Fundamentos de Bioquímica: Estructura, Función y Propiedades Químicas de Proteínas y Aminoácidos

Las prot son macromoleculas con una massa molecular elevada. Construidas por C O i N. También tienen cantidades mas pequeñas de sofre y elementos adicionales como fósforo, ferro, coure zinc, seleni, magnesi o iode. Son polimers lineales no ramificados por la unión de 20 tipos dif. De aa. Son los instrumentos moleculares por el medio de los cuales se expresa la inf genética. Funciones las funciones que realizan las convierten en moléculas indispensables (forman la estruct del cuerpo, transportan moléculas, son las responsables de la contracción muscular y del movimiento celular, defiende el organismo de las infecciones, transmite mensajes y señales entre las células, tienen una función reguladora) Esta gran variedad funcional diferencia las proteínas de otras biomoleculas, como glucids o lipids. Los aa son moléculas que se caract por tener un grupo ácido (-cooh) y un grupo amino (-nh2) y una cadena lateral o grupo R. El grupo Carboxil siempre es el terminal, mientras que el grupo amino ocupa dif. Posiciones en las moléculas. Según que el grupo amino se une al carboni numero 1, 2, 3, o 4. Se conocen 200 tipos de aa, del qual 20 forman las proteínas. Las proteínas están formadas por 20 aa dif diferenciados por el grupo R o cadena lateral, determinan sus propiedades químicas y biológicas. La resta de aa no forman parte de las prot.
Y se encuentran en dif. Tejidos como fongs i plantas superiores. funcions aa (precursors del matebolisme, neurotransmisors, formen part de les parets celulars.)
prop dels aa son compuestos sólidos, cristalinos, solubles en agua, de elevado punto de fucion, (superiores a 200*) con actividad óptica y un componente químico amfoter.
Estereoisomeria todos los aa tienen un carboni asimetric el carboni alfa, porque esta unido a 4 radicales dif. Un grupo amino, un grupo carboxil, un radical R i un H. Los enlaces del átomo de carboni tenen una disposición tetraedrica, isomers optics o enantiomers si un aa desvía el pla de llum cap a ña dreta se llama dextrogir (+) si la desviación va para la izquierda se llama levogir (-). Decimos que un aa tiene configuración D si el grupo amino esta situado en la derecha y si la configuración es L se encuentra en la izquierda. En la natura todos los aa son isomers L. Comportament quimic los aa en la naturaleza tienen un comt. amfoter se pueden comportar como un ácido o como una base, dependiendo del PH del medio donde se encuentren. El grupo carboxil puede liberal H+ mientras que el grupo amino lo acepta. En el PH 7 predomina los iones polares. Los dos grupos están ionizados y los aa aparecen como iones dobles, llamads fuerzas de zwitterioniques o io zwitterio. A medida que el PH cambia el aa varia si el PH disminuye la carga es +, si el ph aumenta la carga es -. LLamamos punto isoelectrico al valor del ph por el cual tiene el mismo nombre de cargas positivas que de negativas.
aminoácidos essenciales no se pueden sintetitzar con la natura. Los aa esenciales en la especie humana son: fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, triptofan, treonina i valina. Durante la infancia también son import. Histidina i arginina. Valor biológico cantidad y tipo de aa que contiene, una prot es de alto valor biológico cuando dispone de todos los aa essenciales en suficiente cantidas para satisfascer nuestras necesidades. Si le falta o hay cantidas mas pequeña de algún aa, su valor disminuye de manera proporcional. La asociación de diversas prot vegetales, cada una con dif de 1 aa dif. Puede hacer que se complementen y den lugar a una prot de alto valor biológico. Los aa se diferencian por el grupo R (con radicales apolares, con radicales polares, con radicales básicos, con radicales ácidos) Enlace peptídico los aa se unen entre si por medio de un enlace de tipos amida. Se trata de un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilic de uno de los aa y el grupo amino del otro. Los enlaces pept. Tienen un carácter polar y interaccionan entre si i con las cadenas laterales polares, por medio de puentes de hidrógeno. La formación de el enlace peptídico implica la desaparición del carácter amfoter de los aa.