Metabolismo Celular: Enzimas, Reacciones Bioquímicas y Regulación Esencial

Introducción al Metabolismo Celular: Reacciones y Enzimas

1. Características de las Reacciones Metabólicas

• Suceden en un medio acuoso, por lo que los reactivos y los productos están en disolución.
• La mayoría de las reacciones están acopladas, de manera que la energía liberada en una reacción (exoergónica) es captada por otra reacción que necesita energía (endoergónica).
• Cada reacción metabólica tiene un catalizador llamado enzima. Los catalizadores aceleran las reacciones químicas.
• En las reacciones acopladas, una misma enzima cataliza las dos reacciones a la vez.

2. Enzimas: Catalizadores Biológicos Esenciales

Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones que son energéticamente posibles. Permiten que las reacciones ocurran en las condiciones de temperatura, presión y pH característicos del medio intracelular. Las enzimas no experimentan cambios en su estructura durante el proceso químico que catalizan.

2.1. Clasificación de las Enzimas

• Oxidorreductasas: Catalizan las reacciones de oxidación-reducción.
• Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos de átomos, como grupos metilo o amino.
• Hidrolasas: Catalizan las reacciones de hidrólisis.
• Liasas: Rompen enlaces del tipo C-C, C-S o C-N.
• Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización.
• Ligasas o Sintetasas: Enzimas que catalizan reacciones de formación de enlaces del tipo C-O o S-N y están acopladas a desfosforilaciones del ATP.

2.2. Propiedades de las Enzimas

• Las enzimas tienen un centro activo. Este está formado por aminoácidos que configuran una zona complementaria a la molécula del reactivo o sustrato. El centro activo se une al sustrato mediante puentes de hidrógeno (H), enlaces hidrofóbicos y enlaces iónicos, formando así el complejo enzima-sustrato.
• La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son entre mil y diez millones de veces más rápidas que si se produjesen sin ellas.
• Las enzimas solo interactúan con uno o muy pocos sustratos y catalizan solo un tipo de reacción química.
• Muchas enzimas están asociadas a cofactores para poder funcionar. Algunos cofactores son iones metálicos (Fe2+, Zn2+, Mg2+) y otros son coenzimas (FAD, NAD+). Una holoenzima es el complejo formado por la unión del cofactor y la enzima. Llamamos apoenzima a la parte proteica de la holoenzima. Un grupo prostético es una coenzima unida fijamente a la enzima y que no se puede separar de ella.
• Compartimentación: La mayoría de las enzimas de una célula se localizan en orgánulos específicos. Esto aísla determinados sustratos y productos, evitando por un lado las interferencias provocadas por moléculas con estructuras similares, y por otro, favoreciendo el encadenamiento de las vías metabólicas.

2.3. Inhibición de la Actividad Enzimática

Determinadas sustancias de estructura semejante al sustrato compiten con él para unirse al centro activo de la enzima. De esta manera, cuando hay moléculas de sustrato disponibles para reaccionar y el centro activo se encuentra ocupado, la reacción no sucede (inhibición competitiva).

En la inhibición no competitiva, la molécula del inhibidor se une a una zona diferente del centro activo. Esta unión dificulta la formación del complejo enzima-sustrato o del complejo enzima-producto y, por lo tanto, no se forma.

2.4. Enzimas Reguladoras

Estas enzimas son capaces de aumentar o disminuir su actividad en respuesta a moduladores. Generalmente, la enzima reguladora es la primera de la serie, controlando la velocidad de toda la ruta porque cataliza la etapa más lenta. Gracias a esto, las necesidades de la célula se atienden continuamente.

Hay dos tipos de enzimas reguladoras:

• Enzimas alostéricas: Poseen, además del centro activo, uno o más sitios alostéricos a los que se unen las moléculas de modulador. Estos moduladores pueden ser activadores o inhibidores de la actividad enzimática. Los activadores suelen ser moléculas de sustrato y los inhibidores suelen ser moléculas de producto. Los dos moduladores no se unen covalentemente.
• Enzimas moduladas covalentemente: Hay enzimas que se activan o inactivan mediante la formación de enlaces covalentes entre la enzima y grupos fosfato.