Metabolismo Celular y Biomoléculas: Oxidación, Proteínas y Lípidos

Metabolismo de Ácidos Grasos

¿Cómo se llama el proceso de oxidación de un ácido graso y dónde ocurre en la célula? Productos que forman una molécula de ácido graso de 18 átomos de carbono

El proceso se llama beta-oxidación y ocurre en la mitocondria de la célula. Una molécula de ácido graso de 18 átomos de carbono genera:

• 9 moléculas de Acetil-CoA (cada ciclo de beta-oxidación elimina 2 carbonos).
• NADH y FADH2, que son utilizados en la cadena respiratoria generando ATP.

Control o regulación de la oxidación de ácidos grasos

La regulación se da a nivel de la enzima CAT-I, responsable de transportar ácidos grasos de cadena larga a la mitocondria para su oxidación. La insulina inhibe el proceso (cuando hay alta disponibilidad de glucosa), mientras que el glucagón y la adrenalina lo estimulan, favoreciendo la liberación de ácidos grasos desde el tejido adiposo.

• Inhibidores: Insulina
• Estimuladores: Glucagón, Adrenalina
• Enzima clave: CAT-I

Esquema simplificado:

• [Insulina] → inhibe CAT-I → Disminuye la oxidación de ácidos grasos
• [Glucagón - adrenalina] → Estimulan CAT-I → Aumenta la oxidación de ácidos grasos.

Cadena Transportadora de Electrones y Fosforilación Oxidativa

¿Es lo mismo cadena transportadora de electrones y fosforilación oxidativa?

No, la cadena transportadora de electrones (CTE) es un conjunto de complejos en la membrana interna mitocondrial que transfieren electrones y está involucrada en la generación de un gradiente de protones. La fosforilación oxidativa es el proceso que utiliza el gradiente de protones (generado por la CTE) para formar ATP mediante la ATP sintasa.

¿Existen agentes que puedan inhibir o bloquear la fosforilación oxidativa?

Sí, los más conocidos son:

• Cianuro: Inhibe el complejo IV de la CTE (citocromo c oxidasa).
• Oligomicina: Bloquea la ATP sintasa, impidiendo la síntesis de ATP.
• Rotenona: Inhibe el complejo I de la CTE.

¿En hipoxia qué ocurre con la fosforilación oxidativa?

En una situación de hipoxia, el oxígeno no está disponible en cantidad suficiente para la cadena transportadora de electrones, impidiendo la fosforilación oxidativa. Como resultado, se reduce la síntesis de ATP y las células recurren a la glucólisis anaeróbica para producir ATP, lo que lleva a la acumulación de ácido láctico.

[O2 insuficiente] → CTE inactiva → Menos ATP → Aumento Glucólisis anaeróbica → Ácido láctico.

Cetogénesis

Tejido donde se produce la cetogénesis, parte de la célula y nombre de la principal enzima. Principales cuerpos cetónicos

Ocurre principalmente en el hígado, específicamente en la mitocondria de las células hepáticas. La principal enzima involucrada es la HMG-CoA sintetasa. Los principales cuerpos cetónicos son:

• Acetoacetato
• Beta-hidroxibutirato
• Acetona (en menor cantidad)

Regulación del Colesterol

Cuando la velocidad de producción de colesterol libre es superior a la velocidad de utilización, ¿cómo el organismo regula ese desbalance?

El cuerpo regula el colesterol mediante la inhibición de la síntesis de colesterol en el hígado. Si los niveles de colesterol son altos, se activa la proteína SREBP-2, disminuyendo la actividad de la HMG-CoA reductasa (enzima clave en la síntesis de colesterol) y aumenta la expresión de receptores de LDL para eliminar el exceso de colesterol en sangre.

Aminoácidos y Proteínas

Propiedades de los aminoácidos

• Carácter anfótero: Pueden actuar como ácidos o bases dependiendo del pH.
• Formación de enlaces peptídicos: Pueden unirse entre sí mediante enlaces peptídicos para formar proteínas.
• Poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Su grupo R varía entre los diferentes aminoácidos, influyendo en sus propiedades.

¿Cómo influye la estructura primaria de una cadena polipeptídica en la estructura superior de una proteína?

La estructura primaria (secuencia de aminoácidos) determina cómo la cadena polipeptídica se pliega en estructuras secundarias (hélices alfa y láminas beta) y, eventualmente, en la estructura terciaria (plegamiento tridimensional) de la proteína. La secuencia es fundamental para la función de la proteína, ya que influye en la formación de enlaces específicos y en la interacción de los residuos.

¿Cómo se unen dos aminoácidos?

Se unen mediante un enlace peptídico, que se forma en una reacción de condensación donde el grupo carboxilo de un aminoácido se une al grupo amino de otro, liberando una molécula de agua (H2O).

Punto isoeléctrico de un aminoácido

Es el pH al cual el aminoácido tiene una carga neta igual a cero. En este punto, el aminoácido no migra en un campo eléctrico. Los grupos amino y carboxilo están en forma protonada y desprotonada, equilibrando las cargas positivas y negativas.

Desnaturalización de proteínas

Es el proceso por el cual una proteína pierde su estructura tridimensional (terciaria y secundaria) debido a factores como el calor, cambios en el pH o la presencia de ciertas sustancias químicas. Esto lleva a la pérdida de su función biológica. Ejemplo: Al hervir un huevo, la ovoalbúmina se desnaturaliza, provocando que la clara se vuelva opaca y firme.

Grupo prostético de una proteína

Es una parte no proteica que se une covalentemente a una proteína y es esencial para su actividad biológica. Los grupos prostéticos más frecuentes son iones metálicos, coenzimas o grupos orgánicos que ayudan a la proteína a cumplir su función. Ejemplo: El grupo hemo en la hemoglobina es esencial para el transporte de oxígeno.

Cetogénesis diabética: ¿Cómo se obtiene energía para la actividad vital y la función celular? Relación entre el metabolismo de lípidos, carbohidratos y cetogénesis

En la cetogénesis diabética, debido a la falta o resistencia a la insulina, las células no pueden utilizar adecuadamente la glucosa como fuente de energía. Entonces, recurren a la oxidación de ácidos grasos, liberando ácidos grasos libres desde el tejido adiposo. Estos ácidos grasos son convertidos en cuerpos cetónicos en el hígado, que se utilizan como fuente alternativa de energía por diversos tejidos (como el cerebro y los músculos). Sin embargo, la producción excesiva de cuerpos cetónicos puede conducir a una acidosis metabólica (cetoacidosis), una complicación común de la diabetes tipo 1.

Lipoproteínas

Una ingesta elevada de grasas saturadas muy posiblemente tendrá niveles elevados de lipoproteína LDL. ¿Cuál es la vía exógena y endógena de las lipoproteínas?

Las lipoproteínas tienen dos vías principales de formación y transporte:

• Vía exógena: Las grasas (triglicéridos) de la dieta se absorben en el intestino, se combinan con proteínas y se transportan como quilomicrones a la sangre, donde se distribuyen a los tejidos para su almacenamiento.
• Vía endógena: El hígado produce VLDL (lipoproteína de muy baja densidad), que se convierte en LDL (lipoproteína de baja densidad) tras la liberación de triglicéridos. La LDL transporta el colesterol a los tejidos.

Esquema simplificado:

[Alimentos grasos] → Intestino → Quilomicrones → [Hígado] → VLDL → LDL.

Estructura y Función de las Proteínas

¿La formación de un puente de disulfuro en una proteína exige que los dos residuos de cisteína participantes estén próximos entre sí en la secuencia primaria de la proteína?

Sí, la formación de un puente disulfuro en una proteína exige que los dos residuos de cisteína estén suficientemente cerca en la estructura tridimensional para que sus grupos tiol (-SH) puedan reaccionar entre sí y formar un enlace covalente. Este enlace ayuda a estabilizar la estructura terciaria de la proteína e influye en su actividad biológica. No necesariamente deben estar próximos en la secuencia primaria, pero sí en el espacio tridimensional.

¿De qué manera condiciona la secuencia específica de aminoácidos de una cadena polipeptídica el plegamiento correcto de una proteína?

La secuencia específica de aminoácidos en una cadena polipeptídica determina cómo la proteína se pliega en su estructura tridimensional debido a las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos. Las propiedades químicas y físicas de estos residuos influyen en cómo la cadena se pliega, adoptando su estructura terciaria o formando la estructura cuaternaria.

Estructura del enlace químico entre dos aminoácidos

El enlace entre dos aminoácidos es un enlace peptídico. La estructura de este enlace se forma por una reacción entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberando una molécula de agua (H2O). La estructura química del enlace se puede representar como: H2N-CHR-COOH + H2N-CHR-COOH → H2N-CHR-CO-NH-CHR-COOH + H2O.

¿Cómo se denomina el enlace entre dos aminoácidos? Características

Se llama enlace peptídico. Es un enlace covalente formado mediante una reacción de condensación (que libera agua). Se caracteriza por:

• La unión entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.
• La liberación de una molécula de agua (H2O).
• Ser un enlace fuerte que mantiene unidos a los aminoácidos en una cadena polipeptídica.

Hélice alfa y lámina beta, ¿están compuestas por más de una cadena polipeptídica?

No necesariamente. La hélice alfa y la lámina beta son estructuras secundarias de las proteínas que pueden formarse por una sola cadena polipeptídica. Sin embargo, en algunas proteínas multiméricas, varias cadenas polipeptídicas pueden formar láminas beta o hélices alfa.

• Hélice alfa: Estructura en espiral formada por enlaces de hidrógeno entre el grupo amino y el grupo carboxilo de aminoácidos de la misma cadena.
• Lámina beta: Estructura plegada en hojas donde segmentos de la cadena polipeptídica se alinean paralelamente o antiparalelamente, estabilizados por enlaces de hidrógeno entre los grupos amino y carboxilo de cadenas adyacentes.

Funciones de los Lípidos

• Vitaminas y hormonas: Los lípidos actúan como vitaminas y hormonas en el cuerpo.
• Componentes de membranas: Los lípidos son componentes esenciales de las membranas celulares.
• Reserva energética: Los lípidos son la principal fuente de almacenamiento de energía en el cuerpo.

Digestión y Absorción de Lípidos

• Digestión en el estómago: La digestión de los lípidos comienza en el estómago mediante la acción de la lipasa gástrica.
• Digestión en el intestino delgado: La lipasa pancreática es la encargada de la hidrólisis de los lípidos en el intestino delgado.
• Transporte de lípidos: Los lípidos se transportan en forma de quilomicrones y VLDL en el cuerpo.

Movilización de Lípidos Almacenados

• Degradación: Los lípidos almacenados se degradan en glicerol y ácidos grasos.
• Regulación hormonal: La movilización de los lípidos almacenados está regulada por hormonas y una cascada enzimática.
• Beta-oxidación de ácidos grasos: Proceso por el cual los ácidos grasos generan energía en el cuerpo.

Estructura de las Proteínas

• Estructura secundaria: Reordenación en el espacio de las cadenas polipeptídicas a lo largo de una dirección.
• Estructura terciaria: Tipos de enlace: Enlaces covalentes, iónicos, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, hidrofóbicos y coordinados forman la estructura terciaria de las proteínas.
• Estructura cuaternaria: Unión de estructuras enrolladas y plegadas, alfa y beta.

Desnaturalización de Proteínas

• Causas: Cambios físicos, químicos y biológicos como cambios de pH, temperatura, concentraciones de compuestos polares, disolventes orgánicos, radiación UV y vibración ultrasónica.
• Reversibilidad: Generalmente es irreversible, pero en algunos casos puede ser reversible si no hay ruptura de enlaces disulfuro.

Funciones Biológicas de las Proteínas

• Enzimas: Las proteínas actúan como catalizadores biológicos y regulan funciones (como la fosforilación oxidativa y la replicación del ADN).
• Proteínas de reserva: Almacenan aminoácidos como elemento nutritivo. Ejemplos: Ovoalbúmina y caseína.
• Proteínas transportadoras: Se encargan de unir y transportar moléculas por la sangre. Ejemplos: Hemoglobina y mioglobina.
• Proteínas protectoras: Defienden el organismo. Ejemplos: Anticuerpos y fibrinógeno.
• Proteínas contráctiles: Esenciales en el sistema motil y contráctil del cuerpo.
• Proteínas como electrolitos: Pueden actuar como electrolitos debido a sus grupos ionizados, lo que les permite tener propiedades eléctricas.

Aminoácidos

• Estructura: Sustancias orgánicas nitrogenadas complejas compuestas por polímeros lineales en los que las unidades monoméricas son aminoácidos.
• Funciones: Esenciales en las células vivas; cumplen funciones estructurales y funcionales en células animales y vegetales.
• Clasificación: Se clasifican en esenciales, básicos, ácidos y no proteicos según su estructura y función.

Proteínas

• Estructura: Polímeros lineales de aminoácidos plegados que cumplen funciones estructurales y funcionales.
• Clasificación: Se clasifican en simples (holoproteínas) y conjugadas (heteroproteínas) según su solubilidad y composición.
• Función: Diversas funciones en las células vivas, como componentes estructurales, mensajeros y receptores, regulación genética, sistema inmunitario, constricción muscular y transporte de oxígeno.

Clasificación de las Proteínas

Según su grupo prostético

• Nucleoproteínas
• Lipoproteínas
• Glucoproteínas
• Fosfoproteínas
• Cromoproteínas
• Metaloproteínas
• Hemoproteínas
• Flavoproteínas

Según su conformación globular

• Enzimas: Actúan como catalizadores biológicos y regulan funciones como la fosforilación de la glucosa y la replicación del ADN.
• Anticuerpos: Forman complejos y tienen una función defensiva en el organismo.
• Proteínas de transporte: Se encargan de unir y transportar moléculas por la sangre. Ejemplos: Albúmina y hemoglobina.

Según su conformación fibrosa

• Colágeno: Se encuentra en tendones y en la matriz de los huesos.
• Elastina: Se encuentra en tejidos conjuntivos elásticos como los ligamentos.
• Queratina: Se encuentra en estructuras como el cabello, las uñas y las plumas.