Oxidación de Lípidos y Proteínas en Alimentos: Efectos y Prevención

Oxidación de Lípidos

El oxígeno singlete (O₂) tiene espines antiparalelos. Existen cinco configuraciones distintas, la más común en alimentos es la delta 1, con electrones (e^-) en el mismo orbital. Un electrón del oxígeno singlete aparea su espín con un electrón del doble enlace, reaccionando directamente con ácidos grasos insaturados, formando hidroperóxidos 1500 veces más rápido que el oxígeno triplete. El oxígeno singlete se crea por fotooxidación del oxígeno triplete, con un fotosensibilizador como clorofila, riboflavina o mioglobina, que captan energía de la luz y forman oxígeno singlete.

El mecanismo de oxidación de lípidos por oxígeno singlete es diferente, ya que actúa directamente sobre los carbonos insaturados mediante reacciones de adición, cambiando la configuración del doble enlace de cis a trans. Se forman hidroperóxidos sin radicales intermedios. Esta ruta de oxidación se da en medios ricos en oxígeno. El oxígeno singlete puede formarse química, enzimática o por descomposición de hidroperóxidos. Los hidroperóxidos acumulados son relativamente estables, pero con iones metálicos o a altas temperaturas se rompen en radicales alcoxi e hidroxi. Los metales de transición (MT) son prooxidantes, descomponiendo los hidroperóxidos por la ruta redox, siendo el cobre (Cu) y el hierro (Fe) los más comunes.

Los radicales alcoxilo creados son reactivos y dan lugar a varios caminos de reacción, dependiendo de la forma de estabilización del radical. Se genera una variedad de compuestos como alcoholes, aldehídos, cetonas y ésteres, muy volátiles, que dan el sabor rancio a los aceites. Los productos de estas reacciones dependen del ácido graso y la posición del hidroperóxido. Como los alimentos tienen diferente composición en ácidos grasos, la oxidación lipídica tendrá efectos diferentes en las propiedades sensoriales. Por ejemplo, en el aceite de colza virgen (ACV) el ácido graso 6 (AG6) da un olor herbáceo, mientras que en la mantequilla (AMAR) el AG3 da un olor a pescado. Las reacciones de escisión de compuestos de bajo peso molecular provocan rancidez. La reacción de un ácido graso que arranca un hidrógeno de otro ácido graso crea alcoholes de ácidos grasos y propaga la oxidación de lípidos.

Desnaturalización de Proteínas

La desnaturalización de proteínas ocurre a temperaturas entre 60-90°C durante 1 hora. Aumenta la digestibilidad de proteínas y aminoácidos e inactiva enzimas oxidativas e hidrolíticas. Los agentes desnaturalizantes pueden ser físicos (calor, agitación, irradiación) o químicos. La prevención de la desnaturalización se puede lograr con azúcares, moléculas proteicas o sales, que estabilizan la estructura proteica. También se puede prevenir con bajas temperaturas y evitando agentes desnaturalizantes.

Efectos del Tratamiento Térmico

Si hay 200 aminoácidos, se descomponen y pirolizan, generando compuestos mutagénicos. La pirólisis del triptófano (Trp) y el glutamato (Glu) es un ejemplo. También ocurre la racemización en texturizados a pH alcalino o tostados, e hidrólisis de proteínas a temperaturas mayores a 200°C y pH básico. Toda molécula con un carbono sp³ y cuatro constituyentes diferentes presenta isomería. Los aminoácidos son estereoquímicamente puros, con configuración L o D. La racemización genera mezclas RS, no solo L o D. A pH alcalino, pero no en medios básicos, las proteínas sin enlaces peptídicos pierden un hidrógeno de una cara u otra del carbono, generando una mezcla racémica 50/50. Esto disminuye la digestibilidad de las proteínas, ya que los enlaces peptídicos de los D-aminoácidos no son bien hidrolizados por las proteasas.

Desulfuración y Oxidación de Aminoácidos

No se conoce bien el mecanismo de desulfuración, pero es una alteración causada por tratamientos térmicos que genera malos olores. El oxígeno, las bacterias, el blanqueamiento y otros agentes endógenos, como los radicales libres, pueden oxidar varios aminoácidos, como la metionina (Met) que contiene azufre (S). En medio alcalino, la cisteína y la cistina siguen la ruta de la β-eliminación para dar deshidroalanina (DHA). En medio ácido, si la oxidación no es agresiva, se unen dos grupos SH y forman un enlace disulfuro. Si se usan agentes blanqueantes, se oxidan los azufres a ácido sulfuroso. El triptófano en medio ácido y con condiciones de oxidación débiles o fuertes se oxida, dando mutágenos y carcinógenos. La tirosina, en presencia de peroxidasa y peróxido de hidrógeno, forma ditirosina en el pan. Los compuestos cíclicos DDC, a partir de treonina y triptófano, dan lactonas y carbonilos. Las aminas heterocíclicas se forman por pirólisis en alimentos con proteínas a 100°C, afectando al triptófano y al glutámico. Las reacciones de Maillard generan piridinas y carbonilos a partir de triptófano. Las reacciones de imidazol se dan con creatina, azúcares y aminoácidos.

Entrecruzamiento

El entrecruzamiento mantiene la actividad biológica, evitando que las enzimas dañen las proteínas a altas temperaturas. Se crea una menor digestibilidad de las proteínas y una menor disponibilidad de los aminoácidos implicados en el entrecruzamiento. También se pueden generar radicales usando radiación ionizante, dando radicales hidroxilo que, junto con las proteínas, forman otros radicales.

Antioxidantes

Los antioxidantes usan dos mecanismos: limitan la propagación de radicales libres y controlan la actividad de los catalizadores de la oxidación. En los procesos, eliminan la presión oxidativa que supera su capacidad. Es habitual incorporar una protección antioxidante en alimentos procesados para evitar la formación de radicales libres, prooxidantes y productos intermedios. Algunos antioxidantes son secuestradores de radicales libres, transfiriendo un átomo de hidrógeno al radical peroxilo o alcoxilo. Los antioxidantes de baja energía favorecen la transferencia al radical lípido. Los radicales con antioxidantes son de baja energía y deslocalizan su carga por resonancia, siendo poco reactivos e interviniendo en reacciones de terminación.

La estructura química frecuente que más secuestra radicales libres son los derivados fenólicos, que ceden un hidrógeno del grupo hidroxilo, dando radicales fenólicos de baja energía. También los grupos tiol de la cisteína o el grupo amino del ácido úrico. Los fenoles en posición orto y para son más eficaces para ceder hidrógenos. Los antioxidantes naturales, como el tocoferol, no son muy eficientes en grasas y aceites insaturados, pero sí en grasas animales. El butilhidroxitolueno (BHT) es soluble en lípidos, mientras que el butilhidroxianisol (BHA) es más efectivo en grasas animales. La cinética de desaparición está relacionada con el grado de insaturación. Mientras existe oxidación, se queda en la fase de iniciación.

Otros antioxidantes usan mecanismos indirectos con el catalizador de la oxidación (control de metales, oxígeno singlete, enzima lipoxigenasa). La actividad de los metales se inhibe con complejantes o secuestrantes por varios mecanismos: ciclo redox del metal, ocupando sitios de coordinación, formando complejos insolubles o creando impedimentos entre el metal y los lípidos. Muchas moléculas acomplejan metales, pero no pueden inhibir la oxidación, incluso la favorecen, debido a la solubilidad del ion metálico. Los complejantes pueden ser proteínas, péptidos, aminoácidos o sales. En alimentos se usa ácido cítrico y polifosfatos.

El oxígeno se controla con carotenoides por extinción química o física. En la extinción química, el oxígeno reacciona con los dobles enlaces de los carotenoides, dando productos de descomposición. Es mejor la extinción física, donde hay transferencia de energía desde el oxígeno al carotenoide, generando una excitación que se disipa por interacciones vibracionales y rotacionales con el disolvente, dando oxígeno triplete. Los carotenoides absorben energía de los sensibilizadores fotoactivos, previniendo la formación de oxígeno singlete. La lipoxigenasa se inactiva por calor y selección vegetal. Los compuestos intermedios de la reacción influyen sobre la velocidad de oxidación, con interacciones con metales u oxígeno. El anión superóxido reduce los metales de transición a su etapa más activa y libera hierro de las proteínas con enzimas, transformándose en peróxido de hidrógeno (H₂O₂). Los peróxidos se descomponen formando radicales libres de forma natural o por la acción de la enzima catalasa.