Fundamentos de Reacciones Bioquímicas y la Función Enzimática

Tipos de Reacciones Químicas

Reacciones Endotérmicas

Son aquellas reacciones que no liberan calor al medio, sino que lo absorben de él.

Reacciones Exotérmicas

Son aquellas reacciones que liberan calor al medio.

Reacciones Catabólicas

Procesos donde los enlaces de una molécula compleja se rompen para formar moléculas más simples, liberando energía. Por lo tanto, las reacciones de degradación suelen ser exotérmicas.

Reacciones Anabólicas

Son aquellas reacciones que consumen energía para establecer enlaces químicos y sintetizar compuestos nuevos y más complejos a partir de moléculas simples. Suelen ser endotérmicas.

Enzimas: Catalizadores Biológicos

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas específicas en los seres vivos. Su función principal es acelerar la velocidad de estas reacciones disminuyendo la energía de activación necesaria.

Características Principales de las Enzimas

• Alta especificidad: Cada enzima suele catalizar un tipo específico de reacción o actuar sobre un sustrato particular.
• Origen biológico: Son producidas por los organismos vivos.
• Naturaleza proteica: Al ser proteínas, poseen todas las características estructurales y funcionales de estas biomoléculas (sensibilidad a pH, temperatura, etc.).

Especificidad Enzimática

La especificidad es una de las características más notables de las enzimas. Se distinguen varios tipos:

Estereoespecificidad

Algunas enzimas actúan solo sobre un estereoisómero (una forma espacial específica) de una molécula, aunque existan otras formas.

Especificidad de Sustrato

La enzima reconoce y se une únicamente a un tipo específico de molécula sustrato.

Especificidad de Grupo

La enzima reconoce y actúa sobre un grupo químico específico (ej. un grupo fosfato) presente en diferentes moléculas sustrato.

Especificidad de Reacción

La enzima cataliza solo un tipo particular de reacción química (ej. oxidación, hidrólisis) para un sustrato determinado.

Factores que Afectan la Actividad Enzimática

La eficiencia con la que una enzima cataliza una reacción puede verse influenciada por diversos factores:

• pH: El grado de acidez o alcalinidad del medio. Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual su actividad es máxima (ej., la pepsina en el estómago actúa a pH ácido). Desviaciones del pH óptimo pueden disminuir o anular su actividad.
• Temperatura: La velocidad de la reacción aumenta con la temperatura hasta un punto óptimo. Temperaturas muy altas pueden romper la estructura tridimensional de la enzima (desnaturalización), causando la pérdida irreversible de su funcionalidad.
• Concentración de Sustrato: A una concentración fija de enzima, la velocidad de reacción aumenta al incrementar la concentración de sustrato, hasta alcanzar un punto de saturación donde la velocidad se vuelve máxima y constante. Si la concentración de sustrato es muy alta en comparación con la enzima, la velocidad no aumentará más allá de este punto.
• Concentración de la Enzima: A una concentración de sustrato no limitante, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración de la enzima. Cantidades bajas de enzima limitarán la velocidad.
• Tamaño y Distribución del Sustrato: Una mejor distribución y accesibilidad del sustrato permite que la enzima actúe más eficientemente. Si el sustrato no está bien distribuido o es de gran tamaño (agregados), la enzima tardará más en catalizar la reacción.
• Presencia de Moduladores o Inhibidores: Ciertas sustancias (iones, moléculas) pueden unirse a la enzima y disminuir (inhibidores) o aumentar (activadores/moduladores) su actividad catalítica. Algunos inhibidores pueden detener completamente la actividad.
• Presencia de Cofactores: Algunas enzimas requieren la presencia de componentes no proteicos, llamados cofactores (iones metálicos) o coenzimas (moléculas orgánicas, a menudo derivadas de vitaminas), para poder funcionar correctamente.

Enzimas Reguladoras del Metabolismo

Existen enzimas clave cuya actividad es finamente regulada para controlar las rutas metabólicas. Algunos tipos importantes son:

1. Enzimas Moduladas Covalentemente

Estas enzimas existen en formas inactivas (proenzimas o zimógenos) y se activan mediante modificaciones químicas (ej., fosforilación, ruptura de un péptido), a menudo catalizadas por otras enzimas. Ejemplo: enzimas pancreáticas como el tripsinógeno.

2. Isoenzimas (o Isozimas)

Son formas diferentes de una misma enzima que catalizan la misma reacción, pero pueden diferir en su estructura (secuencia de aminoácidos), propiedades cinéticas, localización celular o tisular, y regulación. Ejemplo: la glucoquinasa y la hexoquinasa, que fosforilan glucosa.

3. Enzimas Alostéricas

Son enzimas que poseen, además del sitio activo donde se une el sustrato, otros sitios (sitios alostéricos) donde se unen moléculas reguladoras (efectores alostéricos). La unión de estos efectores modifica la conformación de la enzima y, por tanto, su actividad. Suelen tener estructura cuaternaria (múltiples cadenas peptídicas). Ejemplo: la fosfofructoquinasa-1 en la glucólisis.

Comparación: Catalizadores Biológicos vs. Químicos

Catalizadores Biológicos (Enzimas)

• Especificidad: Muy específicos para una determinada reacción química o sustrato.
• Naturaleza: Son proteínas complejas.
• Saturación: Son saturables; su velocidad alcanza un máximo cuando todos los sitios activos están ocupados.
• Eficacia: Altamente eficaces, aceleran las reacciones millones de veces.
• Regulación: Su actividad catalítica puede ser finamente regulada por diversos mecanismos (pH, temperatura, inhibidores, activadores, modificación covalente, regulación alostérica).
• Sensibilidad: Son termolábiles (sensibles al calor) y su actividad depende críticamente del pH del medio.

Catalizadores Químicos (No biológicos/Clínicos)

• Especificidad: Generalmente aceleran una amplia gama de reacciones de forma inespecífica.
• Naturaleza: Suelen ser sustancias simples (metales, óxidos), a menudo finamente divididas para aumentar la superficie.
• Saturación: Generalmente no son saturables de la misma manera que las enzimas.
• Eficacia: Medianamente eficaces en comparación con las enzimas.
• Regulación: Su actividad no suele ser regulable por mecanismos biológicos complejos.
• Sensibilidad: Generalmente no son termolábiles y son menos sensibles a cambios de pH que las enzimas.