Proteínas y Aminoácidos: Fundamentos, Estructura y Clasificación Esencial

Proteínas: Estructura y Función Esencial

Introducción a las Proteínas y Aminoácidos

Las proteínas son **biomoléculas orgánicas** formadas por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N). Son macromoléculas de gran complejidad y elevado peso molecular, que están formadas por la unión de otras moléculas más sencillas, denominadas **aminoácidos**. Es decir, las proteínas son polímeros en los que los monómeros que los forman son aminoácidos.

Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular, sólidos cristalizables con un punto de fusión elevado. Presentan isomería, actividad óptica y comportamiento anfótero. En disolución acuosa, los aminoácidos pueden comportarse como ácidos o como bases, dependiendo del pH de la disolución. Esto se debe a la presencia del grupo carboxilo (que tiene carácter ácido) y del grupo amino (que tiene carácter básico).

Actúan como base si el medio es ácido (pH < punto isoeléctrico) y como ácido si el medio es básico (pH > punto isoeléctrico). El **punto isoeléctrico** es el valor de pH medio donde la carga neta es cero.

Clasificación de los Aminoácidos

Los aminoácidos se dividen en varios grupos atendiendo a las características de sus cadenas laterales:

• Aminoácidos Ácidos

  Tienen carga negativa a pH 7. Sus cadenas laterales poseen grupos carboxilo. A este grupo pertenecen: ácido glutámico (Glu) y ácido aspártico (Asp).

• Aminoácidos Básicos

  Tienen carga positiva a pH 7. Sus cadenas laterales poseen grupos amino. A este grupo pertenecen: lisina (Lys), histidina (His) y arginina (Arg).

• Aminoácidos Neutros

  No tienen carga a pH 7. Sus cadenas laterales no poseen grupos carboxílicos ni amino. Se subdividen en dos grupos:

  • Neutros No Polares

    Las cadenas laterales tienen grupos hidrófobos apolares (cadenas hidrocarbonadas). A este grupo pertenecen: alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), prolina (Pro), metionina (Met), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).

  • Neutros Polares

    Las cadenas laterales poseen grupos polares hidrófilos sin carga, como -OH, -NH₂, -SH, etc. Esto les permite formar puentes de hidrógeno con el agua o con otros grupos polares.

El Enlace Peptídico: Fundamento de la Estructura Proteica

El **enlace peptídico** es el enlace que une entre sí a los aminoácidos para formar los péptidos y las proteínas. Se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberándose en su formación una molécula de agua.

Estos enlaces se rompen por hidrólisis, y como consecuencia, los péptidos y proteínas se desdoblan en los aminoácidos que los forman. Este proceso se puede realizar por métodos químicos (ácidos, álcalis, etc.) o mediante enzimas proteolíticas.

L. Pauling y R. Corey, mediante difracción con rayos X, determinaron las características del enlace peptídico, que son las siguientes:

• Es un enlace covalente tipo amida.
• Tiene carácter parcial de doble enlace, lo que lo hace rígido y no permite rotaciones entre los átomos que lo forman. Por ello, el C y el N, así como el O y el H que van unidos a ellos, se encuentran en un mismo plano.
• Los enlaces del Cα (Cα→Ccarboxílico y N→Cα) sí que pueden girar.
• El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino presentan configuración *trans*, que es aquella en la que se sitúan en lados opuestos del enlace.