Proteínas y Aminoácidos: Fundamentos de la Biología Molecular

Las Proteínas: Moléculas Esenciales de la Vida

Las proteínas son operadores celulares responsables de todas las funciones vitales, siendo específicas para cada especie y cada individuo. Son polímeros de unidades más pequeñas llamadas aminoácidos, unidos entre sí por enlaces peptídicos (Cα-C=O-N-H-Cα).

Aminoácidos: Los Bloques Constructores de Proteínas

Los aminoácidos son moléculas que poseen un grupo amino y un grupo carboxilo, ambos unidos al carbono alfa (Cα). Son solubles y presentan propiedades anfóteras (pueden actuar como ácidos o bases, existiendo como anión o catión dependiendo del pH). A excepción de la glicina, todos los aminoácidos poseen un Cα asimétrico, lo que les confiere propiedades ópticas.

Funciones Biológicas de las Proteínas

• Estructural: Forman parte de tejidos y estructuras celulares (ej. tubulina, colágeno).
• Reserva: Almacenan nutrientes (ej. ovoalbúmina en el huevo, caseína en la leche).
• Transporte: Mueven sustancias a través del cuerpo o membranas (ej. hemoglobina, mioglobina).
• Defensiva y Protectora: Protegen al organismo contra agentes externos (ej. inmunoglobulinas, fibrinógeno).
• Hormonal: Regulan procesos fisiológicos (ej. insulina, glucagón).
• Contráctil: Permiten el movimiento (ej. actina, miosina).
• Catalítica (Enzimática): Aceleran reacciones bioquímicas (ej. enzimas).

Clasificación de las Proteínas

Holoproteínas: Proteínas Simples

Las Holoproteínas están compuestas únicamente por aminoácidos. Se clasifican en:

• Globulares:
  • Albúminas: Solubles en agua (ej. ovoalbúmina, seroalbúmina).
  • Globulinas: Solubles en disoluciones salinas (ej. inmunoglobulinas).
  • Histonas y Protaminas: Solubles en agua y ricas en aminoácidos básicos, asociadas al ADN.
• Fibrosas:
  • Colágeno: Muy resistentes a la tracción, presentes en tejido conectivo.
  • Queratina: Rica en cisteína, componente principal de piel, cabello y uñas.
  • Elastina: Confiere elasticidad a los tejidos, presente en las paredes de los órganos.
  • Miosina y Actina: Poseen propiedades tanto fibrosas como globulares (la actina puede presentarse como actina G globular o actina F filamentosa).

Heteroproteínas: Proteínas Conjugadas

Las Heteroproteínas son proteínas conjugadas que contienen una parte proteica y un grupo prostético no proteico. Se clasifican según la naturaleza de su grupo prostético:

• Glucoproteínas: El grupo prostético es un carbohidrato, unido por enlaces covalentes a la cadena polipeptídica.
• Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido.
• Fosfoproteínas: El grupo prostético es ácido fosfórico.
• Nucleoproteínas: El grupo prostético es una molécula de ácido nucleico.
• Cromoproteínas: El grupo prostético es una molécula coloreada, generalmente debido a dobles enlaces conjugados (ej. hemoglobina, citocromos).

Enzimas: Catalizadores Biológicos Esenciales

Las Enzimas son proteínas con estructura globular que actúan como catalizadores biológicos. Su función principal es aumentar la velocidad de las reacciones químicas sin alterar el equilibrio de las mismas. Se unen a un sustrato en su sitio activo y, una vez completada la reacción, se liberan sin sufrir alteraciones.

Características clave de las enzimas:

• Especificidad: Son altamente específicas para un sustrato y un tipo de reacción determinados.
• Regulación: Su actividad puede ser regulada espacial y temporalmente.
• Eficiencia: Actúan como catalizadores en cantidades muy pequeñas.

Holoenzimas, Apoenzimas y Cofactores

Las Holoenzimas son proteínas conjugadas compuestas por dos partes:

• Una parte proteica, denominada apoenzima.
• Una parte no proteica, llamada cofactor.

Los cofactores pueden ser coenzimas (moléculas orgánicas complejas) o iones metálicos. Muchas coenzimas derivan de vitaminas.

Vitaminas: Cofactores Vitales

Las Vitaminas son moléculas orgánicas esenciales que, en su mayoría, no pueden ser sintetizadas por el organismo y deben obtenerse de la dieta. Su función principal es actuar como factores de las holoenzimas.

Tipos de Vitaminas

• Vitaminas Hidrosolubles: De naturaleza polar, se disuelven en agua.
  • Ácido Ascórbico (Vitamina C): Esencial para la síntesis de colágeno y dentina. Su deficiencia causa escorbuto (debilidad, pérdida de peso).
  • Tiamina (Vitamina B1): Su forma activa participa en coenzimas del ciclo de Krebs. Su deficiencia causa beriberi (debilidad muscular, insuficiencia cardíaca).
  • Riboflavina (Vitamina B2): Componente de las coenzimas FMN y FAD. Su deficiencia puede provocar dermatitis, fotofobia y agotamiento.
• Vitaminas Liposolubles: De naturaleza apolar, se disuelven en grasas.
  • Retinol (Vitamina A): Fundamental para la formación de pigmentos del ciclo visual. Su deficiencia causa ceguera nocturna y retraso en el crecimiento.
  • Calciferoles (Vitamina D): Favorecen la absorción de calcio. Su deficiencia causa raquitismo en niños y osteomalacia en adultos.
  • Tocoferol (Vitamina E): Potente antioxidante. Su deficiencia puede aumentar el catabolismo de ácidos grasos, afectando la integridad de las membranas celulares.
  • Filoquinona (Vitamina K): Esencial para la coagulación sanguínea.

Estructura de las Proteínas: Niveles de Organización

La función de una proteína está intrínsecamente ligada a su compleja estructura tridimensional. Se describen cuatro niveles de organización:

1. Estructura Primaria: Se refiere a la secuencia lineal específica de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Esta secuencia está determinada genéticamente y es fundamental, ya que define los niveles superiores de estructura.
2. Estructura Secundaria: Describe la disposición espacial local que adquiere la cadena polipeptídica, estabilizada por puentes de hidrógeno entre el oxígeno del grupo carbonilo (-C=O) de un enlace peptídico y el hidrógeno del grupo amino (-N-H) de otro enlace peptídico. Las formas más comunes son:
   • Alfa-Hélice (α-hélice): Una estructura helicoidal dextrógira, donde los puentes de hidrógeno se forman entre el oxígeno del carbonilo de un aminoácido y el hidrógeno del nitrógeno del cuarto aminoácido siguiente en la cadena.
   • Lámina Plegada Beta (β-lámina): Cadenas de estructura primaria se disponen en paralelo (o antiparalelo), y los puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos de cadenas adyacentes mantienen unida la estructura.
3. Estructura Terciaria: Es la disposición tridimensional final de una sola cadena polipeptídica en el espacio, una vez que se ha plegado de forma secundaria. Esta estructura se estabiliza por diversas interacciones (puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro, interacciones iónicas) entre las cadenas laterales de los aminoácidos.
4. Estructura Cuaternaria: Se presenta en proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas (subunidades). Describe la unión y el ensamblaje de estas subunidades para formar la proteína funcional completa.