Fundamentos de Bioquímica: Conceptos Clave de Proteínas, Enzimas y Equilibrio Químico

Conceptos Fundamentales de Bioquímica

A continuación, se presenta una colección de afirmaciones clave sobre termodinámica, estructura de proteínas y cinética enzimática, clasificadas según su veracidad.

Afirmaciones Verdaderas (V)

1. (V1) El pH de una solución de HCl 1 M es 0.
2. (V2) Cuando el pH es igual al pKa, la concentración de ácido es igual a la de la base conjugada.
3. (V3) La estructura tridimensional de una proteína es la que determina su función biológica.
4. (V4) Todos los aminoácidos pueden funcionar como tampones debido a la presencia de sus grupos ionizables.
5. (V5) Los aminoácidos Tirosina (Tyr), Triptófano (Trp) y Fenilalanina (Phe) poseen grupos R aromáticos.
6. (V6) El alosterismo implica que la unión de una molécula a un sitio de unión afecta a la unión de esa u otra molécula a otro sitio de unión en la misma proteína.
7. (V7) La unión del oxígeno a la hemoglobina induce la transición del estado T (Tense) al R (Relaxed).
8. (V8) En una reacción enzimática, la Vmax (velocidad máxima) se incrementa con la concentración de enzima.
9. (V9) En el estado estacionario de una reacción enzimática, la concentración del complejo enzima-sustrato (ES) es constante.
10. (V10) La regulación alostérica tiene lugar mediante un cambio conformacional en la estructura de la proteína.
11. (V11) La energía de activación es la energía que se requiere para alcanzar el estado de transición de una reacción.
12. (V12) La Km (constante de Michaelis) es la concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de la Vmax.

Afirmaciones Falsas (F)

1. (F1) En una reacción endergónica se libera energía. (Falso: Las reacciones endergónicas absorben energía.)
2. (F2) Las moléculas con carga tienen en general una baja solubilidad en agua. (Falso: Las moléculas cargadas son hidrofílicas y tienen alta solubilidad en agua.)
3. (F3) El pH de un tampón permanece constante sin importar la cantidad de ácido o base que se le añada. (Falso: El pH se mantiene relativamente constante solo dentro de su capacidad amortiguadora.)
4. (F4) Entre un grupo carbonilo y un catión en disolución se establecen interacciones hidrofóbicas. (Falso: Se establecen interacciones electrostáticas o puentes de hidrógeno, no hidrofóbicas.)
5. (F5) El punto isoeléctrico (pI) se alcanza a pH neutro. (Falso: El pI depende de los pKa de los grupos ionizables y solo es neutro si el pI es aproximadamente 7.)
6. (F6) En el polipéptido Ala-Trp-Met-Leu-Arg-Glu, el aminoácido arginina es el único que tiene el grupo α-amino libre. (Falso: El único grupo α-amino libre es el del residuo N-terminal, que es Alanina (Ala).)
7. (F7) El péptido Gly-Ala-Thr-Ser-Ile tiene 5 enlaces peptídicos y un grupo carboxilo libre. (Falso: Un péptido de 5 aminoácidos tiene 4 enlaces peptídicos y un grupo carboxilo libre en el C-terminal.)
8. (F8) En una hélice (α/β), los grupos R de los aminoácidos generan los puentes de hidrógeno que estabilizan la hélice. (Falso: Los puentes de hidrógeno se forman entre los grupos C=O y N-H del esqueleto polipeptídico.)
9. (F9) El grupo hemo de la hemoglobina presenta 2 sitios de unión para O₂. (Falso: La hemoglobina es un tetrámero y presenta 4 grupos hemo, por lo tanto, 4 sitios de unión para O₂.)
10. (F10) La curva de saturación de la mioglobina es sigmoidea y la de la hemoglobina hiperbólica. (Falso: La mioglobina es hiperbólica y la hemoglobina es sigmoidea.)
11. (F11) El pH ácido de los tejidos causa la protonación de la hemoglobina y eso resulta en la liberación de O₂. (Falso: El pH ácido (efecto Bohr) causa la protonación de residuos clave, lo que estabiliza el estado T y resulta en la liberación de O₂.)
12. (F12) La Kₐ (constante de afinidad) entre una proteína y su ligando es igual a la concentración del ligando cuando todos los sitios de unión están ocupados. (Falso: La Kₐ es la constante de equilibrio. La concentración del ligando cuando la mitad de los sitios están ocupados es la Kᴅ (constante de disociación).)
13. (F13) El 2,3-bifosfoglicerato (BPG) aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. (Falso: El BPG disminuye la afinidad por el oxígeno, estabilizando el estado T.)
14. (F14) En la inhibición competitiva, disminuye tanto la Vmax como la Km. (Falso: En la inhibición competitiva, la Vmax permanece constante, pero la Km aparente aumenta.)
15. (F15) Cada enzima tiene un pH óptimo que depende del número de aminoácidos. (Falso: El pH óptimo depende de los pKa de los residuos clave presentes en el sitio activo.)
16. (F16) Las enzimas alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan. (Falso: Las enzimas solo alteran la velocidad de la reacción, no el equilibrio termodinámico.)
17. (F17) La representación de los dobles recíprocos (Lineweaver-Burk) extrapola la velocidad enzimática en una situación de concentración de sustrato (S) infinita. (Nota: Aunque esta afirmación es conceptualmente correcta para la gráfica, se mantiene en la sección de Falsas según el documento original.)