Proteínas y Ácidos Nucleicos: Pilares Moleculares de la Vida

Proteínas: Estructura, Propiedades y Funciones Esenciales

Las proteínas son un grupo de moléculas orgánicas de vital importancia, siendo las más abundantes en los seres vivos. Destaca su alta especificidad, lo que les permite llevar a cabo funciones muy diversas y precisas. Son polímeros, conocidos como polipéptidos, formados por la unión de unidades monoméricas denominadas aminoácidos.

Aminoácidos: Los Ladrillos de las Proteínas

Los aminoácidos son las unidades fundamentales que se obtienen por hidrólisis de las proteínas. Cada aminoácido posee un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxilo (-COOH). Se distinguen como alfa (α), beta (β), etc., según la posición del grupo amino respecto al grupo carboxilo. En la naturaleza, los 20 aminoácidos alfa son los más comunes en las proteínas.

• Carácter Anfótero: Los aminoácidos tienen la capacidad de actuar tanto como ácidos como bases, debido a la presencia de los grupos amino y carboxilo.
• Estereoisomería: La mayoría de los aminoácidos presentan isomería óptica. Si el grupo amino (-NH₂) se encuentra a la derecha en la proyección de Fischer, se clasifican como D-aminoácidos; si está a la izquierda, como L-aminoácidos. En las proteínas biológicas, predominan los L-aminoácidos.
• Clasificación: Se pueden clasificar según la naturaleza de su cadena lateral (grupo R) en:
  • Neutros (polares como la glicina o apolares)
  • Básicos
  • Ácidos

El Enlace Peptídico: Uniendo Aminoácidos

El enlace peptídico es el tipo de unión covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, con la liberación de una molécula de agua (reacción de condensación). Esta unión forma la cadena polipeptídica.

Estructuras de las Proteínas: Niveles de Organización

La función biológica de una proteína está intrínsecamente ligada a su compleja estructura tridimensional, que se describe en varios niveles:

• Estructura Primaria:

  Se refiere a la secuencia lineal y específica de aminoácidos en la cadena polipeptídica, determinada genéticamente. Es el nivel más básico y fundamental, ya que define los niveles superiores.

• Estructura Secundaria:

  Describe los plegamientos locales y regulares de la cadena polipeptídica, estabilizados por puentes de hidrógeno entre los átomos del esqueleto peptídico (-NH- y -CO-). Las formas más comunes son:

  • α-hélice: Una estructura helicoidal compacta.
  • Lámina β-plegada (o lámina β): Una estructura extendida y plegada en zigzag.

  También pueden existir combinaciones de ambas, e incluso estructuras más complejas como la triple hélice de colágeno, rica en aminoácidos como la prolina.

• Estructura Terciaria:

  Representa el plegamiento tridimensional global de una única cadena polipeptídica, que le confiere su forma funcional específica. Esta estructura se estabiliza por diversas interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos, incluyendo:

  • Puentes disulfuro (enlaces covalentes)
  • Interacciones electrostáticas (puentes salinos)
  • Puentes de hidrógeno
  • Fuerzas de Van der Waals

  El resultado son estructuras compactas, que pueden ser globulares (solubles y esféricas) o fibrilares (insolubles y alargadas).

• Estructura Cuaternaria:

  Se presenta cuando una proteína funcional está formada por la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas individuales, denominadas subunidades proteicas. Estas subunidades se unen mediante interacciones no covalentes para formar un complejo proteico funcional.

Propiedades de las Proteínas

• Solubilidad:

  Las proteínas fibrilares son generalmente insolubles en agua, mientras que las globulares son solubles, formando dispersiones coloidales.

• Desnaturalización:

  Es la pérdida de la estructura tridimensional (secundaria, terciaria y cuaternaria) de una proteína, lo que conlleva la pérdida de su función biológica. Puede ser causada por factores como:

  • Cambios extremos de pH
  • Variaciones de temperatura (calor)
  • Variaciones de presión
  • Altas concentraciones salinas
  • Agentes químicos (disolventes orgánicos, detergentes)

  La desnaturalización es a menudo irreversible.

• Especificidad:

  Las proteínas exhiben una alta especificidad, lo que significa que cada proteína tiene una función muy particular y a menudo interactúa solo con moléculas específicas. Esta especificidad es típica de cada especie e incluso de cada individuo.

Funciones Biológicas de las Proteínas

Las proteínas desempeñan una asombrosa variedad de funciones vitales en los organismos:

• Funciones Estáticas:
  • Estructurales: Forman parte de tejidos y estructuras celulares (ej. colágeno en la piel, queratina en el cabello, actina y miosina en músculos).
  • Almacenamiento: Almacenan aminoácidos para el crecimiento y desarrollo (ej. ovoalbúmina en el huevo, caseína en la leche).
• Funciones Activas (Fisiológicas):
  • Catalizadoras (Enzimáticas): Actúan como enzimas, acelerando las reacciones bioquímicas (ej. amilasa, ADN polimerasa).
  • Transporte: Transportan sustancias a través de membranas o en el torrente sanguíneo (ej. hemoglobina transporta oxígeno, transportadores de membrana).
  • Regulación Genética: Regulan la expresión de genes (ej. factores de transcripción).
  • Defensa: Protegen al organismo contra patógenos (ej. anticuerpos, proteínas del complemento).
  • Movimiento: Permiten el movimiento celular y muscular (ej. actina, miosina).
  • Hormonal: Actúan como hormonas, regulando procesos fisiológicos (ej. insulina, hormona del crecimiento).
  • Receptoras: Reciben señales químicas del exterior celular (ej. receptores de membrana).

Clasificación de las Proteínas

Las proteínas se clasifican en dos grandes grupos según su composición:

• Holoproteínas (Proteínas Simples):

  Están formadas exclusivamente por cadenas polipeptídicas. Se subdividen en:

  • Globulares: Solubles en agua y de forma esférica.
    • Ejemplos: Albúminas (transporte, reserva), Globulinas (defensa, transporte), Histonas (asociadas al ADN).
  • Fibrilares: Insolubles en agua y de forma alargada, con función estructural.
    • Ejemplos: Queratina (piel, cabello), Colágeno (tejido conectivo), Miosina (músculos), Elastina (elasticidad de tejidos).

• Heteroproteínas (Proteínas Conjugadas):

  Están compuestas por una parte proteica (apoproteína) y una parte no proteica, denominada grupo prostético, que es esencial para su función. Algunos ejemplos son:

  • Fosfoproteínas: Grupo prostético: ácido ortofosfórico.
    • Ejemplo: Vitelina (en la yema del huevo), Caseína (en la leche).
  • Glucoproteínas: Grupo prostético: glúcido.
    • Ejemplo: Anticuerpos (inmunoglobulinas), Hormonas (TSH), Componentes de membranas celulares.
  • Lipoproteínas: Grupo prostético: lípido.
    • Ejemplo: Transportadores de colesterol (LDL, HDL) en la sangre.
  • Cromoproteínas: Grupo prostético: grupo cromóforo (con color).
    • Porfirínicos: Contienen un anillo porfirínico.
      • Ejemplos: Hemoglobina (transporte de O₂), Peroxidasas y Catalasas (enzimas antioxidantes), Clorofilas (fotosíntesis), Cianocobalamina (Vitamina B12).
    • No Porfirínicos:
      • Ejemplos: Rodopsina (visión), Hemocianina (transporte de O₂ en invertebrados).
  • Nucleoproteínas: Grupo prostético: ácido nucleico.
    • Ejemplo: Ribosomas (ARNr + proteínas), Cromatina (ADN + histonas), Virus (ácido nucleico + cápside proteica).

Ácidos Nucleicos: El Código de la Vida

Los ácidos nucleicos son macromoléculas esenciales para la vida, responsables del almacenamiento y la expresión de la información genética. Están formados por unidades monoméricas llamadas nucleótidos.

Nucleótidos: Unidades Fundamentales de los Ácidos Nucleicos

Cada nucleótido está compuesto por tres componentes principales:

1. Una Pentosa (Monosacárido Aldopentosa):
   • β-D-ribofuranosa (presente en el ARN)
   • β-D-desoxirribofuranosa (presente en el ADN)
2. Una Base Nitrogenada:
   • Purinas: Bases de doble anillo.
     • Adenina (A) y Guanina (G). Se unen al carbono 9 de la pentosa.
   • Pirimidinas: Bases de un solo anillo.
     • Citosina (C), Timina (T, solo en ADN) y Uracilo (U, solo en ARN). Se unen al carbono 1 de la pentosa.
3. Uno o Varios Grupos Fosfato:

   Se unen al carbono 5' de la pentosa.

Es importante destacar que los nucleósidos son similares a los nucleótidos, pero carecen de grupos fosfato (ej. desoxiadenosina). Un ejemplo de nucleótido es el desoxiadenosín-5'-trifosfato (dATP).

Importancia Biológica de los Nucleótidos

Más allá de ser los bloques constructores de los ácidos nucleicos, los nucleótidos desempeñan roles cruciales en la célula:

• Moléculas Acumuladoras y Donantes de Energía:

  El ATP (Adenosín Trifosfato) es la principal moneda energética de la célula, liberando energía al hidrolizarse a ADP (Adenosín Difosfato) y fosfato inorgánico (ADP + P + energía ⇌ ATP).

• Segundos Mensajeros:

  El AMP cíclico (AMPc) actúa como un segundo mensajero intracelular, transmitiendo señales desde la membrana celular al interior de la célula y mediando la respuesta final, con la participación de la enzima adenil ciclasa.

• Función Coenzimática:

  Forman parte de coenzimas esenciales para numerosas reacciones metabólicas, como:

  • NAD⁺ (Nicotinamida Adenina Dinucleótido)
  • NADP⁺ (Nicotinamida Adenina Dinucleótido Fosfato)
  • FAD (Flavín Adenina Dinucleótido)

Enlaces en Ácidos Nucleicos: El Enlace Fosfodiéster

Los nucleótidos se unen entre sí para formar cadenas polinucleotídicas mediante el enlace fosfodiéster. Este enlace es una condensación que se forma entre el grupo hidroxilo (-OH) del carbono 3' de la pentosa de un nucleótido y el grupo fosfato unido al carbono 5' de la pentosa del siguiente nucleótido.

Ácido Desoxirribonucleico (ADN): El Manual Genético

El ADN es la molécula que almacena la información genética hereditaria en la mayoría de los organismos. Sus características principales incluyen:

• Complementariedad de Bases: Las bases nitrogenadas se aparean de forma específica: Adenina (A) con Timina (T) mediante dos puentes de hidrógeno, y Guanina (G) con Citosina (C) mediante tres puentes de hidrógeno.
• Estructura Bicatenaria: Generalmente, el ADN está formado por dos cadenas polinucleotídicas. Estas cadenas pueden ser lineales (en eucariotas) o circulares (en procariotas y algunos virus).
• Función: Contiene la información necesaria para la formación de un organismo vivo y la síntesis de todas sus proteínas.

Niveles Estructurales del ADN:

• Estructura Primaria del ADN:

  Se refiere a la secuencia lineal de nucleótidos en cada una de las dos cadenas. Las cadenas son antiparalelas, lo que significa que un extremo 3' (con un grupo -OH libre) de una cadena se alinea con el extremo 5' (con un grupo fosfato libre) de la cadena complementaria.

• Estructura Secundaria del ADN:

  Es la famosa doble hélice, propuesta por Watson y Crick. Las dos cadenas polinucleotídicas se enrollan en espiral alrededor de un eje central. Las bases nitrogenadas se orientan hacia el interior de la hélice, formando los "peldaños" de la escalera, mientras que el esqueleto de azúcar-fosfato se sitúa en el exterior. Esta estructura se estabiliza por los puentes de hidrógeno entre las bases complementarias. El enrollamiento es plectonémico (las cadenas no se pueden separar sin desenrollarse) y la doble hélice es dextrogira (gira en el sentido de las agujas del reloj).

• Estructura Terciaria del ADN:

  Implica el plegamiento adicional de la doble hélice para compactarse y ocupar un espacio reducido dentro de la célula. En eucariotas, el ADN se asocia con proteínas histonas para formar la cromatina, que se superenrolla para formar los cromosomas.

Ácido Ribonucleico (ARN): El Mensajero y Constructor

El ARN es un polímero de nucleótidos no ramificado, generalmente de una sola cadena (aunque algunos virus tienen ARN de doble cadena). Se diferencia del ADN en que contiene Uracilo (U) en lugar de Timina (T), y su pentosa es ribosa en lugar de desoxirribosa. Su función principal es participar en la síntesis de proteínas, transmitiendo el mensaje genético del ADN.

Tipos de ARN:

• ARN Mensajero (ARNm):

  Es una copia transitoria de un segmento de ADN que lleva la información genética desde el núcleo (en eucariotas) hasta los ribosomas en el citoplasma, donde se sintetizan las proteínas. Representa aproximadamente el 5% del ARN celular total.

• ARN Ribosómico (ARNr):

  Forma parte estructural y funcional de los ribosomas, las "fábricas" de proteínas de la célula. Cataliza la formación de los enlaces peptídicos durante la síntesis proteica. Constituye alrededor del 85% del ARN total de la célula, siendo el tipo más abundante.

• ARN de Transferencia (ARNt):

  Son moléculas pequeñas (entre 40 y 90 nucleótidos) con una estructura tridimensional característica en forma de "boomerang" o "L". Su función es transportar aminoácidos específicos a los ribosomas durante la síntesis de proteínas. Cada ARNt posee un anticodón (una secuencia de tres bases nitrogenadas complementaria a un codón del ARNm) y un extremo 3' con la secuencia CCA, donde se une el aminoácido. Representa aproximadamente el 10% del ARN celular.