Funciones y Desnaturalización de las Proteínas: Enzimas y sus Propiedades

Funciones de las Proteínas (Clasificación Funcional)

Proteínas Estructurales Esqueléticas o Estructurales

Contribuyen a dar forma y rigidez o flexibilidad, por ejemplo, el colágeno de los tendones y la queratina del pelo o uñas.

Proteínas de Reserva

Almacén de aminoácidos, por ejemplo, la albúmina de las semillas y la caseína de la leche.

Proteínas Activas

Tienen función enzimática (las enzimas catalizan reacciones químicas celulares sobre unos sustratos), función reguladora (los receptores hormonales, las hormonas del crecimiento y la insulina), función transportadora (la hemoglobina que transporta O2 y HDL que transporta el colesterol), función contráctil (acortamiento o alargamiento de un órgano) y función inmune (inmunoglobulinas o anticuerpos).

Desnaturalización de las Proteínas

Es la pérdida del estado nativo de la proteína. Las proteínas desnaturalizadas conservan la envoltura principal, es decir, conservan los enlaces peptídicos mientras que se rompen los enlaces débiles (puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals) que mantenían las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias. Las causas que producen la desnaturalización son el aumento de la temperatura, el cambio externo del pH, la presencia de sustancias como el alcohol, detergentes, la agitación mecánica (como la clara de huevo ''a punto de nieve'').

Enzimas

Son proteínas globulares con función catalizadora, aumentan la velocidad de las reacciones metabólicas porque reducen las enzimas que reducen la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción (reacciones químicas). En una reacción química cuando un sustrato (A) se convierte en producto (B) siempre se producirán si se les suministra una energía inicial llamada energía de activación. Las enzimas reducen la energía de activación para hacer más fácil el proceso de A->B. Esto lo hacen porque se unen a los reactivos (sustrato A) y debilitan sus enlaces químicos, por tanto, dichos enlaces se rompen más fácilmente y se forman otros menos enlaces que darán lugar a los productos B. Enzima + Sustrato = Producto (E+A=EA->EB)

Propiedades

Todas son proteínas pero hay algunas que son simples (una sola cadena peptídica) y otras son proteínas conjugadas (con una parte proteica de aminoácidos y una molécula que no es aminoácido llamada cofactor, esas proteínas se llaman holoenzimas).

Centro Activo

Todas las enzimas tienen una cavidad llamada centro activo con una forma complementaria a la del sustrato uniéndose por enlaces débiles (puentes de hidrógeno, interacciones eléctricas...). Eso se llamaría complejo enzima-sustrato. Como la unión del enzima-sustrato se une por las fuerzas débiles permite que este proceso sea reversible ya que estas fuerzas se pueden romper y formar continuamente. La hipótesis de Koshland, que a menudo se conoce como ajuste inducido, tiene en cuenta la flexibilidad conformacional de las proteínas que provocaría la adaptación completa de la estructura de la enzima a la molécula de sustrato (''mano-guante''). El mecanismo de acción enzimática cambia el sustrato y el complejo enzima sustrato (ES) se transforma en el complejo enzima producto (EP) y después se separan en enzima y producto. (E+S->ES->EP->E+P). La enzima transforma el sustrato en producto y aparece el complejo enzima producto y finalmente la enzima se separa del producto. En el centro activo además de existir aminoácidos de unión hay aminoácidos catalíticos encargados de la conversión del sustrato en producto. En las holoenzimas, el cofactor forma parte del centro activo e interviene en la unión del sustrato pero lo hace en la fase catalítica, por tanto, el centro activo tiene dos funciones: unir el sustrato y transformarlo químicamente para dar los productos.