Lotura Peptidikoa eta Proteinen Egitura

Lotura Peptidikoa

• Aminoazidoak elkarrekin lotzen dituen lotura da lotura peptidikoa.
• Aminoazido baten karboxilo taldearen eta hurrengoaren amino taldearen artean sortzen da, ur molekula bat askatuz.
• Lotutako aminoazidoei hondakin esaten zaie.
• Lotura peptidikoa hidrolisiaren bidez apur daiteke, metodo kimikoen bidez edo entzima proteolitikoen bidez.

Lotura Peptidikoaren Ezaugarriak

• Amida motako lotura kobalentea da.
• Lotura bikoitzeko izaera partziala du. Ondorioz, zurruna da eta errotazioa ekiditen du. Horrela, C, N, O eta H atomoak plano berean geratzen dira.
• Cα-ren loturek (Cα → C karboxilikoa eta N → Cα) bira egin dezakete.
• Karbonilo taldeko O eta amino taldeko H loturaren aurkako alboetan daude, hau da, trans erako eraketa dute.

Peptidoak

Peptidoak aminoazidoak lotura peptidikoen bidez lotuta eratzen diren konposatuak dira.

Oligopeptidoak

• 2-10 aminoazido dituzte.
• Izendatzeko: di-, tri-, tetra-...-peptido.

Polipeptidoak

• 10 aminoazido baino gehiago dituzte.
• Proteinask sarritan kate polipeptidiko bat baino gehiagoz eratuta daude.

Proteinak eta Haien Egitura

Proteinek eraketa espazial jakin bat hartzen dute, eta haien funtzioa eraketa horren araberakoa izan ohi da. Proteinetan lau egitura-maila bereizten dira:

Egitura Primarioa

Kate peptidikoak α karbonoarekin eta nitrogeno aminoarekin eratutako ardatz bat du, eta horiek errepikatu egiten dira. Ardatza jarraitua da α karbonoek osaturiko loturen errotazioaren eraginez. Aminoazidoen alboko kateak (R) Cα-tik irten eta ardatzaren alboetan txandakatzen dira. Mutur batean amino talde askea duen aminoazido bat dute (N-muturrekoa), eta bestean, karboxilo talde askea duena (C-muturrekoa).

Egitura Sekundarioa

Aminoazido-kateak (egitura primarioak) espazioan hartzen duen antolamendua da. Cα karbonoaren loturen errotazioaren ondorio da. Egitura sekundario ohikoenak α-helizea eta β-orria dira.

α-Helizea

• Kate polipeptidikoa bere buruaren inguruan modu helikoidalean biribilkatzean sortzen da.
• Helizea kate barruko NH eta CO taldeen arteko H-zubien bidez mantentzen da.
• Helize-bira bakoitzean 3,6 aminoazido sartzen dira.
• Aminoazidoen albo-kateak (R) helizearen kanpoalderantz kokatzen dira.
• Proteina globularretan eta zuntzezkoetan agertzen da.

β-Orria

Orri tolestua ere esaten zaio.

• Zati polipeptidiko batzuk (kate berekoak zein beste batekoak) elkarrekiko paraleloan edo antiparaleloan kokatzen dira, sigi-sagan.
• Elkarren segidako segmentuen arteko H-zubien bidez mantentzen da.
• Aminoazidoen albo-kateak txandaka alde banatara jartzen dira.
• Proteina globularren zona askotan agertzen da, baita zenbait egitura-proteinetan ere (adibidez, zetaren fibroinan).

Egitura Tertziarioa

Egitura sekundarioak espazioan hartzen duen antolamendua da, eraketa tridimentsionala. Eraketa honi konformazioa esaten zaio. Bi konformazio-mota daude:

Konformazio Globularra

• Egitura sekundarioa tolestu eta forma tridimentsional trinko eta nahiko esferikoa hartzen du.
• Disolbagarriak dira.
• Funtzio dinamikoak dituzte.
• Adibidez: mioglobina.

Zuntzezko Konformazioa

• Egitura sekundarioa ez da tolesten; beraz, proteinak forma luzanga du.
• Ez dira disolbagarriak.
• Egitura-funtzioak dituzte.
• Adibidez: zetaren fibroina, kolagenoa.

Egitura Kuaternarioa

Zenbait kate polipeptidikorekin (azpiunitate edo protomeroak) eraturiko proteinetan agertzen da.

• Azpiunitate horiek berdinak edo desberdinak izan daitezke.
• Azpiunitateak egitura tertziarioko loturen antzeko loturekin elkartzen dira.
• Adibidez: hemoglobinak lau protomero ditu.