Proteínas, Ácidos Nucleicos y la Célula: Estructura y Función en Biología

Proteínas

Proteínas: son polímeros formados por una o más cadenas polipeptídicas que se pliegan en una estructura tridimensional.

Estructura primaria

Es la secuencia lineal de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.

Estructura secundaria

Corresponde a los plegamientos locales de la cadena polipeptídica, estabilizados por puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H de la cadena principal. Los tipos principales son:

• Hélice alfa (α-hélice): la cadena se enrolla sobre sí misma en forma de espiral dextrógira; no todos los aminoácidos pueden formarla (por ejemplo, la prolina la interrumpe).
• Lámina beta (β-plegada): la cadena adopta una forma de zigzag; las cadenas se unen entre sí mediante puentes de hidrógeno intercatenarios.
• Hélice de colágeno: hélice con tres cadenas enrolladas entre sí, rica en glicina y prolina, que forma tejidos resistentes.

Estructura terciaria

Es la disposición tridimensional de la cadena polipeptídica completa, estabilizada por interacciones entre los grupos R de los aminoácidos: puentes de hidrógeno, puentes disulfuro (entre residuos de cisteína), interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals, y enlaces iónicos. Puede contener dominios de 50 a 300 aminoácidos.

Estructura cuaternaria

Está formada por la unión de dos o más cadenas polipeptídicas (protómeros) que constituyen una proteína funcional, unidas por puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas y de Van der Waals. Ejemplo: la hemoglobina.

Desnaturalización

Si una proteína no se pliega bien o pierde su estructura, deja de funcionar y puede dañar células y tejidos. Ejemplos: enfermedades como la EEB (encefalopatía espongiforme bovina) y los priones.

Propiedades

Son naturaleza ráduica, solubilidad, desnaturalización, capacidad amortiguadora y especificidad.

Funciones de las proteínas

• Transporte: hemoglobina, mioglobina, citocromos.
• Reserva: caseína, lactoalbúmina.
• Contráctil: actina y miosina en la contracción muscular y los flagelos.
• Defensa: trombina, fibrinógeno (coagulación de la sangre), inmunoglobulinas.
• Estructural: en la célula (glicoproteínas, tubulina) y en los tejidos (colágeno, queratina, elastina).
• Hormonal: insulina, glucagón, hormona del crecimiento.
• Enzimática: las enzimas son biocatalizadores que impulsan las reacciones químicas.

La célula

La teoría celular fue propuesta por Lynn Margulis entre otros científicos.

Historia de la célula (siglo XVII)

Antonie van Leeuwenhoek, Robert Hooke, Theodor Schwann, Matthias Schleiden, Rudolf Virchow y Santiago Ramón y Cajal contribuyeron al conocimiento celular.

Estructuras celulares procariotas y eucariotas

Célula procariota: citoplasma, ribosomas, flagelos, pilis, fimbrias, ADN, plásmidos (pequeñas moléculas de ADN complementarias al genoma básico de la célula), membrana plasmática, pared celular y cápsula (de polisacáridos).

Célula eucariota: citoplasma sin núcleo (organelos citoplasmáticos y citoesqueleto). Orgánulos: membrana, mitocondrias, citoplasma, núcleo, retículo endoplasmático rugoso y liso, ribosomas, aparato de Golgi, citoesqueleto, lisosomas, peroxisomas, centríolos, cilios y flagelos.

Microscopía

• Microscopio óptico: con campo claro (la muestra se observa con luz que atraviesa la preparación) y de contraste de fase (permite observar células y tejidos sin teñir, células vivas).
• Microscopio electrónico: utiliza un haz de electrones guiado a la muestra mediante un sistema de lentes electromagnéticas.

Ácidos nucleicos

Ácidos nucleicos: macromoléculas formadas por nucleótidos. Las purinas (A, G) y pirimidinas (C, T, U) son sus bases nitrogenadas.

Nucleótidos: no forman parte de los ácidos nucleicos; cumplen funciones como:

1. Transferencia de energía (ATP, grupos fosfato, energía de enlace).
2. Mensajeros químicos.
3. Coenzimas: moléculas orgánicas no proteicas que intervienen en las reacciones catalizadas por enzimas, actuando como transportadores de electrones.

ADN

El ADN (ácido desoxirribonucleico) es el material genético de los organismos (cromosomas y plásmidos de bacterias).

• Doble hélice: diámetro de 2 nm, longitud de cadenas antiparalelas, en forma de escalera con bases nitrogenadas en el interior. Separación entre pares de bases de 0,34 nm; una vuelta completa de hélice tiene 3,4 nm.
• Las dos cadenas son antiparalelas, complementarias: A se une a T y C se une a G (leyes de Chargaff).

ARN

El ARN (ácido ribonucleico) contiene las bases A, G, C y U. Sus moléculas se sintetizan a partir de la información almacenada en el ADN mediante la transcripción, proceso en el que un sistema enzimático copia la información de un gen de una cadena de ADN en una cadena de ARN con secuencia de bases complementaria.

1. ARNm (mensajero): estructura lineal que actúa como intermediario: lleva la información genética del ADN a la secuencia de aminoácidos de las proteínas. Puede ser monocistrónico (contiene información de una sola cadena polipeptídica; un cistrón es el fragmento de ADN que codifica una proteína) o policistrónico (dos o más).
2. ARNr (ribosómico): forma los ribosomas junto con proteínas; es el ARN más abundante (aproximadamente 80 % del total).
3. ARNt (de transferencia): transporta aminoácidos hasta los ribosomas para formar proteínas. Tiene forma de trébol con zonas de doble hélice y bucles sin apareamiento de bases. Existen unos 50 tipos. Su extremo 3' lleva el nucleótido de guanina con grupo fosfato libre; el extremo 5' se une al aminoácido que transporta; el anticodón está formado por tres bases nitrogenadas complementarias a un conjunto de tres bases del ARNm llamado codón. Presenta los brazos D, T y A.

Vitaminas y cofactores

Vitaminas liposolubles: A, D, E, K.

Vitaminas hidrosolubles: B y C.

Oxidorreductasas (coenzimas redox): FMN, FAD, NAD+, NADP+.