Fundamentos de Bioquímica: Estructura, Propiedades y Funciones de Aminoácidos y Proteínas

Fundamentos de Aminoácidos y Proteínas

Aminoácidos: Clasificación y Propiedades Fundamentales

Los aminoácidos se distinguen unos de otros según el radical (cadena lateral R) que se enlaza con el carbono alfa (α). Existen varios tipos:

• Aminoácidos no polares.
• Aminoácidos polares sin carga.
• Aminoácidos polares con carga negativa (ácidos).
• Aminoácidos polares con carga positiva (básicos).

Propiedades Físico-Químicas de los Aminoácidos

Comportamiento Anfótero

Los aminoácidos en disolución acuosa se comportan simultáneamente como ácidos y como bases. Gracias a esta dualidad, presentan un efecto tampón. Si el medio se acidifica, el grupo carboxilo (–COOH) capta protones (comportándose como base). Si el medio se basifica, el grupo amino ionizado (–NH₃⁺) libera protones (comportándose como ácido).

Punto Isoeléctrico (pI)

El Punto Isoeléctrico (pI) es el valor de pH para el cual la molécula tiene una carga neta igual a cero (0). Esto significa que, aunque la molécula pueda tener grupos ionizados, la suma total de todas las cargas positivas es exactamente igual a la suma de las cargas negativas.

Estructura de las Proteínas

Enlace Peptídico

Es un enlace covalente que se forma entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amino del siguiente, con la liberación de una molécula de agua (reacción de condensación).

Estructura Primaria

Corresponde a la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína. La función y la forma tridimensional final de la proteína dependen directamente de esta secuencia. El extremo inicial se denomina N-terminal y el último, C-terminal.

Estructura Secundaria

Depende del número de enlaces de hidrógeno que se pueden formar entre los grupos peptídicos. También está influenciada por las condiciones de tensión y temperatura en las que se encuentra la proteína.

Estructura Terciaria

Es la disposición tridimensional que adopta la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma, originando una conformación globular. Los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior, lo que facilita la solubilidad de la proteína en agua.

Estructura Cuaternaria

Se presenta en proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades) con estructura terciaria. Estas cadenas están unidas por interacciones débiles o, en algunos casos, por enlaces covalentes. Cada una de estas cadenas recibe el nombre de protómero.

Propiedades Funcionales de las Proteínas

Desnaturalización y Renaturalización

La desnaturalización es la pérdida de las estructuras terciaria y cuaternaria. Puede ser causada por cambios de pH, temperatura elevada o por simple agitación de las moléculas. Si la proteína recupera su conformación original al volver a las condiciones normales, el proceso se denomina renaturalización.

Solubilidad

La solubilidad se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares, sobre todo si tienen carga elevada. Estos radicales establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua, quedando la proteína recubierta por una capa de hidratación que impide su precipitación.

Clasificación y Funciones de las Proteínas

Tipos Morfológicos

Proteínas Fibrosas

Son insolubles en agua. Están constituidas por varios polipéptidos que forman cadenas paralelas enrolladas entre sí, creando fibras. Ejemplos:

• Colágeno: Posee una gran resistencia al estiramiento.
• Queratinas: Ricas en cisteína. Se dividen en alfa-queratinas y beta-queratinas.
• Elastina: Fibrosa y flexible. Su gran elasticidad permite recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza.

Proteínas Globulares

Poseen una estructura globular y compleja. Suelen ser solubles en agua o disoluciones polares. Ejemplos:

• Globulinas: Solubles en disoluciones salinas.
• Albúminas: Función de reserva de aminoácidos o transporte de otras moléculas.
• Histonas: Sirven de soporte para empaquetar el ADN.

Heteroproteínas (Proteínas Conjugadas)

Se dividen según la naturaleza de su grupo prostético (la parte no proteica):

• Cromoproteínas: Su grupo prostético es una sustancia de color (pigmentos).
• Glucoproteínas: Realizan gran variedad de funciones (ej. los diferentes grupos sanguíneos se deben a las cadenas glucídicas).
• Lipoproteínas: Se encuentran en las membranas citoplasmáticas o en el plasma sanguíneo.
• Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido fosfórico.

Funciones de las Proteínas

La diversidad estructural de las proteínas les permite desempeñar numerosas funciones biológicas esenciales:

• Estructural
• De Reserva
• De Transporte
• Enzimática (catálisis)
• Contráctil (movimiento)
• Hormonal (regulación)
• De Defensa (inmunidad)
• Homeostática (mantenimiento del equilibrio interno)