Niveles Estructurales de las Proteínas y sus Funciones Biológicas

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1. Estructura Secundaria de las Proteínas: Principales Configuraciones

La **estructura secundaria** de las proteínas se refiere a las conformaciones locales que adopta la cadena polipeptídica, estabilizadas principalmente por **puentes de hidrógeno**. Las configuraciones más comunes son la **α-hélice** y la **lámina β**.

Conformación en α-hélice

La **hélice** se enrosca hacia la derecha, completando una vuelta por cada 3.6 **aminoácidos**. Los planos delimitados por los **enlaces peptídicos** giran alrededor de los **Cα**, permitiendo que los **puentes de hidrógeno** se establezcan entre los **aminoácidos** situados cada cuarta posición. Esto proporciona **gran estabilidad** a las proteínas.

Lámina β

La **lámina β** permite la formación de **puentes de hidrógeno** entre el grupo **NH** y el grupo **carbonilo** de cadenas polipeptídicas adyacentes o de diferentes segmentos de la misma cadena, lo que le confiere estabilidad. Existen dos tipos:

  • La **lámina β antiparalela**: Las cadenas discurren en sentido contrario (de amino a carboxilo y de carboxilo a amino), siendo más estable.
  • La **lámina β paralela**: Las cadenas discurren en el mismo sentido (de grupo amino a carboxilo), quedando enfrentadas y uniéndose mediante **puentes de hidrógeno**.

La **estructura secundaria** es **esencial** y **determinante** para la **funcionalidad** de la proteína.

La **secuencia** de un **Cα** con los **enlaces peptídicos** sigue el patrón: Cα-C=N-Cα-C=N. Esta secuencia admite diversas disposiciones espaciales, como la **hélice α** y la **lámina β**, que dependen de los **puentes de hidrógeno** entre el grupo **CO** y el **nitrógeno** (o **NH**).

La distancia entre los átomos involucrados depende de los **puentes de hidrógeno**. Si el **puente de hidrógeno** es determinante para dar estabilidad a la **hélice α**, este puede **ionizarse**. Si el **hidrógeno** se desprende, se impide la formación del **puente de hidrógeno** y se **desestabiliza** la **estructura secundaria**. Esto depende del **pH** del entorno, lo que hace que la **estructura** sea **dependiente** de los **puentes de hidrógeno** y **cambiante** según el **pH**.

2. Estructura Terciaria: Ejemplos

La **estructura terciaria** es la **conformación tridimensional** final que adquiere la proteína. No se pliega aleatoriamente, sino atendiendo a su **función**. Generalmente, los **aminoácidos apolares** quedan en el interior y los **polares** hacia el exterior. El **enlace covalente** con **grupos prostéticos** también contribuye a la estabilidad de esta configuración.

Características y Ejemplos

  • **Proteínas globulares**: Por ejemplo, la **globulina** (con plegamiento 3D globular).
  • El enlace que predomina es de tipo **covalente**, como el **puente disulfuro** (-S-S-), que **estabiliza** regiones distintas de las proteínas.
  • Los **grupos prostéticos**, como el **grupo hemo**, no son proteicos, pero son **necesarios para la funcionalidad**. Si se extrae el **hemo** de la **globina**, la estabilidad entre las distintas regiones de la globina se pierde, rompiéndose los enlaces entre **aminoácidos** diferentes.

Ejemplos de proteínas con estructura terciaria definida incluyen la **mioglobina** (con 8 segmentos de **α-hélice** unidos a un **grupo prostético hemo**), la **insulina** (que posee una **hélice α** muy característica), y la **β-globina** (que se estructura de forma que su centro queda hueco para alojar el **grupo hemo**, formando parte de la **hemoglobina**).

3. Estructura Cuaternaria: Ejemplos

La **estructura cuaternaria** se refiere a las **proteínas poliméricas**, formadas por varias **subunidades agregadas**. Estas subunidades, si están separadas, no poseen las mismas propiedades (por ejemplo, la **cooperatividad** entre ellas).

La Hemoglobina como Ejemplo Clave

La **hemoglobina** está formada por **cuatro subunidades de globina**, cada una unida a un **grupo hemo**. El funcionamiento de una subunidad repercute en el de las otras tres (**cooperatividad**). En la **hemoglobina** podemos encontrar los **cuatro niveles de estructuración**.

Excepciones y Consideraciones

Hay proteínas que no presentan **estructura cuaternaria**, o si la tienen, no es necesario que exista **estructura secundaria** para que haya **terciaria** (ejemplo: **colágeno**). La hebra de **colágeno** se salta la **estructura secundaria** y forma una **trenza de tres hebras** (una fibra que se une a otras formando enlaces). En el **colágeno** existen varios niveles de **supraestructuración**. No tenemos capacidad para digerir la **estructura cuaternaria** del **colágeno**.

Es fundamental recordar que si alguna de las estructuras se **desestabiliza**, la proteína pierde su **función**.

4. Funciones de las Proteínas en el Organismo

Las proteínas cumplen una vasta gama de funciones vitales en el organismo:

  • **Enzimática**: Catalizan reacciones bioquímicas.
  • **Transportadora**: Transportan sustancias (ej. **hemoglobina** transporta oxígeno).
  • De **reserva**: Almacenan nutrientes (ej. **lactoalbúmina**).
  • **Contráctiles**: Permiten el movimiento (ej. **actina** y **miosina**).
  • **Estructurales**: Proporcionan soporte y forma (ej. **colágeno**).
  • **Cromosómicas**: Forman parte de los cromosomas (ej. **histonas**).
  • De **defensa**: Protegen contra patógenos (ej. **inmunoglobulinas**).
  • **Hormonas**: Regulan procesos fisiológicos (ej. **insulina**).
  • **Receptoras**: Reciben señales y las transmiten (ej. unión de **hormonas** y transmisión de **señal**).
  • **Factores tróficos**: Promueven el desarrollo de los **tejidos**.
  • **Factores de transcripción**: Regulan la expresión génica.

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