su peso seco. Son fundamentales tanto estructural como funcionalmente. Químicamente, están formadas por C, H, O, N y a veces S. También contienen elementos adicionales como P, Fe, Cu, Mg, Zn e I.
Aminoácidos: Los Bloques de Construcción de las Proteínas
Los aminoácidos son las unidades básicas de las proteínas. Son químicamente variados, pero todos contienen un grupo ácido (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral o grupo R, unidos covalentemente a un átomo de carbono central. Se nombran de acuerdo al grupo R, que determina sus propiedades químicas y biológicas, condicionando las propiedades y funciones de las proteínas.
Las proteínas son largos polímeros lineales de aminoácidos, unidos mediante un enlace peptídico entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente.
Propiedades de los Aminoácidos
- Propiedades ácido-básicas: En disoluciones acuosas de pH neutro, se comportan como iones híbridos (zwitteriones). En otras disoluciones, pueden actuar como ácidos o bases, según el pH, mostrando un carácter anfótero.
- Isomería: Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen al menos un carbono asimétrico, presentando dos configuraciones espaciales: D y L.
- Propiedades fisicoquímicas: Sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros o poco coloreados, con un punto de fusión alto (por encima de 200ºC).
- Aminoácidos esenciales: Aquellos que los organismos heterótrofos no pueden sintetizar y deben ingerir en su dieta.
Clasificación de los Aminoácidos
- Según su participación en la síntesis:
- Aminoácidos proteicos
- Aminoácidos no proteicos
- Según la polaridad del grupo R:
- Hidrófobos o no polares
- Hidrofílicos o polares
- Básicos
- Ácidos
El Enlace Peptídico
La unión de los aminoácidos se realiza mediante el enlace peptídico, una reacción de síntesis por deshidratación donde se pierde una molécula de agua. En todos los polipéptidos existe un extremo amino terminal y otro carboxilo terminal.
Características de las Proteínas
- Cada proteína tiene una función específica.
- Son moléculas específicas de cada especie, aunque realicen la misma función.
- Toda la información genética se expresa en forma de proteínas.
Estructura de las Proteínas
- Estructura primaria: La secuencia lineal de aminoácidos. Determina el resto de las estructuras.
- Estructura secundaria: La disposición espacial de la secuencia de aminoácidos para lograr estabilidad. Los modelos más frecuentes son:
- Hélice α: La cadena se enrolla en espiral sobre sí misma, mantenida por puentes de hidrógeno intracatenarios.
- Lámina β: Cadenas polipeptídicas paralelas en forma de láminas plegadas, unidas por puentes de hidrógeno intercatenarios. Pueden ser paralelas o antiparalelas.
- Estructura terciaria: Disposición espacial de las estructuras secundarias. Se forman dominios que se estabilizan mediante puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro.
- Estructura cuaternaria: Asociación de protómeros para formar una proteína biológicamente activa.
Clasificación de las Proteínas
Holoproteínas
Compuestas exclusivamente por aminoácidos.
- Proteínas fibrosas: Estructuras terciarias formadas por hélices α o láminas β. Son fibras largas, resistentes e insolubles en agua, con funciones estructurales y protectoras.
- Proteínas globulares: Estructuras terciarias formadas por combinaciones de hélices α y láminas β. Son compactas, solubles en agua y desempeñan funciones móviles.
Heteroproteínas
Contienen una parte proteica (aminoácidos) y un grupo prostético (no proteico). Ejemplos: cromoproteínas, nucleoproteínas, glucoproteínas, fosfoproteínas y lipoproteínas.
Funciones de las Proteínas
- Reserva
- Transporte
- Contráctil
- Protectora o defensiva
- Hormonal
- Estructural
- Enzimática
- Homeostática