Mecanismos y Factores de la Catálisis Enzimática

Reacciones Catalizadas por Proteasas

b) ¿Cuál es la reacción catalizada por las proteasas?

Las proteasas catalizan la ruptura de los enlaces peptídicos de las proteínas.

Metabolismo Catalítico de las Serinas Proteasas

c) ¿Cuál es la característica más representativa del metabolismo catalítico de las serinas proteasas, como la quimiotripsina?

Son hidrolasas que degradan un enlace peptídico, y tienen un centro aminoacídico de serina. Se une el centro de serina con el Carbono del ácido carboxílico a través de un enlace covalente.

Coenzimas y su Relación con Vitaminas

d) Explique qué es una coenzima, cite dos ejemplos y describa la relación entre coenzima y vitamina.

Coenzima son componentes no proteicos que ciertas enzimas necesitan para tener actividad catalítica.

Cofactores inorgánicos: Pueden ser iones Mg⁺², cationes Na⁺², pero no son coenzimas.

Cofactores orgánicos llamados coenzimas son grupos prostéticos de la enzima. Un grupo prostético no es de origen aminoacídico, pero está unido firmemente a la cadena polipeptídica.

Ejemplo: las vitaminas se consumen, pero son micronutrientes indispensables. Son precursores de las coenzimas, compuestos que no pueden ser sintetizados por el humano y deben estar en la dieta para después sintetizar coenzimas. Ejemplo: vitamina C.

Modelos de Unión Enzima-Sustrato

a) Modelos de unión enzima-sustrato:

Modelo llave-cerradura: Hay una parte de la cerradura y el compuesto que reacciona o no es la llave. Existe una complementariedad en estructura y forma entre el sustrato y el sitio activo de la enzima. La complementariedad no es tanto a la forma; el sustrato debe tener una forma para que quepa. El sustrato se une a la enzima en forma no covalente, un proceso reversible, pero sus interacciones con el sustrato son interacciones iónicas.

Modelo de encaje inducido: El sustrato, al unirse a la enzima, induce en la enzima un cambio conformacional de manera que la estructura de la enzima en el complejo enzima-sustrato es diferente de la estructura cuando está la enzima libre.

Mecanismos de Catálisis

Catálisis ácido-base: Ocurre cuando un grupo de la enzima protona al sustrato y eso favorece la reacción. Un grupo de la enzima transfiere un protón.

Catálisis covalente: Mecanismo de reacción donde se forma un enlace covalente entre una cadena lateral de la enzima y el sustrato.

Participación de iones metálicos: Mecanismo catalítico donde iones con carga positiva estabilizan los estados de transición negativos. Un ion con carga positiva puede polarizar un enlace.

Factores que Afectan la Velocidad de las Reacciones Enzimáticas

- Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas:

• Concentración de sustratos y de enzima
• Concentración de cofactor
• El pH, la temperatura, concentración de inhibidor o activador

Ocupando diferentes concentraciones de inhibidor, se ve que las tres rectas cortan en el eje en la misma parte del intercepto. El intercepto en el eje recíproco de velocidad da el recíproco de 1/Vmax, que no cambia por la presencia del inhibidor.

La Vmax es la velocidad que se obtiene extrapolando a concentraciones de sustratos infinitas. Como está compitiendo con el inhibidor, esa concentración es infinita. El inhibidor desplaza al sustrato de su sitio activo. Vmax es común para las tres rectas. El intercepto de -1/Km a mayor concentración, el intercepto se hace menor, como es recíproco, Km aumenta.