Proteínas y Aminoácidos: Estructura, Función y Propiedades
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Proteínas y Aminoácidos
Biopolímeros Esenciales
Los carbohidratos y las proteínas son considerados biopolímeros. Los monosacáridos son los monómeros de los carbohidratos. Su función biológica principal es ser fuente de energía.
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Son sólidos, solubles en agua y anfóteros.
Las proteínas tienen diversas funciones, como soporte estructural, participación en reacciones metabólicas y composición de moléculas funcionales como enzimas y hormonas.
Las Proteínas: Componentes Estructurales
Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en la célula, interviniendo tanto en aspectos estructurales como en procesos metabólicos de todos los seres vivos. Están constituidas por aminoácidos (monómeros). Todos los aminoácidos contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno; algunos contienen azufre. Presentan el grupo amino (-NH2) y el grupo carboxilo (-COOH).
Cuando dos aminoácidos se unen, se forman dipéptidos; si son tres, tripéptidos, y así sucesivamente. Cuando la masa molecular del polímero es inferior a 10.000 unidades, se llaman polipéptidos; si es superior a 10.000 unidades, hablamos de proteínas, que tienen masas moleculares altas, entre 5.000 y 1x107 gramos.
Las proteínas cumplen innumerables funciones en nuestro organismo. Por ejemplo, forman parte de estructuras corporales como la piel, el pelo y las uñas; participan en la reparación de tejidos y son parte constituyente de muchas enzimas, anticuerpos y hormonas.
Estructura de los Aminoácidos
El carbono vecino al grupo carboxilo en un aminoácido está unido a cuatro sustituyentes distintos, es decir, se trata de un carbono asimétrico. Debido a esto, los aminoácidos presentan dos isómeros, cada uno con su ordenamiento espacial característico (inverso).
Veinte aminoácidos distintos constituyen las unidades para la construcción de las decenas de miles de proteínas diferentes que participan en prácticamente todos los procesos biológicos. Estos aminoácidos solo se diferencian en los grupos funcionales que aporta la cadena lateral R; pueden ser alifáticos o aromáticos, polares o apolares, ácidos o bases. El cuerpo humano solo puede sintetizar 12 de los 20 aminoácidos. Los otros ocho, llamados aminoácidos esenciales, deben ser aportados por las proteínas de los alimentos.
Propiedades de los Aminoácidos
Los aminoácidos se distinguen por sus propiedades peculiares. A temperatura ambiente son sólidos, con puntos de fusión superiores a 200 °C, mientras que compuestos orgánicos de similar masa molecular son líquidos. Además, son bastante solubles en agua y muy poco solubles en solventes orgánicos, al igual que los compuestos iónicos. Son menos ácidos que los ácidos carboxílicos y menos básicos que las aminas.
Estas propiedades se deben a que un aminoácido contiene en la misma molécula un grupo carboxilo (carácter ácido) y un grupo amino (carácter básico). La solubilidad en agua y sus propiedades ácido-base son consecuencia de la presencia de estos grupos.
Un aminoácido será más soluble en agua cuanto mayor sea la polaridad del radical R.
En medio neutro, un aminoácido se encuentra en forma dipolar (dos polos): el grupo carboxilo está desprotonado (polo negativo), mientras que el grupo amino está protonado (polo positivo). Por esto, los aminoácidos son anfóteros, es decir, pueden comportarse como ácidos o como bases. Un aminoácido podrá aumentar o disminuir su carácter ácido o básico si el radical R contiene otros grupos carboxilo o amino.
Enlace Peptídico: Unión entre Aminoácidos
Las reacciones de polimerización que forman las proteínas son reacciones de condensación. Cuando dos aminoácidos se unen, forman el enlace peptídico, dando como resultado un grupo amida, característico de las proteínas. El grupo hidroxilo (-OH) del grupo carboxilo de un aminoácido se combina con un hidrógeno (-H) del grupo amino del otro aminoácido para formar una molécula de agua. El dipéptido resultante presenta un grupo amino y un grupo carboxilo libres, permitiendo la unión con otros aminoácidos para alargar la cadena.
Niveles Estructurales de las Proteínas
Métodos físicos como la difracción de rayos X han permitido distinguir varios niveles estructurales en las proteínas: estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
- Estructura Primaria: Es la secuencia de aminoácidos de la proteína, indicando cuáles la componen y en qué orden. Su análisis es laborioso y se realiza mediante hidrólisis parcial de las cadenas peptídicas.
- Estructura Secundaria: Se obtiene por las interacciones de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico a lo largo de la cadena polipeptídica. Puede ser α-hélice o β-lámina plegada.
- Estructura Terciaria: Es la disposición de la estructura secundaria en el espacio. Puede ser globular o fibrosa.
- Estructura Cuaternaria: Describe la unión de varias cadenas polipeptídicas para formar una proteína funcional.
La función biológica de una proteína tiene relación directa con su estructura molecular.