Niveles Estructurales de las Proteínas y sus Propiedades Fundamentales

Estructuras de las Proteínas

1. Estructura Primaria

La estructura primaria de una proteína es la secuencia lineal y ordenada de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.

2. Estructura Secundaria

La estructura secundaria se forma cuando la estructura primaria se pliega en el espacio, estableciéndose puentes de hidrógeno en el esqueleto de la propia cadena polipeptídica. Es característica de las proteínas fibrosas. Existen dos tipos principales de estructura secundaria:

• Conformación en Alfa-Hélice

  Es una estructura helicoidal. La cadena polipeptídica se enrolla en forma de hélice gracias a los puentes de hidrógeno entre aminoácidos no consecutivos, de manera que los radicales variables de los aminoácidos quedan hacia afuera de la hélice.

• Conformación en Lámina Beta

  Es una estructura laminar. Fragmentos de la misma cadena polipeptídica o de distintas cadenas se disponen en paralelo en forma de línea quebrada. Las cadenas polipeptídicas se unen por enlaces de hidrógeno transversales, de manera que los radicales variables de los aminoácidos se disponen hacia arriba y abajo de la lámina.

3. Estructura Terciaria

La estructura terciaria surge de plegamientos adicionales de la estructura secundaria en el espacio, producidos por enlaces entre los radicales variables de los aminoácidos. Es característica de las proteínas globulares (p. ej.: mioglobina). En esta estructura se establecen diversas interacciones, como puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, puentes disulfuro y fuerzas de Van der Waals entre los radicales de la cadena polipeptídica.

4. Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria es la unión de dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. Se establecen puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro y fuerzas de Van der Waals entre los radicales de las distintas cadenas polipeptídicas (p. ej.: hemoglobina, formada por cuatro cadenas polipeptídicas, iguales dos a dos, que forman un conjunto globular de gran estabilidad).

Otras Propiedades Fundamentales de las Proteínas

Desnaturalización

La desnaturalización es la pérdida (reversible o no) de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, debido a la rotura de las interacciones que las mantienen unidas. Puede producirse a causa de alteraciones como un gran cambio de pH o de temperatura y trae como consecuencia la pérdida de la funcionalidad de la proteína (ya que pierde su estructura). El proceso por el cual la proteína recupera su conformación y funcionalidad se denomina renaturalización.

Especificidad

Las proteínas son específicas debido a que cada aminoácido ocupa una posición concreta en la secuencia lineal de la proteína, lo que condicionará la estructura terciaria y cuaternaria y, con ello, la función que desempeñe (p. ej.: función enzimática).

Solubilidad

La solubilidad de las proteínas depende de muchos factores. Las proteínas ricas en aminoácidos con radicales polares son más solubles, ya que establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Las proteínas pequeñas y globulares son mucho más solubles que las grandes y fibrosas. Otros factores a tener en cuenta son la temperatura y el pH.

Capacidad Amortiguadora

Las proteínas poseen capacidad amortiguadora debido a su carácter anfótero, que les permite amortiguar las variaciones de pH.