Niveles Estructurales de las Proteínas: Clave para su Función Biológica

Estructura de las Proteínas: Niveles y Funcionalidad

La actividad biológica de cualquier proteína depende en gran medida de la disposición espacial de su cadena polipeptídica. La cadena polipeptídica sufre una serie de plegamientos que la capacitan para llevar a cabo su función biológica. Estos sucesivos plegamientos proporcionan una complejidad extraordinaria a la estructura de las proteínas, para la que se han descrito 4 niveles diferentes, conocidos como estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, cada uno de los cuales se construye a partir del nivel anterior.

Estructura Primaria

Se denomina de esta forma a la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. El número, el tipo y el orden o la secuencia de los aminoácidos que constituyen la estructura primaria son distintos en cada proteína. Siempre existe un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un aminoácido con su grupo carboxilo libre. Por convenio, los aminoácidos de la cadena se numeran comenzando por el que posee el extremo amino libre, que se sitúa a la izquierda. La estructura primaria constituye una cadena de planos articulados; los enlaces peptídicos no pueden girar y los átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno que participan en ellos se sitúan en un mismo plano.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria constituye el último nivel de plegamientos de las proteínas, que adquieren una disposición espacial tridimensional estable que caracteriza a este tipo de biomoléculas. De la estructura terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica. La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos característicos que se originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales R de los aminoácidos.

Tipos de Enlaces en la Estructura Terciaria

Los enlaces que se establecen pueden ser de 4 tipos:

• Puentes disulfuro: Constituyen fuertes enlaces covalentes entre dos grupos –SH.
• Fuerzas electrostáticas: Se trata de enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas eléctricas opuestas. Se producen, lógicamente, entre los grupos R de aminoácidos ácidos, con carga negativa, y aminoácidos básicos, con carga positiva.
• Enlaces de hidrógeno: Se establecen entre grupos polares no iónicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral.
• Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas: Son las uniones más débiles y se producen entre aminoácidos apolares.

De lo anterior se deduce que la sustitución de un aminoácido por otro en la cadena polipeptídica puede alterar la estructura tridimensional de la proteína.

Enorme importancia de la estructura primaria en la adquisición de la correcta estructura espacial de la proteína.

Tipos de Estructuras Tridimensionales

Existen dos tipos principales de estructuras tridimensionales:

• Globulares: Poseen un alto grado de plegamiento y dan lugar a estructuras con formas esferoidales.
• Fibrilares: El plegamiento de la cadena polipeptídica es menor, por lo que estas estructuras presentan formas alargadas.

Estructura Cuaternaria

En ocasiones, existe otro nivel estructural por encima del anterior. Esto ocurre únicamente cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas, denominadas en este caso subunidades proteicas. La estructura cuaternaria es la disposición relativa que adoptan las subunidades proteicas entre sí. La unión entre ellas se realiza mediante los mismos tipos de enlaces que mantienen la estructura terciaria, establecidos esta vez entre las cadenas laterales de los aminoácidos de las distintas subunidades.