Proteínas: Composición, Estructura, Propiedades y Funciones

Las proteínas son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva. Esto se debe a que:

• a) Son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucléicos.
• b) Son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construcción y reparación de sus propias estructuras celulares. Solo excepcionalmente sirven como fuente de energía.
• c) Muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva, etc.). Esta característica diferencia a las proteínas de otros principios inmediatos, como glúcidos y lípidos, que se encuentran en las células como simples sustancias inertes.

Composición Química y Clasificación de las Proteínas

Las proteínas son macromoléculas orgánicas de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N). Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados aminoácidos. Las proteínas son biopolímeros de aminoácidos y su presencia en los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos vitales.

Se clasifican en:

• Holoproteínas (solo contienen aminoácidos)
• Heteroproteínas (contienen aminoácidos y otras moléculas)

Aminoácidos: Unidades Básicas de las Proteínas

Los aminoácidos son las unidades básicas que forman las proteínas. Presentan un grupo amino (-NH₂) y otro carboxilo o ácido (-COOH) unidos a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R). El carbono α presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices.

Clasificación de los Aminoácidos

• Aminoácidos apolares
• Aminoácidos polares sin carga
• Aminoácidos polares con carga

Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales.

Propiedades de los Aminoácidos

• Sólidos
• Incoloros
• Cristalizables
• Elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC)
• Solubles en agua
• Actividad óptica
• Comportamiento anfótero

El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH:

• Como un ácido (cuando el pH es básico)
• Como una base (cuando el pH es ácido)
• Como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro)

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.

Péptidos y Enlace Peptídico

Péptidos: cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos, los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

• a) Oligopéptidos: si el número de aminoácidos es menor de 10. Dipéptidos: si el número de aminoácidos es 2.
• b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el número de aminoácidos es mayor de 10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

Estructura de las Proteínas

• Estructura Primaria: está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y, por lo tanto, indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran.
• Estructura Secundaria: está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles. Puede ser en espiral o en formas plegadas.
• Estructura Terciaria: está representada por los superplegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes y otros débiles. Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante, pues al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o función. Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular, caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.
• Estructura Cuaternaria: está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Por ejemplo, la hemoglobina y los enzimas alostéricos.

Propiedades de las Proteínas

Solubilidad: Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular.

La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua.

Cuando una proteína se solubiliza, queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

Capacidad Amortiguadora: Las proteínas tienen un comportamiento anfótero. Esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H⁺) del medio donde se encuentran.

Desnaturalización y Renaturalización: La desnaturalización de una proteína es la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos, las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo (entre 50 y 60 ºC), sustancias que modifican el pH, alteraciones en la concentración, alta salinidad o agitación molecular. La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización), pero en muchos casos es irreversible.

Especificidad: Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.

Funciones de las Proteínas

• Estructural: Algunas proteínas constituyen estructuras celulares. Por ejemplo, las glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos, como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
• Enzimática: Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
• Hormonal: Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre).
• Reguladora: Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular.
• Homeostática: Mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
• Defensiva: Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
• Transporte: La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
• Contráctil: La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. La dineína está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
• Reserva: La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.