Proteínas: Composición, Niveles Estructurales y Funciones Vitales en Biología

Las proteínas (Pt) están formadas por aminoácidos. Cada aminoácido contiene un grupo amino (NH₂), un grupo carboxilo (COOH), un átomo de hidrógeno (H) y un grupo lateral (R) variado que distingue a cada uno. Se clasifican en hidrófilos (solubles en agua) e hidrofóbicos (insolubles). Existen 20 tipos de aminoácidos que constituyen las proteínas del cuerpo, diferenciándose en tamaño, propiedades e interacción entre ellos.

Su unión forma enlaces peptídicos. La unión de un número bajo de aminoácidos (menos de 10) se denomina oligopéptido; si son más de 10, se forma un polipéptido; y si superan los 50, se considera una proteína. Las proteínas son polímeros lineales, sin ramificaciones.

Estructura de las Proteínas (Cuatro Niveles)

1. Estructura Primaria

Es la secuencia lineal de aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y su orden específico. La función de la proteína depende directamente de esta secuencia y de la forma tridimensional que adopte.

2. Estructura Secundaria

Describe la disposición espacial de la cadena polipeptídica. Los aminoácidos, al ser enlazados durante la síntesis proteica, y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren disposiciones espaciales estables. Existen dos tipos principales de estructura secundaria:

• La alfa-hélice (α-hélice): Se forma cuando la cadena polipeptídica se enrolla helicoidalmente sobre sí misma. Se estabiliza por la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo carbonilo (C=O) de un aminoácido y el grupo amino (-NH-) del cuarto aminoácido que le sigue.
• La conformación beta (β-lámina plegada): Forma una estructura en zigzag, similar a una lámina plegada. Es característica de proteínas como la queratina de la seda o la fibroína.

3. Estructura Terciaria

Describe la disposición tridimensional de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma, originando una conformación globular. La estructura primaria determina la secundaria, y esta a su vez, la terciaria. Esta conformación globular facilita su solubilidad en agua, permitiéndole realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, entre otras. Se mantiene estable gracias a la existencia de diversos tipos de enlaces e interacciones entre los grupos R (cadenas laterales) de los aminoácidos. Estos incluyen: puentes disulfuro (entre grupos R de aminoácidos con azufre), puentes de hidrógeno, interacciones iónicas (o puentes salinos) e interacciones hidrofóbicas.

4. Estructura Cuaternaria

Se refiere a la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes), de varias cadenas polipeptídicas (denominadas protómeros o subunidades) con estructura terciaria, para formar un complejo proteico funcional. El número de protómeros puede variar, por ejemplo: 2 en la hexoquinasa, 4 en la hemoglobina, o muchas (como las 60 unidades proteicas que forman la cápside del virus de la poliomielitis).

El Enlace Peptídico

Es un enlace covalente que une a los aminoácidos de los péptidos. Se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, con la liberación de una molécula de agua. Posee características de doble enlace, lo que le confiere cierta rigidez e inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.

Propiedades Fundamentales de las Proteínas

Especificidad

Cada proteína realiza una determinada función porque posee una estructura primaria específica y una conformación espacial tridimensional propia. Un cambio en la estructura de la proteína puede significar la pérdida de su función.

Desnaturalización y Renaturalización

La desnaturalización es la pérdida de la estructura tridimensional (terciaria y/o cuaternaria) de una proteína debido a la ruptura de los enlaces e interacciones que la mantienen estable. Las proteínas desnaturalizadas suelen adoptar una conformación muy abierta, exponiendo sus grupos hidrofóbicos y maximizando la interacción con el disolvente. Por esta razón, una proteína soluble en agua, al desnaturalizarse, se vuelve insoluble y precipita. Este proceso puede ser causado por cambios extremos de temperatura (ejemplo: un huevo cocido o frito) o variaciones significativas del pH. En algunos casos, si las condiciones ambientales se restablecen, una proteína desnaturalizada puede recuperar su plegamiento original y, por ende, su función (proceso conocido como renaturalización).

Funciones Biológicas Esenciales de las Proteínas

Catálisis Enzimática

La gran mayoría de las reacciones químicas que ocurren dentro de las células son catalizadas por proteínas especializadas llamadas enzimas. Por ejemplo, el proceso de adición de un grupo fosfato a la molécula de glucosa es catalizado por una enzima. La obtención de energía a partir de la glucosa, por ejemplo, requiere el funcionamiento coordinado de múltiples enzimas. Un ejemplo crucial es la enzima que cataliza la degradación del neurotransmisor acetilcolina; si esta enzima funciona incorrectamente o está ausente, el neurotransmisor actuaría de forma indefinida, provocando graves inconvenientes en el sistema nervioso. Sin estos catalizadores proteicos, las reacciones bioquímicas no se producirían a una velocidad adecuada para el correcto funcionamiento del organismo.

Transporte

Las proteínas desempeñan un papel vital en el transporte de diversas sustancias. Por ejemplo, el oxígeno (O₂) que respiramos es transportado en la sangre al resto del organismo por la proteína hemoglobina. La mioglobina transporta oxígeno en los músculos, las lipoproteínas transportan lípidos en la sangre, y los citocromos transportan electrones.

Almacenamiento

Las proteínas también cumplen funciones de almacenamiento. Por ejemplo, el hierro es almacenado en el hígado formando un complejo con la proteína ferritina.

Movimiento

Las proteínas constituyen uno de los componentes fundamentales de los músculos. La actina y la miosina, por ejemplo, forman las miofibrillas responsables de la contracción muscular.