Propiedades Químicas Esenciales y Estructura del Enlace Peptídico en Aminoácidos

Propiedades Fundamentales de los Aminoácidos

Los aminoácidos son moléculas de bajo peso molecular, solubles en agua, cristalinas, incoloras y sólidas. Presentan un punto de fusión elevado (habitualmente superior a 200 °C), actividad óptica y un característico comportamiento anfótero.

Estereoisomería y Actividad Óptica

El Cα (carbono alfa) de los aminoácidos, excepto en el caso de la glicina, es un carbono asimétrico. Por ello, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones distintas:

• Configuración L: Si el grupo amino ($ ext{NH}_2$) se sitúa a la izquierda.
• Configuración D: Si el grupo amino ($ ext{NH}_2$) se sitúa a la derecha.

Además, los aminoácidos presentan actividad óptica, lo que significa que pueden desviar el plano de luz polarizada. Esta desviación puede ser:

• Dextrógira (+): Desvía la luz hacia la derecha.
• Levógira (-): Desvía la luz hacia la izquierda.

Comportamiento Anfótero y Efecto Tampón

Los aminoácidos actúan como ácidos o como bases (comportamiento anfótero), dependiendo del pH de la disolución. Esto se debe a la presencia de dos grupos funcionales ionizables:

• El grupo carboxilo ($ ext{COOH}$), que puede ceder protones ($ ext{H}^+$), actuando como ácido.
• El grupo amino ($ ext{NH}_2$), que puede captar protones ($ ext{H}^+$), actuando como base.

Gracias a este comportamiento, los aminoácidos mantienen constante el pH del medio, ejerciendo un **efecto amortiguador** o **efecto tampón**.

Reacciones de Ionización según el pH

• Ante un descenso de $ ext{H}^+$ (medio básico): El grupo carboxilo ($ ext{COOH}$) libera protones y queda como $ ext{COO}^-$.
• Ante un aumento de $ ext{H}^+$ (medio ácido): El grupo amino ($ ext{NH}_2$) capta protones y queda como $ ext{NH}_3^+$.
• En disoluciones acuosas neutras: Los aminoácidos se ionizan doblemente y aparece la **forma dipolar** (o ion zwitterión).

El Enlace Peptídico: Formación de Polímeros

El enlace peptídico es la forma de unión covalente de los aminoácidos para formar polímeros (péptidos y proteínas).

Se forma cuando reacciona el grupo carboxilo terminal de un aminoácido con el grupo amino terminal del siguiente aminoácido. Esta reacción es una **condensación** y conlleva el desprendimiento de una molécula de agua.

Esta unión es muy estable y solo puede romperse por **hidrólisis**, ya sea física (por calor) o enzimática.

Características Estructurales y Geometría

El enlace peptídico presenta un carácter de **doble enlace parcial**, lo que le confiere rigidez e impide la rotación libre entre el carbono del carbonilo y el nitrógeno del grupo amino.

Los átomos que forman el enlace se encuentran en el mismo plano, pudiendo adoptar geometrías cis o trans. La **configuración trans** es la más común y favorecida, ya que sitúa los grupos laterales en lados opuestos del enlace, evitando interacciones estéricas entre los átomos.

Polaridad de la Cadena

La polimerización de aminoácidos genera una cadena con polaridad definida, caracterizada por dos extremos:

• Extremo N-terminal: Posee un radical amino libre ($ ext{NH}_2$).
• Extremo C-terminal: Posee un radical carboxilo libre ($ ext{COOH}$).

Clasificación de Péptidos y Proteínas

Los péptidos son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Se clasifican según el número de aminoácidos que contienen:

• Oligopéptidos: Contienen menos de diez aminoácidos.
• Polipéptidos: Contienen entre diez y cien aminoácidos.
• Proteínas: Contienen más de cien aminoácidos.

Muchas sustancias naturales importantes son péptidos, como la **insulina**, producida por el páncreas, que es fundamental para regular la concentración de glucosa en sangre.