Fenómenos de cavitación, transporte de azúcares y metabolismo dental

Fenómenos d cavitación,q son?/  zonas d cavitación /  zonas d cavitación.Como influyen en la producción d caries?

s 1 efecto idrodinamico q s produce cuando l agua o cualquier otro fluido pasa a gran velocidad,produ100do 1a descompresión del fluido.Puede ocurrir q s alcance la presión d vapor del liquido d tal forma q ls moléculas q lo componen cambian inmediatamente a estado d vapor,forman2e burbujas o,+ correctamente,cavidades.Ls burbujas formadas viajan a zonas d mayor presión e implotan produ100do 1a estela d gas y 1 arranque d metal d la superficie en la q origina este fenómeno.S 1 porceso físico q s muy parecido al d la ebuyicion,la diferencia s q la cavitación s causada x 1a caída d la presión local x debajo d la presión d vapor mientras q la ebuyicion lo ace x encima d la presión ambiente local.

Mecanismos d transporte d azucares en bacterias cariogenicas

ls estreptococos en ausencia d oxigeno van a obtener la energía d la glicólisis anaerobia,realizan l transporte d ls azucares mediante 2 sistemas:

• sistema del fosfoenolpiruvato: consiste en l desplazamiento del azúcar mediante su fosforilacion,introduciendolo en la célula.
• sistema dirigido x la fuerza protonmotriz: funciona x 1 simporte d azúcar y ⁺.Ls protones s intercambian a su vez,x k⁺ mediante la atpasa,con gasto d atp.Este mecanismo funciona con p extracelular ácido.

q s la epitaxia?Proteínas implicadas./ q s la epitaxia?Q proteínas del diente tienen 1a función epitaxica y en q consiste esa función?
propiedad d ls cristales q les permite constituirse utilizando 1 modelo d estructura cristalina similar.Intervienen 2 tipos d proteínas:

-red d proteínas idrofobicas insolubles como x ejemplo l colágeno en la dentina y l cemento;amelogeninas en l esmalte.Controlan espacialmente la formación del cristal

-proteínas anionicas (glicoproteinas y fosfoproteinas).Interaccionan con ls cationes calcio y actúan como superficie d enucleación.

estructura del apatito dental / mineral q predomina en ls teji2 duros d ls dientes.Describir su estructura cristalina / celdiya unitaria: explicar brevemente la estructura del idroxiapatito y comparación con l fluoroapatito./ dibuja y describe la estructura del apatito dental  la estructura del apatito,nombre genérico q reciben alg1s minerales con organización cristalina característica y q químicamente son variantes d la formula d5t3m,en la q d s 1 catión divalente,t s 1 anión compuesto tetraedrico trivalente y m,s 1 anión monovalente.La célula unitaria del apatito contiene 2 unidades d la formula d5t3m.Al interior d la célula unitaria s pueden producen sustituciones ionicas y s x esto q queda convenientemente indicada la estequiometria del apatito,expresada en términos del contenido d 1a célula unitaria completa.1a característica química del idroxiapatito,s la relación molar entre calcio  y fósforo,donde ls 2 grupos idroxilos del idroxiapatito son sustitui2 x iones fluoruro.Cabe subrayar q la variación del ion monovalente o especie m no afecta la relación molar ca/p del apatito;no siendo = cuando s sustituido l catión y l anión divalente,sustituciones d este tipo disminuyen la relación molar ca/p.

superenroyamiento,importancia / superenrroyamiento del dna.Enzimas q participan en l y q lo estabilizan / importancia del superenroyamiento del adn  l adn puede retorcerse como 1a cuerda en 1 proceso q s denomina superenroyamiento del adn.Cuando l adn esta en 1 estado "relajado",1a ebra normalmente gira alrededor del eje d la doble elice 1a vez cada 10.4 pares d bases,xo si l adn esta retorcido ls ebras pueden estar unidas bien + estrexamente o + relajadamente.Si l adn esta retorcido en la dirección d la elice,este s 1 superenroyamiento positivo,y ls bases s mantienen juntas d forma + estrexa.Si l adn s retuerce en la dirección opuesta,este s 1 superenroyamiento negativo,y ls bases s alejan.En la naturaleza,la mayor parte del adn tiene 1 ligero superenroyamiento negativo q s producido x enzimas denominadas topoisomerasas.Estas enzimas tb son necesarias xa liberar ls fuerzas d torsión introducidas en ls ebras d adn durante procesos como la transcripción y la replicación ls enzimas q participan son: -topoisomerasas d tipo i: catalizan l relajamiento del adn superenrroyado x corte d 1a d ls 2 ebras  -topoisomerasas d tipo ii: introducen superenrroyamiento negativo x corte y giro d ls 2 ebras.

desnaturalización d ls proteínas/ ls proteínas suelen perder su estructura y su función y a valores extremos d p.X q?(xq s desnaturalizan *
xq s desnaturalizan,esto s la

*

s yama desnaturalización d ls proteínas a la perdida d ls estructuras d orden superior (secundaria,terciaria y cuaternaria),quedando la cadena polipeptidica reducida a 1 polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.Cualquier factor q modifique la interacción d la proteína con l disolvente disminuirá su estabilidad en disolución y provocara la precipitación.Así,la desaparición total o parcial d la envoltura acuosa,la neutralización d ls cargas eléctricas d tipo repulsivo o la ruptura d ls puentes d idrogeno facilitaran la agregación intermolecular y provocara la precipitación.La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno yamado desnaturalización y s dice entonces q la proteína s encuentra desnaturalizada.La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

-cambios en ls propiedades idrodinamicas d la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye l coefi100te d difusión

-1a drástica disminución d su solubilidad,ya q ls residuos idrofobicos del interior aparecen en la superficie

-perdida d ls propiedades biológicas

Q ay q tener en cuenta a parte d la constante d mixaelis?

xa determinar gráficamente ls valores d km y vmax s + senciyo utilizar la representación doble reciproca (1/v0 frente a 1/[s]0),ya q s 1a línea recta.Esta representación doble reciproca recibe l nombre d representación d lineweaver-burk. S 1a recta en la cual: la pendiente s km/vmax la abscisa en l origen (1/v0 = 0) s -1/km la ordenada en l origen (1/[s]0 = 0) s 1/vmax d esta forma,a partir d ls datos experimentales s puede calcular gráficamente,ls valores d km y vmax d 1 enzima xa diversos sustratos. ecuación d mixaelis,dibujar la grafica v (sub 0) y [s].Situar en la grafica ls parámetros relaciona2 y explicar cada 1 d eyos . en 1a reacción enzimática con 1a concentración d enzimas constante al incrementar la concentración del sustrato s produce 1 aumento d la velocidad d reacción,tendente a restablecer l equilibrio químico entre ls concentraciones d producto y sustrato.Este incremento en la velocidad d reacción s debe a q al aber + moléculas d sustrato x unidad d volumen,s aumenta la probabilidad d encuentro entre sustrato y enzima.Si s va aumentando la concentración del sustrato yega a 1 momento en q la velocidad d reacción deja d crecer,s decir,s yega a 1a velocidad max(vmax).Esto s debe a q todas ls moléculas d la enzima ya están ocupadas x moléculas d sustrato,formando l complejo enzima-sustrato (saturación d la enzima).En la mayoría d ls enzimas la presentación grafica d estos valores da 1a iperbola.A partir d aquí mixaelis-menten definieron 1a constante (km) km: s la concentración del sustrato a la cual la velocidad d reacción s la mitad d la velocidad max.Km depende d la afinidad q ay entre la enzima y su sustrato.Basan2e en eya propusieron la siguiente ecuación xa a partir d vmax y la km poder calcular la velocidad d la reacción enzimática según ls distintas concentraciones d s. [s] vo=vmax                km + [s] s representan valores d velocidad inicial vo xa distintos valores d concentacion inicial d sustrato. vo aumenta al aumentar la concentacion d sustrato yegar a la saturación km representa la concentacion d sustrato xa la cual s alcanza la ½ d la vmax vmax s 1 valor asintonico,no s puede obtener d la representación iperbolica. este modelo relaciona la velocidad d catálisis con la concentración d sustrato tiene validez en determinadas condiciones:      -p no s convierte en sustrato      -k2 < k1="" y="">m,s alcanza l estado estacionario y la concentración enzima sustrato s considera constante.    -la concentración d enzima < la="" concentración="" de="" sustrato="" es="" mucho="" mas="" disminuido="" que="" la="" de="" sustrato="" por="" lo="" que="" la="" concentración="" de="" sustrato="" es="" prácticamente="" igual="" que="" la="" concentración="" de="" sustrato=""> estado estacionario: periodo en q la variación d la concentración del complejo enzima-sustrato partido x l tiempo s prácticamente 0. significado d vmax  y d k2 (kcat) la km o constante d mixaelis-mende d la enzima xa su sustrato s puede definir como la concentración d sustrato a la cual la velocidad d la reacción enzimática s la mitad d la máxima.La km s mide en unidades d concentración y varia ampliamente con la enzima,con la naturaleza del sustrato y con ls condiciones d p y temperatura.La km s pude considerar como 1a medida d la afinidad d 1a enzima x su sustrato ya q si la constante s baja s requiere poca cantidad d sustrato xa  alcanzar la mitad d la velocidad máxima y x eyo la afinidad d la enzima x su sustrato s elevada y viceversa.X lo tanto si 1a enzima tiene 1 valor pequeño d km consigue 1a gran eficacia catalítica a bajas concentraciones d sustrato.Sin embargo la verdadera eficacia s mide no solo x la km sino x la relación vmax/km ya q cuanto mayor s esta relación mayor sera la eficacia catalítica d la enzima.Cuando toda la enzima s encuentra en forma d complejo s la velocidad d la reacción sera la máxima (vmax = kcat).X eyo la razón kcat/km s tb 1a medida d la eficacia catalítica d la enzima.X otra parte l significado d la constante catalítica kcat s equivalente al denominado numero al denominado numero d recambio o actividad molar d la enzima.L significado d la constante catalítica s equivalente al denominado numero d recambio d moles d sustrato q s transforman en producto x unidad d tiempo y x mol d enzima. *modelo cinético d mixaelis,responde a lo siguiente: Q s y xa q sirve:  mixaelis y menten propusieron 1 modelo simple xa explicar la mayoría d ls reacciones catalizadas x enzimas.En este modelo la enzima s combina reversiblemente con su substrato xa formar l complejo enzima-sustrato (s) q subsecuentemente s rompe xa formar l producto,exo q regenera a la enzima Q ecuación matemática corresponde a dixo modelo Q 2 parámetros importantes s definen a partir del modelo: vmax y km Q significado físico tiene esos parámetro: * kms la [s] xa la cual v0= ½vmax,s decir,la constante d mixaelis s la concentración d sustrato xa la cual la velocidad inicial s la mitad d la velocidad máxima.Nos dice cual s la [s] necesaria xa q ocurra 1a catálisis significativa .*cuando k2k-1,kms constante d disociación del complejo [s] ks= = nos informa d la afinidad d la enzima x l sustrato.(si km s grande,ks s grande y la afinidad va a ser pequeña).Km tiene unidades d concentración en m.Xa 1a enzima determinada km varia según l sustrato y ls condiciones (p,temperatura,fuerza ionica,etc).    *la vmaxrevela l numero d recambio (kcat) d la enzima.Kcat s l numero d moléculas d sustrato convertidas en producto x 1a unidad d tiempo y x cada molécula d enzima,en condiciones d saturación.  1/ kcat s l tiempo necesario xa la conversión d 1a molécula d sustrato en producto (1 ciclo catalítico).

Aminoaci2 q cambian su cadena lateral r después d ser sintetiza2,q proteínas forman (síntesis proteica)

estos aminoaci2 proporcionan funciones especificas y son:

                -glutamina: importante xa la unión d calcio en proteínas d teji2 calcifica2 y en algunas proteasa (γ-carboxiglutamato)

                -prolina y lisina: posibilitan la formación d la estructura reticular del colágeno (4-idroxiprolina,5-idroxilisina)

                -serina,treonina y tirosina: la fosforilacion en residuos con grupos idroxilo regula la actividad d muxas proteínas (o-fosforina)

transcripción: q s?Elementos q s necesitan xa yevarse a cabosíntesis d arn a partir d 1a ebra molde d adn.L arn q s sintetiza sera complementario al adn molde.La ebra d adn no molde s la ebra codificadora y tiene la misma secuencia q l arn sintetizado.

                -la transcripción s realiza en dirección 5´à3’

                -no requiere cebador xa iniciarse

                -l transciptoma s transcribe muxas veces a lo largo d la vida d la célula y no esta vinculado al ciclo cebador.

  en la transcripción no s necesario la acción d la topoisomerasa q libere la cadena d tensión xq a la vez q s desenroya x 1 lado x l otro lado s enroya.

requerimientos:

1.-unidad d transcripción d adn:

                -promotor: antes d la iniciación del promotor ay 1a secuencia(caja tata)

                -terminador

2.-arn polimerasa: s + senciya xq solo transcribe 1a ebra.La ebra molde.Consta d 5 subunidades,la + importante l factor σ (factor d iniciación encargado d reconocer al promotor).La arn polimerasa no tiene acción nucleasa,no tiene capacidad d corregir errores.Estos errores no s corrigen xq estos cambios en la secuencia d aminoaci2 q no s eredan ni sin transcendentales.

3.-nucleoti2 activa2 ctp,gtp,atp,utp: xa poder romper enlaces fosfoester y q s obtenga ∆g

curva d stepan / curvas d stepan,pon 1 ejemplo expresan l registro del p mediante electro2 coloca2 en la placa,s utilizan xa valorar l potencial cariogenico d ls alimentos.P.E.La sacarosa s muy cariogenica,baja l p asta 4.

• en ayunas l p s casi neutro con predominio d acetatos y cantidades menores d formiato,propinato y butirato.
• después d ingerir idratos d carbono,l p s ácido y l lactato alcanza su máximo.L lactato s utilizado x la veiyoneya xa formar aci2.
• a ls 45 minutos,s retorna a ls condiciones iniciales,donde l lactato des100de  y l p sube.

Diferencias químicas,estructurales y funcionales del adn y arn

fuerzas q estabilizan ls distintos niveles d ls proteínas la estructura d ls proteínas esta estabilizada x diferentes tipos d enlaces,como enlaces covalentes(enlace peptídico,enlace x puentes disulfuro),enlaces x puentes d idrogeno (interacciones dipolo-dipolo),interacciones idrofobicas,enlaces salinos (interacciones electrostáticas) o ls fuerzas d ls contactos d van der waals.
  to2 estos tipos d enlaces juegan 1 importante papel en la estabilización d la estructura tridimensional d ls proteínas.

características bioquímicas del esmalte orgánica:  constituye l (1,5%) esta pequeña cantidad (proteínas y polisacari2) presenta ls restos d la matriz sintetizada y excretada x a células productoras d esmalte,o ameloblastos,antes d la mineralización d este.Ls proteínas q la conforman contienen 1 alto porcentaje d serina,ácido glutamico y glicina.2 tipos d proteínas: amelogeninas y enamelinas

inorgánica:  l esmalte esta formado principalmente x material inorgánico (94%),fosfato cálcico en forma d cristales d idroxiapatita organiza2 en prismas exagonales fuertemente yuxtapuesto,carbonato ,magnesio,flúor ,sodio y potasio.Esta mineralización comienza inmediatamente d ser  secretada. en la 2ª mineralización o maduración aumenta  notablemente la producción d mineral a comparación del la  dentina.

agua:  l porcentaje d agua q la constituye s d (4,5%).

Punto isoelectrico.Escribe 1 aminoácido ácido y otro básico a p7

   l punto isoelectrico s l valor d p xa l cual la carga neta del aminoácido s 0:

                -a p < pi="" la="" carga="" neta="" es="">

                -a p > pi la carga neta s negativa

                -a p = pi la carga neta s 0

   l pi s calcula como l valor medio d ls pka q flanquean la especie con carga neta cero:

                -xa aminoaci2 neutros s l valor medio d ls pk1 y pk2

                -xa aminoaci2 aci2 o básicos dependen d cada caso.

   básico: lisina o arginina

   ácido: aspartato o glutamato

X q ls proteínas no pueden adoptar cualquier forma?Apoyate en l diagrama d ramaxandram

  l esqueleto d toda proteína esta constituido x 1a repetición d n-ca-c.
Esta unidad d repetición esta enlazada mediante enlaces peptidicos.S conoce como grupo peptídico al n y c uni2 x l enlace peptídico y sus 4 sustituyentes,l oxigeno del carbonilo,l idrogeno del amino y ls carbonos alfas uni2 al n y c.Uni2 al esqueleto del polipéptido encontramos,idrogenos del grupo amino,oxígenos del grupo carbonilo e idrogenos y ls cadenas laterales d ls carbonos alfa.

dado l carácter parcial d doble enlace del enlace peptídico,podemos encontrar 2 conformaciones en d dixo enlace,ls conformaciones cis- y trans-.En la conformación trans- ls 2 carbonos alfas d residuos adyacentes s sitúan en diferente lado del enlace peptídico,en esquinas opuestas del rectángulo formado x l grupo peptídico,mientras q en la conformación cis- están en l mismo lado del enlace peptídico y s sitúan x tanto + cerca 1 del otro.

dada la rigidez del enlace peptídico,la conformación d ls proteínas depende d la rotación d ls enlaces n-ca y ca-c q unen 2 enlaces peptidicos adyacentes y si pueden girar libremente.L ángulo d rotación del enlace n-ca s denomina fi (f) y l del enlace ca-c s denomina psi (y).La conformación d la cadena polipeptidica quedara perfectamente definida si s definen ls ángulos fi y psi d cada 1 d sus enlaces.

no todas la configuraciones d fi y psi están permitidas.S pueden visualizar ls valores d fi y psi permiti2 mediante 1s diagramas d contorno,fuera d ls cuales ls impedimentos estericos impiden la adaptación d dixos ángulos.

emoglobina y o2 /la cooperatividad en l transporte d oxigeno x la emoglobina.
/ l fenómeno d cooperatividad permite en la b yevar a cabo l transporte d oxigeno con gran efi100cia en q consiste este fenómeno y cual s su explicación molecular.
la emoglobina s une fuertemente al o2 cuando ay muxo y s une débilmente cuando no ay.No ace falta muxo o2 cuando la mioglobina este saturada,s encuentra saturada en ls teji2 y no tiene capacidad d ceder oxigeno a ls teji2.

l tansporte s eficaz si la saturación en ls tenji2 s muxo menor q en ls pulmones,la mayor eficacia s consigue con 1 compartimento comparativo (sigmoideo)  la emoglobina tiene 1a estructura cuaternaria formada x 4 cadenas polipeptidicas.Cada 1a d ls cuales contiene 1 emo fijador d o2.

la fijación d ls 4 o2 a la emoglobina presenta cooperatividad positiva,d modo q la fijación del primer o2 a la emoglobina facilita la fijación d 02 d ls otras subunidades d la molécula.L cambio d conformación da lugar a 1a mayor afinidad d o2 a ls otros centros emos después d q s aya fijada al primer o2.

cuando la emoglobina esta en 1 estado d unió fuerte (r) esta esta en estado oxido.Ay alta afinidad,este estado esta asociado a 1a estructura flexible y l estado d unión débil (t)  s 1 estado d desoxido,ay 1a baja a finidad y esta asociado a 1a estructura rígida.Al fijarse l oxigeno a ls subunidades d ls,moléculas la conformación molecular s conforma del estado t al r

emoglobina fetal l componente principal d la emogloboina en l feto.Esta emoblobina tiene 2 subunidades d polipepti2 alfa y 2 gamma,a diferencia d la emoglobina d adulto normal,q tiene 2 subuniades d polipepti2 alfa y 2 beta.Ls concentraciones d emoglobina fetal puede ser elevada (generalmente x encima d 0.5 por100to) en niños y adultos afecta2 x leucemia y diversos tipos d anemia.la emoglobina fetalda al feto la abilidad d traer oxigeno desde la placenta.Su curva asociada d oxigeno esta desplazada acia la izquierda,significando q tomara oxigeno a menores concentraciones q la emoglobina adulta.Esto permite a la emoglobina fetal absorber oxigeno d la emoglobina d la placenta,cuya presión d oxigeno s inferior a la pulmonar

enzimas alostericasfuncionan d manera rápida y esto no implica q la concentración d enzima aumenten .En 1a enzima cuya actividad s controlada x ligan2.Puede ser:

• centro reguladores xa ls inibidores.
• centros activos xa l sustrato
• activadores

ls enzimas alostericas contienen varios centros d unión y varias subunidades.La enzima tiene como mínimo 1 centro activo y puede tener varios centros reguladores (alostericos) l centro alosterico y l centro regulador son 2 centros distintos

Efecto alosterico:

la fijación del ligando provocan 1 cambio conformacional en la enzima d modo q tb cambia la afinidad acia l sustrato y otro ligando.

l centro alosterico donde s une l efector positivo s conoce como centro activador.Incrementa la afinidad d la enzima acia l sustrato u otro ligando.

l efector negativo s une a 1 centro inibidor.

Alosterismos omotropico

(si ls cambios conformacionales d deben a ls centros)

• entre centros equivaletes:  cooperatividad (curva sigmoidea) y no siguen la cinética d mixaelis menten

alosterismo eterotopico efecto d centros reguladores sobre centros activos (activación/ inibicion)

en la mayoría d elos casos esto ocurre con enzimas d distintas subunidades,s decir,en  proteínas con estructuras cuaternarias. 

tipos d enlaces q estabilizan l adnenlaces q unen ls 2 cadenas d adn xa formar la doble elice:
puentes d idrogeno entre ls bases nitrogenadas complementarias,a-t (2 puentes) y g-c (3 puentes).Interacciones idrofobicas entre ls bases en l interior d la doble elice.
enlaces q unen a la doble elice d adn con ls proteínas (istonas y no istonicas) xa l empaquetamiento del adn eucariota en l interior del núcleo celular:
interacciones electrostáticas entre iones con carga opuesta,entre ls aminoaci2 con carga positiva d ls istonas (proteína d carácter básico) y ls cargas negativas d ls grupos fosfatos d ls nucleoti2 del adn.
interacciones del adn con proteínas no istonicas.

Ls moléculas d rna eucariotas no cumplen ls reglas d xargaz x q?

  la proporción d adenina (a) s = a la d timina (t).A = t .La relación entre adenina y timina s = a la unidad (a/t = 1).

  la proporción d guanina (g) s = a la d citosina (c).G= c.La relación entre guanina y citosina s = a la unidad ( g/c=1).

  la proporción d bases puricas (a+g) s = a la d ls bases pirimidinicas (t+c).(a+g) = (t + c).La relación entre  (a+g) y (t+c) s = a la unidad (a+g)/(t+c)=1.

  sin embargo,la proporción entre (a+t) y (g+c) era característica d cada organismo,pudiendo tomar x tanto,diferentes valores según la especie estudiada.Este resultado indicaba q ls aci2 nucleicos no eran la repetición monótona d 1 tetranucleotido.Existía variabilidad en la composición d bases nitrogenadas.

X q son importantes ls enlaces débiles en la estructura y funcionalidad d ls proteínas?Poner algún ejemplo

la relevancia d ls interacciones no covalentes xa l mundo vivo radica precisamente en ser tan débiles.Comparadas con 1 enlace covalente,s necesita 1a décima o asta 1a centésima parte d la energía xa romperlas.Ls interacciones no covalentes permiten con eyo 1 juego d intercambio dinámico d ls biomoleculas.En resumen l contenido d energía d muxas interacciones débiles s sufi100temente grande como xa otorgar a ls moléculas enormes 1 carácter duradero,q no s fijo ni rígido sino q pude reaccionar con flexibilidad y dinamismo a ls influencias externas.

Efecto alosterico.Importancia en la funcionalidad d la emoglobina

s 1a d la principales formas d regulación en la célula,s la influencia mutua entre sitios distintos.La afinidad d la emoglobina puede ser regulada x:l ion idrogeno,co2 y 2,3bifosfoglicerato,son efectores alostericos eterotropicos.Actúan como inibidores:

                -estabilizan la forma desoxi

                -disminuyen afinidad x l oxigeno y x lo tanto facilitan liberación en ls teji2

                -acentúan cooperatividad y x tanto mejoran la efectividad del tansporte.

                -permiten regulación fisiológica,modulan la afinidad x l oxigeno

                -l idrogeno y l co2 son transporta2 en sentido inverso al oxigeno (son abundantes donde s consume l oxigeno en ls teji2)

Estructura del rnat.Q relación tiene con su funcionalidad?

l rnat tiene 1a función acopladora.Su estructura s:

                -4 brazos + 1 variable

                -2 brazos muy importantes con grupos d 3 bases complementarias (codón) q s une al anticodón,ad+ y tiene 1 brazo q s une a ls aminoaci2

                -ay bases modificadas,xq la estructurara s importante ya q deben ser leídas x enzimas q leen l código genético.

                -tiene entre 70-90 nucleoti2

                -s encuentra en l citoplasma en forma d molécula dispersa

su función s d transporte d aminoaci2 específicos asta ls ribosomas xa síntesis d proteínas.

l arnt s monocaternario.Presenta zonas con estructura secundaria doble elice,debido a la complementariedad entre ls bases d 1s segmentos y d ls d otros,y zonas con estructura primaria o lineal q forman asas o bucles,lo q confiere a la molécula 1a forma d oja d trébol.

en eya s distinguen:

                -brazo d y su asa

                -brazo t y su asa

                -brazo anticodón y su asa,l cual contiene 1 triplete d nucleoti2 denominado anticodón q s complementario d 1 triplete d arnm denominado codón

                -brazo aceptor d aminoaci2.

Mecanismos d reparación en la replicación y x q estos mecanismos no s daban en la transcripción

mecanismos d reparación:
L nivel d fidelidad d ls copias d dna s muy alto,debido a:

                -la especificidad enzimática d la maquinaria replicativa

                -la corrección d errores d dna polimerasa mediante pruebas d lectura,detectan nucleoti2 incorrectos y ls eliminan acia atrás (actividad exonucleasa 3´à5´)

Ls mecanismos d reparación post-replicativos

                -reparación directa

                -reparación x escisión d bases

                -reparación x escisión d nucleoti2

reparación directa: la región dañada s corrige in situ.La dna fotoliasa utiliza energía d la luz xa eliminar ls dimeros d pirimidina forma2 x radiación uv,la luz ultravioleta provoca ls dimeros xo a la vez activa 1a enzima xa eliminarlos.X escisión d bases: ls bases dañadas s retiran y s reemplazan

x escisión d nucleoti2: s elimina y s reemplaza 1 fragmento en torno a la zona dañada.

en la transcripción estos mecanismos no s dan xq la rna-polimerasa ii no cuenta con ninguna posibilidad d corrección d ls nucleoti2 incorrectamente dispuestos.La precisión del apareamiento d bases d ls nucleoti2 libres con la ebra q sirve d molde determina esencialmente la proporción d errores existentes en la síntesis d rna q suele ser del orden d 10^-5.Como media parece 1 fayo x cada 100.000 nucleoti2 aparea2.Esta x encima d la proporción d errores en la replicación del dna,orden d  10^-10.Xo la exigencia d precisión d la transcripción s inferior a la d la replicación d adn xq l rna transcrito no s usa como portador d la información genética en ls células ijas,resulta tolerable la inclusión d nucleoti2 en 1a única copia d rna,si s diera l mismo error en la replicación dna seria d fatales consecuencias inmediatas.

Procesamiento post-transcripcional en eucariotas

Tiene lugar en l núcleo.Existen 3 tipos d rna polimerasa:

-rna polimerasa i: sintetiza precursores d ls rna

-rna polimerasa ii: sintetiza precursores d ls rnam

-rna polimerasa iii: sintetiza precursores d ls rnat

promotores complejos y secuencias potenciadoras.Caja tata entre -30 y -100,donde s unen otras moléculas xa activarse.Otras secuencias,caja caat y caja gc

son necesarios ls factores d transcripción.S unen a ls promotores y secuencias potenciadoras.Guían la unión d la polimerasa.

importancia del agua xa la vida y enlaces débiles q s forman en l medio acuoso  l agua s l medio donde s desarroya la viada (fluido básico d la materia viva);medio disolvente d ls reacciones bioquímicas;medio d transporte d sustancias (nutrientes,excreción d sustancias toxicas);ayuda a mantener la temperatura.Propiedades moleculares y físicas especiales:

-estructuras moleculares (posibilita interacciones débiles)

-propiedades térmicas (elevada capacidad calorífica)

-propiedades como disolvente (disuelve moléculas polares e induce la agregación d moléculas idrofobicas)

ls enlaces del agua son débiles y con pequeña energía pudien2e romper y formar con facilidad,esto influye en la estructura y la función d otras biomoleculas.Ls tipos d enlaces son:

-interacciones ionicas

-enlaces d idrogeno

-interacciones dipolares

-fuerzas d van der waals

-interacciones idrofobicas

Estructura y propiedades d la doble elice d dna b

• formada x 2 cadenas antiparalelas complementarias.Ambas cadenas discurren sobre 1 eje con direcciones opuestas,quedando en l exterior d la estructura ls grupos q tienen cargas negativas.
• doble ebra en elice a derexas,formadas x la repetición d ls pares d base (azúcar+fosfato)
• l plano d ls bases s perpendicular al eje d la elice.La anxura s casi constante.
• aproximadamente 10 pares d bases x vuelta.
• 3,4 å entre ls bases.
• 36° d giro cada base.
• la estructura elicoidal presenta 2 surcos d diferente anxura: surco mayor (2.2nm) y surco menor (1.2nm),sindo l grosor d la elice d 2 nm.

Apareamiento entre ls bases:

• interacción especifica entre pares purina-pirimidina: 3 enlaces d idrogeno entre g y c.Y 2 enlaces d idrogeno entre a y t.
• adaptado a la anxura d la elice.
• facilita la replicación.
• ls apareamientos erróneos causan mutaciones.

Estabilidad d la doble elice:

• enlaces x puente d idrogeno entre ls bases: son + estables ls uniones c-g (3 enlaces) q ls a-t (2 enlaces).
• efecto idrofobico: interacciones idrofobicas entre ls bases apiladas en l centro d la elice.
• fuerzas d van der waals,debidas al empaquetamiento d ls aniyos d ls bases.
• fuerzas electrostáticas: l dna s 1 “polianion”.Ls repulsión entre sus cargas negativas d ls frupos fosfato,s reducen x apantayamiento debido a la presencia d:
  • cationes divalentes: mg²⁺
  • proteínas básicas,ricas en lys y arg.
  • poliaminas.

xa cuales d ls siguientes procesos  replicación,transcripción,traducción s necesario 1 código especifico,x q?**q características generales tiene ese código?
l adn q constituye l genoma umano puede ser subdividido en pedazos d información yama2 genes.Cada gen contiene información xa la producción d 1a proteína única la cual realizara 1a función especializada en la célula

l 2º paso en la producción d 1a proteína s yamado traducción.
en l citoplasma,la información en l arnm s traducida x la maquinaria celular productora d proteínas,yamada ribosoma,la cual ensambla ls proteínas .Ls ribosomas usan código genético universal  xa determinar la secuencia d aminoaci2 codificada x l arnm.  solamente la información contenida entre ls señales d inicio (aug) y terminación (uaa,uag o uga) d 1a molécula d arnm s usada xa producir 1a secuencia d aminoaci2.Después d la señal d inicio (aug),l ribosoma lee 3 nucleoti2 a la vez.Cada grupo d 3 nucleoti2,o codón,especifica 1 aminoácido en particular. 

**características principales del código genético

-esta organizado en codones = tripletes

-ls secuencias s leen a partir d 1 punto d inicio (aug) establecien2e 1a pauta d lectura.La pauta d lectura no s cambia = no s solapa

-l código esta degenerado: ay aminoaci2 q están codifica2 x + d 1 codón.Ay 20 aminoaci2 distintos à 64 tripletes q ls codifican.Ay codones d terminación: uaa,uag,uga    -l código genético s casi universal: solo ay algunas variaciones en alg1s codones d ls mitocondrias y protozoos

estructura del colágeno l colágeno esta considero como l elemento estructural + importante en ls seres vivos conoci2.Sus principales propiedades son su gran resistencia a la tensión y su relativa inextensibilidad.  l colágeno esta formado x muxas moléculas d aminoaci2,xo podemos destacar 3 principalmente.La glicina,prolina e idroxiprolina.  la molécula d colágeno s 1a estructura elicoidal compleja cuyas propiedades mecánicas s deben tanto a su composición biomecánica,como a la disposición d sus moléculas.  su principal función s brindarle al organismo l armazón o matriz d sustentación en la q toman forma ls órganos y teji2,siendo ad+ responsable x la firmeza,elasticidad e integridad d ls estructuras e idratacion del cuerpo.L colágeno esta compuesto x 3 cadenas q forman 1a triple elice.Cada cadena tiene 1s 1400 aminoaci2 d ls cuales 1 d cada 3 s 1a glicina.A intervalos regulares s encuentran otros aminoaci2,la prolina y la idroxiprolina,poco frecuentes en otras proteínas.La presencia d estos aminoaci2 particulares permite q ls 3 cadenas s enrroyen 1a alrededor d la otra formando 1a fibra muy resistente.Ad+,entre ls cadenas s establecen puentes d idrogeno q confieren al colágeno 1a gran estabilidad

Explicar l metabolismo del p del esmalte dental y la influencia d ls bacterias d la placa sobre l esmalte

l esmalte dental esta formado mayormente x estructuras minerales (96 % d idroxiapatita),ad+ d proteínas como elementos orgánicos y entre 1 2 y 3 % d agua.  la superficie externa del esmalte s encuentra en constante intercambio con l medio bucal.La saliva le proporciona al esmalte iones calcio y fosfatos q permiten 1 incremento gradual d su mineralización y perfeccionar su estructura.Estos procesos aumentan la resistencia del esmalte y disminuyen la susceptibilidad a la caries dental.  la aparición d caries dentales s encuentra asociada x la disolución q l ácido produce sobre l esmalte.S x eyo q la solubilidad del esmalte dentario estará relacionada directamente con la capacidad d la flora microbiana d producir aci2.  aunque la insufi100te resistencia del esmalte al ataque ácido viene determinada x factores genéticos,existen abitos y aplicaciones q pueden contrarrestar esta defi100te dotación.No consumir dietas ricas en alimentos dulces,la aplicación sistemática d fluoruros,pueden ser meto2 preventivos q combatirán cada 1 d ls factores generadores d ls caries,xq eyos limitaran la presencia d microorganismos sobre la superficie del esmalte y con eyo l control d la placa bacteriana dental.  la terapia fluorada como medida preventiva xa ls caries viene dada x la capacidad d este elemento químico d unirse con la idroxiapatita presente en l esmalte xa formar la fluorapatita,- susceptible a ls ataques aci2 y con efectos antibacterianos,lo q ace q l esmalte s agá + resistente y disminuya su solubilidad a bajos p.
la desmineralización acelera la progresión d ls caries dentales.S describe q la descalcificación del diente s acentúa cuando l medio bucal tiene 1a extrema acidez.

l p d la placa bacteriana q en ayunas suele ser neutro,disminuye rápidamente tras la exposición a ls azucares y luego,x l efecto buffer o tampón d la saliva,s recupera lentamente al cabo d 30-60 minutos,volviendo al valor d reposo.Esta disminución del p s produce cuando ls azucares entran en contacto con la placa bacteriana donde son converti2 rápidamente en aci2.L mantenimiento d 1 p bajo,s decir,d 1 medio ácido,ace q ls iones idrogeno d ls aci2 forma2 difundan al interior del esmalte y disuelvan ls cristales d apatita,q constituyen l 95 % del esmalte.Desde l punto d vista químico-físico s produce 1a disolución d ls teji2 superficiales del diente.  si l consumo d azucares s limita a ls 3 principales comidas diarias,l efecto buffer d la saliva s capaz d neutralizar l efecto desmineralizador del ácido,y remineralizar l esmalte dentario.Sin embargo,cuando s toman alimentos azucara2 entre comidas,la producción d ácido en la placa s + prolongada y s mantiene 1 p bajo durante + tiempo,x lo q la posibilidad d remireralizacion natural del esmalte dañado s casi nula.La base fundamental del proceso cariogenico tiene 1 carácter bioquímico.En este proceso confluyen 1 conjunto d factores q pueden considerarse como 1 sistema dinámico,cuando s rompe l equilibrio d este,aparece la caries dental.Químicamente l factor d mayor impacto xa l desarroyo d la entidad nosologica s la disminución del p d la cavidad bucal,debido a ls aci2 genera2 mediante la glucólisis anaerobia d la flora bucal,en especial d la estreptococcus mutans.
al no disponerse d tratamiento farmacológico xa la caries dental,ls acciones + importantes xa evitarla son ls d carácter preventivo.

explicar la actuación d ls amelogeninas en la formación del esmalte dentall esmalte contiene entre 1 3 % y 1 4 % d agua,1 1% d material orgánico y entre 1 95% y 1 96% d material inorgánico.L material inorgánico consiste fundamentalmente en idroxiapatita.Esta cristaliza en l sistema exagonal y forma l mismo tipo d cristales q en ls uesos.Sin embargo en l esmalte l tipo d cristal s + perfecto al estar + empaquetado.Esta s 1a d ls razones x la q ls dientes son + duros,+ densos y - sensibles a cambios q ls uesos.Después del calcio y del fósforo ls constituyentes químicos + importantes son l magnesio y ls carbonatos.L esmalte s d origen ectodérmico,lo q le diferencia d ls otros teji2 mineraliza2 (ueso,dentina y cemento),q son d origen mesodérmico.S diferencia d to2 eyos en q no contiene colágeno y en q su matriz orgánica s pierde casi x completo antes d q finalice l proceso d mineralización.Ls proteínas caracterizadas en l esmalte,y q aparecen normalmente durante su desarroyo,s clasifican en 2 grupos q s conocen con ls nombres d amelogeninas y enamelinas amelogeninas: estas proteínas idrofobas predominan;durante l desarroyo del esmalte,en la etapa secretora d ls ameloblastos,yegando a representar 1 90% del contenido proteico d su matriz orgánica.Prácticamente desaparecen durante la maduración del tejido,quedando - d 1 2% d la cantidad existente con anterioridad.

Cuales son ls características estructurales d la doble elice del dna d watson y crick?

mediante la técnica d difracción d rayos x  obtuvieron ls siguientes resulta2:

• ls bases puricas y pirimidinicas s encuentran unas sobre otras,apiladas a lo largo del eje del polinucleotido a 1a distancia d 3,4 å.Ls bases son estructuras planas orientadas d forma perpendicular al eje
• l diámetro del polinucleotido s d 20 å y esta enroyado elicoidalmente alrededor d su eje.Cada 34 å s produce 1a vuelta completa d la elice.
• existe + d 1a cadena polinucleotidica enroyada elicoidalmente

basan2e en estos 2 tipos d datos watson y crick propusieron su modelo d estructura xa l adn conocido con l nombre d modelo d la doble elice.Ls características del modelo d la doble elice son ls siguientes:

• l adn s 1a doble elice enroyada elicoidalmente “a derexas”
• enroyamiento d tipo plectonemico: xa separar ls 2 elices s necesario girarlas
• cada elice s 1a serie d nucleoti2 uni2 x enlaces fosfodiester en ls q 1 grupo fosfato forma 1 puente entre grupos o d 2 azucares sucesivos
• ls 2 elices s mantienen unidas mediante puentes o enlaces d idrogeno produci2 entre ls bases nitrogenadas d cada elice.Siguiendo ls datos d xargaff la adenina d 1a elice aparea con la timina d la elice complementaria mediante 2 puentes d idrogeno.Igualmente,la guanina d 1a elice aparea con la citosina d la complementaria mediante 3 puentes d idrogeno

• ls 2 elices x razones d complementariedad d ls bases nitrogenadas son antiparalelas,teniendo secuencias d átomos inversas.    
• l diámetro d la doble elice s d 20 å.
• ls bases nitrogenadas son estructuras planas perpendiculares al eje d la doble elice y están apiladas unas sobre otras a 1a distancia d 3,4 å.Cada 10 bases,cada 34 å s produce 1a vuelta completa d la doble elice (360º).
• ls bases s encuentran en sus configuraciones cetonicas,cumpliendo así ls reglas d apareamiento a-t y g-c.
• la secuencia d bases nitrogenadas puede ser cualquiera,no existe ninguna restricción. 

L apatito dental s disuelve a p ácido x q?Q relación tiene este exo con la aparición d la caries?

l esmalte q cubre ls dientes s 1 mineral (idroxiapatita ca10 (po4) 6 (o)2) .Este mineral ,poco soluble en agua e s la sustancia + dura del cuerpo;y sin embargo ls aci2 la disuelven según la reacción: ca 10 (po4) 6(o)2+14+ 10ca2+62(po4)- + 22o

la placa q rodea a ls dientes s 1a película delgada d azucares produci2 x ls bacterias q viven en la boca.Ls bacterias causantes d ls caries s adieren a esta placa y convierten l azúcar ,d la placa y  d ls dulces,en ácido láctico q disminuye l p d la superficie dental a 1 valor menor d 5 con la consiguiente caries.Mientras + azúcar este presente,+ s reproducen ls bacterias y + ácido producen.

lipoproteinas,función y ejemplos ls lipoproteinas d muy baja densidad (vldl) transportan x l cuerpo ls triacilgliceroles provenientes d la comida y ls endogenos (produci2 x l organismo).Ls lipoproteinas d baja densidad (ldl) y ls d alta densidad (dl) transportan l colesterol proveniente d la comida y l endógeno.Ls dl y ls lipoproteinas d muy alta densidad (vdl) transportan ls fosfolipi2 ingeri2 y ls endogenos.Ls lipoproteinas consisten d 1 centro d lipi2 idrofobicos rodeado x 1a cubierta d lipi2 polares lo q,a su vez,esta rodeado x 1a cubierta d proteína.Ls proteínas q s utilizan en l transporte d ls lipi2 son sintetizadas en l igado y son denominadas «apolipoproteinas» o «apo».Asta 8 apolipoproteinas pueden estar involucradas en la formación d la estructura d 1a lipoproteína.En su conjunto,ls lipoproteinas conservan 1a concentración d lipi2 en sangre d 1s 500 mg d lipi2 totales en 100 ml d sangre.D estos 500,120 mg son triacilgliceroles,220 mg s colesterol y 160 mg s fosfolipido.Ls ldl contienen,típicamente,l 50-70 % del colesterol total sérico y ambos están directamente relaciona2 con ls riesgos d enfermedades cardíacas o coronarias.Ls dl contienen,normalmente,l 20-30 % del colesterol total;ls niveles d dl están inversamente relaciona2 con ls riesgos d enfermedades cardíacas o coronarias.Ls vldl contienen 10-15 % del colesterol sérico total y la mayor parte d ls trigliceri2 en l suero post-ay1;ls vldl son precursoras d ls ldl;s presume q algunas formas d vldl,en especial ls vldl residuales,son aterogenicas.

q s 1 enlace peptídico y q átomos intervienen en l  y q características tiene l enlace peptídico s 1 enlace amida q s establece entre 2 aminoaci2.En la formación del enlace amida s produce 1a reacción química entre l grupo amino (-n2) d 1 aminoácido y l grupo carboxilo (-coo) del otro,forman2e 1 enlace covalente entre l átomo d carbono y l d nitrógeno (-oc-n-),con la perdida d 1 grupo o y 1 xa forman 1a molécula d agua.L ribosoma cataliza la formación sucesiva y ordenada d 1a serie d enlaces peptidicos entre distintos aminoaci2 en l proceso d la síntesis d proteínas.Esta sucesión d enlaces peptidicos fija la secuencia primaria d 1a proteína y su configuración.Cualquier variación d esta secuencia requiere d la rotura del enlace peptídico.
ls aminoaci2 s caracterizan x tener 1 grupo amino y 1 grupo carboxilo uni2 a 1 mismo átomo d carbono,l carbono alfa.Ad+ del grupo amino y del grupo carboxilo l carbono alfa tiene unido 1 átomo d idrogeno y la yamada cadena lateral q s variable y caracteriza a cada tipo d aminoácido.
l enlace peptídico,a pesar d ser 1 enlace simple,tiene cierto carácter d enlace doble.Este carácter parcial d doble enlace ace q ls átomos q participan en este enlace (carbono,nitrógeno,oxigeno e idrogeno) no puedan moverse 1s con respecto a otros y queden en 1 mismo plano.Sin embargo,ls enlaces q s establecen entre ls átomos del plano (carbono o nitrógeno) y ls carbonos alfa d ls aminoaci2 enlaza2 si tienen carácter d enlace simple y permiten cierto grado d giro.

q s 1 enlace d idrogeno,explica q importancia tiene este tipo d enlace en ls estructuras secundarias,terciaria y cuaternaria d la proteína ls enlaces d idrogeno,tb conoci2 como,enlaces x puente d idrogeno,son 1 tipo d enlace q s encuentra dentro d ls fuerzas intermoleculares,q son 1 tipo d fuerzas d atracción q existen entre ls moléculas d ls sustancias d carácter covalente,siendo l enlace d idrogeno,1 tipo particular dinteracción electrostática dipolo-dipolo, q s da entre 1 átomo d idrogeno,q s encuentra formado x 1 enlace covalente altamente polarizado,y 1 átomo d tamaño pequeño,con 1 carácter fuertemente electronegativo,como pueden ser l f,o y l n.

Nucleacion d la idroxiapatita

Biomineralizacion:

formación d minerales en la naturaleza.Formación d 1 precipitado d estructura cristalina.Consta d 3 fases:

• Sobresaturacion:

  
  ay sobresaturacion cuando [a^-]ⁿ [b⁺]^m > p_s

p_s = [a ^–]ⁿ [b ⁺]^m  producto d solubilidad.

• nucleacion: (formación d 1 primer núcleo cristalino).
• proceso espontaneo,poco probable.
• s l proceso clave.
• + fácil en presencia d 1 cristal preformado.
• crecimiento del cristal.

Tipos d nucleacion:

omogenea:

• ocurre sin ayuda d otras moléculas.
• cristalización poco probable.S + probable la formación d precipita2 amorfos.

eterogenea (epitaxia)
.

• con ayuda d otras moléculas.
• facilitan la ordenación d ls iones en l cristal.Disminuye la energía d activación d la nucleacion.+ rápida y + probable.

intercambio d iones en l componente químico del esmalte/ intercambio d iones en l esmalte maduro,como ocurre?Q iones s intercambian?
s permeable,lo q permite l intercambio d iones con l medio bucal,así a veces algunas zonas del esmalte q s están desmineralizando x procesos cariogenicos s pueden remineralizar.X eso s aplica flúor en forma tópica a ls piezas dentarias,ya q ls sales d flúor tienen + afinidad q ls grupos idroxilos,x lo q ls reemplaza;así la idroxiapatita s transforma en fluorapatita,muxo + resistente a la desmineralización

Acción del p en l componente químico del esmalte

1a disminución del p d ls liqui2 q bañan ls dientes puede ser causada directamente x l consumo d frutas y bebidas ácidas,o indirectamente x la ingesta d carboidratos fermentables q permiten 1a producción d aci2 x ls bacterias d la placa bacteriana.Con la caída del p,la solubilidad d la apatita del esmalte aumenta drásticamente.La solubilidad d ls apatitas s afectada x l p,debido a q la concentración d idroxilos s inversamente proporcional a la concentración d idrogeniones,y la concentración d ls complejos fosfata2 iónicos depende del p d la solución.
l p,al cual la saliva s exactamente saturada con respecto a la apatita del esmalte,s denominado a menudo "p critico".L valor d este p dependerá d ls concentraciones d calcio y fosfato en la saliva.L p critico varia entre 5.2 y 5.5.Cuando la saliva esta yegando a 1a iposaturacion con respecto a la idroxiapatita,todavía permanece sobresaturada con respecto a la fluorapatita.L p al cual la saliva esta exactamente saturada con respecto a la fluorapatita a sido determinado cerca d 4.5.
dependiendo d estas condiciones químicas,l esmalte puede ser disuelto d 2 maneras diferentes: x 1a perdida gradual del esmalte d la superficie mediante la erosión,o x 1a perdida preferencial d mineral d la profundidad a 1a zona d la superficie,formando 1 tipo d lesión como l d la caries.

Mecanismos d regulación del p en la saliva

l p bucal presenta normalmente valores muy cercanos a la neutralidad.1 p ácido resultaría perjudicial ya q favorece la desmineralización.La neutralidad del ambiente bucal s mantiene gracias a la existencia del sistema amortiguador o tampón en la saliva.L sistema salival bicarbonato/ácido carbónico s l principal componente regulador del p en la cavidad bucal y en l esófago,en menor proporción ls fosfatos contribuyen a mantener l p neutro o cercano a la neutralidad.

s conocido q l ingreso d sustancias acidad en la boca produce 1 rápido aumento del flujo salival lo q permite diluirlas y mantener l p bucal.X otra parte ls mucinas salivales constituyen 1 mecanismo normal d defensa contra l impacto del reflujo ácido gástrico sobre la mucosa esofagica.L bicarbonato,l fosfato y ls pepti2 ricos en istidina d la saliva s difunden en cierta medida en la placa y actúan directamente como tampones contribuyendo a restablecer 1 p neutro previniendo la destrucción d ls teji2 dentarios

.

explica en q consiste l efecto idrofobico.Xq s importante este efecto xa la formación d ls membranas biológicas,xa la correcta adquisición d la estructura d ls proteínas y xa ls interacciones entre ls proteínas y sus ligan2.
l agua s l solvente biológico ideal.Disuelve con facilidad 1a gran diversidad d constituyentes d ls seres vivos.Entre ls ejemplos s incluyen ls iones,ls azucares y muxos d ls aminoaci2.Su capacidad xa disolver otras sustancias como ls lipi2 y determina2 aminoaci2 ace posible la existencia d ls estructuras supramoleculares y d numerosos procesos bioquímicos.Cuando ls moléculas idrofobas s mezclan con agua s excluye d su red d solvatacion pequeñas cantidades d sustancias no polares.Este proceso s denomina efecto idrofobo.Ls moléculas idrofobas son virtualmente insolubles en agua.Su asociación en gotas pequeñas s consecuencia d ls propiedades solventes del agua.Cuando en 1 ambiente acuoso ingresan moléculas no polares ls moléculas d agua s organizan en 1a estructura con forma d jaula q empuja la región idrofoba contra si misma.La fase idrofoba excluida s estabilizada x interacciones d van der waals entre regiones no polares en estrexa proximidad entre si.La estructura d la jaula o clatrato s estabiliza cuando la exposición del material idrofobo al agua s reduce al mínimo.L efecto idrofobo s causal d la generación d membranas lipídicas estables y contribuye a la fidelidad del plegamiento d ls proteínas.

Formación d la placa dental

película aderida al esmalte donde s adieren a eya bacterias,s desarrroya en 1 ora xq esta formada x proteínas anionicas q s adieren fácilmente al diente.Cuando s forma la película ya no s mineral,s proteica y tb s adieren componentes d tipo orgánico.Ls bacterias colonizan esa zona:

                1º.-enzimas - accesibles y segregan proteínas y polisacari2 bacterianos

                2º.-entre 24-48oras esas colonias s recubren y s forma agregado balndo

                3º.-yega 1 momento en q yega 1 equilibrio en q la placa no va a crecer + y ls bacterias s acostumbraran al medio.

l sarro s va formar si l p d la placa aumenta muxo:

                -p ácido: apatito s disuelve

                -p básico l fosfatocalciclo s precipita

l lactato s 1 d ls responsables del cambio d p en la placa.

Estructura del rnat q relación tiene con su funcionalidad?

tiene entre 70-90 nucleoti2.S encuentra en l citoplasma.  función: transporte d aminoaci2 específicos asta ls ribosomas xa síntesis d proteínas l rnat monocatenario: presenta zonas con estructura secundaria doble elice y zonas con estructura primaria o lineal q forman asas o bucles.En eyas s distinguen:

                -brazo d y su asa

                -brazo t y su asa

                -brazo anticondon y su asa

                -brazo aceptor d aminoaci2

estructura:

                -4 brazos + 1 variable

                -2 brazos muy importantes (grupo d 3 bases complementarias q s une al anticodón.Brazo q s une a ls aminoaci2 )

                -ay bases modificadas: xq la estructura s importante ya q deben ser leídas x enzimas q leen l código genético

X q ls mutaciones silenciosas no producen cambios significativos?

ls mutaciones son puntuales en ls q l cambio s da en la 3º base d 1 codón degenerado sin producir variación en l aminoácido especificado.Estas mutaciones solo pueden ser detectadas mediante la secuencia del gen.Mutaciones d este tipo s observan al comparar genes q codifican xa proteínas similares distintos organismos como en l caso d ls emoglobinas d distintas especies.

Importancia del ca en l proceso d coagulación

cuando s rompe 1 vaso s activan diferentes mecanismos xa formar + rápido la coagulación.En la emostasias 1º: a nivel del citosol l incitol trifosfato interacciona con 1 receptor del re provoca 1 aumento d calcio.L calcio va a producir la activación d la proteína quinasa,q va a fosforilar la cadena ligera d la miosina y cuando s activa interacciona con la actina.Van a aparecer determinadas proteínas características d la membrana d la plaqueta,serán + accesibles ls glicoproteinas. en la emostasia 2º: en la vía intrínseca l calcio s indispensable xa su activación,xa facilitar la proteolisis.

formación del esmalte s dirigida x ls ameloblastos.

                1º.-formación d la matriz del esmalte:

-síntesis d proteínas transitorias

-agregación d monomeros d amelogeninas y formación d nanoesferas

                2º.-mineralización:

-nucleacion d ls 1ºs cristales d apatito

-unión d nanoesferas d amelogeninas a la superficie d ls cristales y crecimiento longitudinal d estos.

-aumento d la relación ca/p.Siempre similar a la del idroxiapatito

-a medida q aumenta la calcificación s produce la eliminación selectiva d amelogeninas x proteínas  extracelular

-disminuye l contenido total d proteínas y aparacion d pepti2 libres.

rutas alcalinogenas utilización d nutrientes nitrogena2 d la placa,producen l aumento d p.

                -actividad ureasa: formación d n₃ a partir d la urea d la saliva.L nitrógeno s incorporado a aminoaci2 x otras enzimas bacterianas.

                -acción d la arginina,convierte la arginina en aminiaco y pu3cina

la presencia d aminiaco ace q aumente l p d la placa.

                -neutralización parcial del metabolismo aci2

                -posible formación d cálculos

Proceso d formación d la caries

s necesario q exista 1a placa madura o 1 aporte alto d sacarosa:

                               -la placa tiene q ser gruesa e impermeable

                               -s pone en marxa l metabolismo bacteriano fermentativo

                               -ay 1a producción d aci2 orgánicos y disminución del p

ataque ácido sobre l esmalte:

                               -ay 1a penetración parcial d aci2 en l esmalte y ataque ácido subsuperficial ya q la superficie del esmalte s + resistente gracias a 1a cubierta d proteínas y a la presencia d fluorapatito superficial

                               -disolución subsupercial del apatito y liberación d iones lo cual provoca la desorganización estructural

                               -aparición d zonas d cavitación

crecimiento d ls zonas d cavitación:

                               -colonización bacteriana del nuevo nixo y x lo tanto ay ausencia d oxigeno y la fermentación continua

colonización d la dentina:

                               -extensión del ataque disolutivo

                               -alcance d la zona viva a través d ls tubulos dentinarios

                               -infección,inflamación y dolor

amelogenisis imperfectadefectos congénitos d ls dientes.Existe 1a serie d defectos o patologías dentales ereditarios q s manifiesta d forma congénita y están relaciona2 con la formación d ls teji2 minerales del diente principalmente l esmalte y dentina.Ls relacionadas con l esmalte son d etiología génica diversas,xo s denominan en conjunto amelogenesis imperfecta.S caracterizan x 1a defi100cia en la cantidad d esmalte o en l grosor y porcentaje d masa mineralizada del tejido.Ad+ suelen producir en dientes estrías y oyitos distribui2 al azar debido a q durante l desarroyo dental ls ameloblastos forman mosaicos irregulares.La ipomineralizacion tiene distintos niveles d gravedad en fragilidad y coloración del esmalte.Ay 2 tipos:

                -dominante ligada al sexo: s debida a 1a mutación en 1 gen del cromosoma x la enfermedad la transmite l padre a todas sus ijas y a ninguna d sus ijos  mientras q la madre la transmite al 50% d su progenie

                -dominante autonómica: s produce x 1a mutación en otro gen d 1 cromosoma no ligado al sexo

fibrilogenesis del colágeno lcolágenos 1amolécula proteica q forma fibras,ls fibras colágenas.Son secretadas x lscélulasdeltejido conjuntivocomo lsfibroblastos,así como x otros tipos celulares.S l componente + abundante d lapiely d lsuesos.Cada 1a d ls cadenas polipeptidicas s sintetizada x ls ribosomas uni2 a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma d grandes precursores presentando aminoaci2 adicionales en ls extremos amino y carboxilo terminales.En l retículo endoplásmico ls residuos d prolina y lisina son idroxila2 xa luego alg1s ser glucosila2 en l aparato d golgi;estas idroxilaciones son útiles xa la formación d puentes d idrogeno intercatenarios q ayudan a la estabilidad d la superelice.Tras su secreción,ls propepti2 d ls moléculas d procolageno son degrada2 mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas d tropocolageno asocian2e en l espacio extracelular formando ls fibriyas d colágeno.La formación d fibriyas esta dirigida,en parte,x la tendencia d ls moléculas d procolageno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre ls residuos d lisina,formando 1 empaquetamiento escalonado y periódico d ls moléculas d colágeno individuales en la fibriya.

Tipos d rna

                rna mensajero: s transcribe en l núcleo a partir d la secuencia d dna d ls genes.Su secuencia sera leída en l citoplasma xa dar lugar a proteínas especificas.

                rna d transferencia: transporta ls aminoaci2 asta ls ribosomas xa formar ls proteínas.Existen tipos específicos xa cada aminoácido.Contienen diversas basas modificadas

                rna ribosómico: principal componente d ls ribosomas

                rna eterogeneo: transcritos primarios y precursores del mrna en células eucariotas

                rna nuclear pequeño: en partículas ribunucleproteicas nucleares.Participan en l procesamiento d otros rna.

Regulación alosterica x l 2,3-bpg

S 1 compuesto iónico (posee carga negativa).S une solo a ls formas t-(desoxi) estabilizándolas,esto dificulta la  transición t→r.Inibe la unión d o₂.

• sin 2,3 bpg abría muxa afinidad x l oxigeno y poca cooperatividad,disminuyendo la efi100cia en l transporte.
• en otras palabras: 2,3 bpg s une en emoglobina donde exista carga positiva,lo q provoca q la molécula sea + rígida q corresponde al estado d baja afinidad.Esto va a facilitar la liberación + efectiva del oxigeno en ls teji2.
• 2,3 bpg no siempre esta en la misma concentración,l organismo lo genera según sus necesidades.Cuando esto s manipula aumentando intencionalmente la concentración d 2,3 bpg,estamos en presencia d dopaje.

Regulación del metabolismo / niveles d regulación d ls rutas metabólicas

ls rutas metabólicas son reguladas a diferentes niveles:

                -control d la velocidad d reacción: p,concentración d sustrato,productos,cofactores

                -enzimas reguladores/clave: determinan la velocidad d la ruta completa

   regulación:

                -enzimas alostericas: respuesta a efectores positivos o negativos

                -modificación covalente

                -regulación d la concentración del enzima en la célula: equilibrio entre la síntesis y la degradación del enzima.Control transcripcional

                -regulación ormonal (organismos superiores): ormonas: mensajeros químicos libera2 x 1 tejido q estimulan o iniben procesos biológicos en otros teji2.

cuerpos cetonicos en l igado.Los cuerpos cetonicos s generan en l igado como intermediarios entre l metabolismo d ls lipi2 y l d ls carboidratos.Ls cuerpos cetonicos s originan d la degradación d ls aci2 grasos q s producen en condiciones normales;s conocen con este nombre a 3 compuestos: l acetoacetato,l b idroxibutirato y la acetona.L proceso mediante l cual s originan estos compuestos en l organismo s denomina  cetogenesis en condiciones normales,la producción d ls cuerpos cetonicos ocurre a  tal velocidad q pueden ser rápidamente metaboliza2 y no suelen acumularse en la  sangre,sino q s incorporan al ciclo d ácido cítrico,xa proporcionar energía.Sin embargo,en algunas situaciones anormales,(diabetes descompensada,inanición) ls cuerpos cetonicos s acumulan en la sangre xq la velocidad d su producción excede la capacidad del organismo xa utilizarlos.Esta acumulación excesiva d cuerpos cetonicos s conoce como cetosis y s acompaña d 1 exceso d estos compuestos en sangre(cetonemia) y en orina(cetonuria).Cuando la cetosis s muy intensa,l carácter ácido d alg1s d estos compuestos causa disminución del p sanguíneo;en estos casos l trastorno s conoce como cetoaci2is,situación q s considera sumamente grave.Aunque l igado s l órgano en q s generan ls cuerpos cetonicos,no tiene la capacidad d utilizarlos con fines energéticos.Estos cuerpos cetonicos pasan a la sangre y s metabolizan en ls teji2 extraepaticos

acetil-coa como l punto d unión d ls vías  ls células van a disponer d acetil-coa q provienen d la degradación oxidativa d la glucosa,d lipi2 y d alg1s aminoaci2.

                -acetil-coa: punto d partida,proviene d la oxidación d ls glucógenos,trigliceri2 y proteínas (combustibles metabólicos)

                -acetil-coa: oxidado en l ciclo d krebs

                -s libera electrones (poder reductor) permiten la síntesis del atp

regulación d metabolismo d glucógeno la regulación del metabolismo del glucógeno s ejecuta a través d ls 2 enzimas;la glucógeno sintasa q participa en su síntesis,y la glucógeno fosforilasa en la degradación.

• la glucógeno sintasa tiene 2 formas: glucógeno sintasa i (independiente d la presencia d glucosa 6 fosfato xa su acción),q no esta fosforilada y s activa,y la glucógeno sintasa d (dependiente d la presencia d glucosa 6 fosfato xa su acción),q esta fosforilada y s - activa.

• la otra enzima,la glucógeno fosforilasa,tb tiene 2 formas: glucógeno fosforilasa b,- activa,q no esta fosforilada y la glucógeno fosforilasa a,activa,q esta fosforilada.

tanto la glucógeno sintasa como la glucógeno fosforilasa s regulan x 1 mecanismo d modificación covalente.

ls ormonas adrenalina y glucagon activan ls proteínasquinasas q fosforilan ambas enzimas,provocando activación d la glucógeno fosforilasa,estimulando la degradación del glucógeno;mientras q la glucógeno sintasa disminuye su actividad,lo q inibe la síntesis d glucógeno

proceso d interacción d ormonas con receptores d membrana /receptores ormonales: características principales y tipos  ls células diana tienen receptores específicos d ls ormonas.

                -reconocimiento especifico

                -la interacción ormona/receptor s reversible

                -alta afinidad,aunque aya disminución d la concentración d ormonas,siempre s producirá la unión r

 ay 2 tipos d receptores:

                -receptores d la membrana plasmática: cascada d señalizacion.Ls ormonas q actúan sobre l receptor d membrana tiene vía d transmisión d señal q implica la liberación d segun2 mensajeros en l interior d la célula

                -receptores intracelulares: control d la transcripción (modificación d la síntesis d proteínas)

s3s oxidativo estado del organismo causado x 1 exceso d concentración d radicales libres en l cuerpo.L daño oxidativo contribuye a la aparición y aceleración d enfermedades especificas (alzeimer,cáncer,párkinson,diabetes y enfermedades cardiovasculares,entre otras) y al deterioro progresivo d ls funciones vitales.

anfibolismo del ciclo d krebs.Reacciones anapleroticas / l oxalacetato s 1 intermediario xa sintetizar aminoaci2 y preguntaba q q pasaba con l piruvato q entraba en l ciclo d krebs mientras l oxalacetato s utilizaba xa lo otro.Tb preguntaba q como s reponía l oxalacetato.( era lo d la reacciones anapleroticas...)

a) l ciclo d krebs forma parte del metabolismo oxidativo,específicamente d la parte final del catabolismo,tb tiene cierto papel como iniciador d procesos d biosíntesis,ya q alg1s d ls  productos del metabolismo intermediario d este ciclo son utiliza2 como precursores en la síntesis d otras moléculas.  a medida q l oxalacetato s usado en la síntesis d aminoaci2  va a disminuir a nivel mitocondrial la concentración d este,la entrada d acetil/coa va a disminuir tb.

 b) l oxalacetato s repone gracias a ls reacciones  anapleroticas q s encargan d reponer ls intermediarios del ciclo q an sido consumi2 en procesos d biosíntesis.  en este caso,la fosfoenolpiruvato-carboxiquinasa q repone l oxalacetato a partir del fosfoenol piruvato.Ls  reacciones anapleroticas: son reacciones q forman intermediarios en l ciclo d krebs,mantienen la concentración d estos intermediarios constante evitando q s detenga l ciclo x falta d intermediarios.

síntesis del glucógeno la glucógeno sintasa va a ser la enzima clave en este proceso,  s va a encontrar en la forma a (+ activa) y la forma b (- activa).L cambio d la forma a→b ocurre x fosforilacion.La glucógeno sintasa a q s la + activa no va a estar fosforilada,mientras q la b q s - activa,estará fosforilada.La glucógeno sintasa s fosforila x 1 tipo d proteína quinasa.X otra parte la enzima fosfatasa va a desfosforilar a la glucógeno sintasa yevandola d la forma b a la forma a.La adrenalina s la señal ormonal q va a disminuir la síntesis d glucógeno y activa la degradación.

Proteína quinasa

glucógeno sintasa a                                   glucógeno sintasa b   (fosforilada)

      (activa)                
proteína fosfatasa       (- activa)

la insulina estimula la síntesis d glucógeno y bloquea su degradación.S libera cuando la glucemia s alta,q dispara la liberación d la insulina x parte d ls células α del páncreas.La insulina Interactúa con l receptor situado en la membrana q tiene actividad tirosina quinasa y esto desencadena 1a serie d eventos,q provoca a su vez 1a serie d fosforilaciones.Estas fosforilaciones activan unas proteínas quinasas q son sensibles a la acción d la insulina.Ls proteínas quinasas sensibles a la insulina van a fosforilar a la proteína fosfatasa-1,enzima q cuando s fosforilada pasa a su forma activa.Estas proteínas fosfatasas-1 q an sido activadas van a desfosforilar distintos enzimas como x ejemplo a la enzima glucógeno sintasa,q va a aumentar su actividad,pasando la glucógeno sintasa a su forma a (activa).

ormona paratiroidea participa en la omeostasis del calcio y fosfato mediante la secreción regulada x l calcio sérico: si aumenta inibe la secreción d pt y si disminuye estimula la secreción d pt.Si aumenta la calcemia en l ueso activa la resorción,en l riñon activa la reabsorción tubular d calcio y disminuye la d fosfato ad+ d estimular l enzima 25-o-vit d 1-idroxilasa,en l intestino facilita la absorción d calcio y fosfato.Su liberación esta regulada x la concentración d calcio x tanto cuando disminuye l calcio s estimula la secreción d pt.La función d la pt en aumentar la calcemia.Actúa sobre l ueso en ls células q yegan a cabo la resorción (osteoclastos).Al aumentar la renovación aumenta la salida d calcio provocando l aumento d la concentración d calcio.A nivel renal activa l proceso d reabsorción tubular del calcio.A nivel del p inibe su reabsorción.Ad+ tiene efecto sobre la enzima q realiza la 2º idroxilacion d la vit.D

a nivel intestinal actúa sobre l riñon q favorece la absorción d calcio y fósforo.

Explicar la vía d transducción en la q s activa la fosfolipasa c

la fosfolipasa c esta localizada en la membrana plasmática d la célula.Cataliza la idrolisis del fosfatidilinositol-4,5-bifosfato.Esta idrolisis genera 2 segun2 mensajeros,l diacilglicerol y l inositol-1,4-trifosfato.La unión r induce cambios conformacionales en l receptor.L receptos interacciona con la proteína g.L gdp s sustituido x gtp,ls subunidades s separan,la subunidad α s une a la fosfolipasa c y la activa.Al activarse idroliza l pip₂,formando 2 segun2 mensajeros.L ip₃ s idrosoluble s desprende d la membrana al citosol e interacciona con proteínas q están en la membrana del retículo endoplásmico q actúan como receptor d reconocimiento especifico.

esta interacción da lugar a la apertura d canales d calcio.La concentración d calcio en l citosol s + baja q en l interior d alg1s orgánulos y q l extremo d la célula.La apertura d ls canales da lugar a la salida masiva desde l retículo endoplásmico al citosol como consecuencia d la concentración d calcio en l citosol puede aumentar en l orden d 100 veces.

Como varia la velocidad d síntesis del glucógeno cuando s añade 1a proteína fosfatasa y adrenalina

cuando s añade proteína fosfatasa ocurre q fosforila l glucógeno sintasa y lo pasa a su estado - activo (glucógeno sintesa) y cuando s añade adrenalina disminuye la velocidad d la síntesis xq s 1 efecto alosterico negativo xa la síntesis y positivo xa la degradación.

Introducción d ls aci2 grasos en la mitocondria / oxidación d ls aci2 grasos

la oxidación d ls aci2 grasos s realiza en ls mitocondrias mediante:

                -activación: s produce cuando 1 acilo s une a la coa,reacción mediada x la acil-coasintetasa.Implica 1 gasto energético d 1 atp

                -entrada del ácido graso a la mitocondria.La carnitina acil-transferasa transfiere carnitina al acil-coa liberandoce coa y dando como producto acil-carnitina.1a vez juntos 1a translocasa la pasa al interior d la mitocondria y ayi la carnitina-palmitil-transferasa cataliza l proceso inverso,le quita la carnitina y la añada coa obtenien2e acil-coa.La carnitina liberada pasa d nuevo al exterior gracias a 1a tranaslocasa xa unirse a 1a nueva molécula d acil-coa.

Q rutas s activan en estado d ay1 prolongado?

en este estado no yega absolutamente nada d combustible del intestino,y no queda glucógeno en l igado y tiene q seguir mandando glucosa a otros teji2,sobre todo al cerebro.Ls cuerpos cetonicos principal fuente d energía

la proteolisis s frena

la subsistencia del individuo depende d la grasa almacenada

rutas + activas:

                -gluconeogenesis: a partir d sustratos parcialmente oxida2:

                               lactato (ciclo d cori)

                               glicerol (ta)

                               alanina (m)

la glucosa ira sobre todo al cerebro

                -lipolisis (en ta) y proteolisis (en musculo)

                -β-oxidación d ag (atp) xq l igado necesita atp xa la gluconeogenesis

                -síntesis d cuerpos cetonicos: si no quedan + posibilidades xa la producción d la glucosa,normalmente a partir del 2º dia d ay1

                -ciclo d la urea: intermediarios del ciclo d krebs.Como s relentiza l ciclo l acetil-coa,xa q no s acumule sintetizan ls cuerpos cetonicos.

la concentración d ag nunca caerá a cero,ay 1 mínimo q necesitamos xa sobrevivir

la mayor reserva d calorías,en forma d triagliceri2 en l tejido adiposo

Vía d ls pentosas fosfato.En q condiciones ocurre?

la vía d ls pentosas fosfato s 1a ruta alternativa d la glicólisis.Genera poder reductor en forma d nadp necesario xa la síntesis d glucosa.Ad+ s generan pentosas esenciales a partir d glucosa.  la ruta permite la interconversion d pentosa y exosas.2 fases:

                -fase oxidativa: la ruta parte d la glucosa 6p,s produce la fosforilacion d la g6p y s genera poder reductor nadp.A continuación la ribulosa 5p obtenida s isomeriza con otras pentosas.

                -fase no oxidativa: l piruvato puede pasar a lactato o al ciclo d krebs,la glucosa a teji2 o a sangre.S metaboliza la g6p según ls necesidades d la célula.Si ay necesidad d nadp la célula a d recurrir a 1a fase alternativa.La ribulosa 5p sobrante d la fase oxidativa s convertida en ribosa 5p q posteriormente s convertirá en intermediarios d la glicólisis xa q esta pueda continuar o tb puede intervenir en la gluconeogenesis.

esta ruta s sucede en condiciones d aumento d la concentración d glucosa y disminución d la concentración d poder reductor.

x q s dice q ls rutas anabolicas y catabolicas no son inversas?Poner 1 ejemplo./ explica q queremos decir cuando afirmamos q ls rutas catabolicas y ls anabolicas no son inversas.Pon 1 ejemplo q ventajas aporta xa la célula al exo d q estas rutas no sean inversas?
no son inversas xq pueden tener diferentes enzimas implicadas en ls procesos,muxas veces s producen en lugares diferentes y ad+ deben ser rutas paralelas xq en 1a s genera la liberación d energía (catabolismo) y otras la consumen (anabolismo) y eyo constituye 1a necesidad ya q la ruta catabolica s energeticamente imposible xa l anabolismo.

Equilibrio del calcio y del fosfato en la omeostasis

necesitamos calcio y fosfato xa suplir ls perdidas q s acen en la orina y xa reponer ls jugos intestinales (secreciones gástricas) q s pierden x ls eces y durante l embarazo y lactancia xq tb s pierde + calcio.

                -calcio: en 1a dieta estándar yega al intestino 1g d calcio xo no toda la cantidad s absorbida x l cuerpo,alrededor del 50% del calcio q ingerimos.Requiere proteínas transportadoras d calcio xa ser absorbido,la absorción depende tb d la vitamina d y va al plasma.  l calcio en su forma ionizada s eliminado x vía renal.S filtrado a nivel renal y posteriormente la mayoría s reabsorbido.L aumento del calcio yega al tejido oseo.Este esta siempre en 1 estado d metabolismo activo,ls osteoblastos s encargan d la constricción osea y ls osteoclastos realizan la función d renovar tejido oseo y x lo tanto parte del tejido s desaparece.Diariamente ay 1 intercambio cálcico entre elementos óseos y l espacio extracelular.Ls niños tiene + absorción d calcio ya q sus elementos óseos están en estado d construcción.L mantenimiento constante d la calcemia s vital xa q l calcio s mantenga constante,ay diversos mecanismos.

                -fosfato: como l calcio s absorbido en l intestino,su absorción tb depende d ls proteínas transportadoras y d la vitamina d.Tb ay 1 intercambio diario d fosfato entre l torrente circulatorio y l tejido oseo.S elimina x vía renal.L mantenimiento constante d fosfatemia no s tan estricto. 

Posibles destinos del piruvato e indicar en q condiciones s da cada 1

posibles destinos:

                -acetil coa

                -lactato

                -etanol

l principal destino del piruvato s la transformación (descarboxilacion-oxidación x l piruvato desidrogenasa) en acetil-coa q sera ingresado en l ciclo d krebs donde sera oxidado y posteriormente ls productos del ciclo cederán sus electrones a la cadena respiratoria donde s generan muxas moléculas d atp y x tanto este proceso sera l verdadero aprovexamiento  d la energía d la glucosa.

l piruvato sufre 1a descarboxilacion y 1a oxidación y s le une coa,s va a generar poder reductor.Catalizado x piruvato desirogenasa (pd).Este proceso s realiza en la mitocondria en ausencia d oxigeno.Otro destino del piruvato s la transformación d lactato,fermentación láctica.Este proceso tiene lugar en l citosol y s produce cuando la célula en estado d ipoxia y x lo tanto en l ciclo d krebs no funciona bien.Xo la célula sigue necesitando combustible xa la obtención d energía.  la glicólisis produce atp y 1a posibilidad d la célula s la d sguir produ100do esta vía.Xo la glicólisis tb genera nad y como no ay oxigeno no puede ceder sus electrones a la cadena.Como consecuencia ay 1a acumulación d nad  y 1a disminución en la concentración d nad⁺.Esta acumulación al final detendrá la glicólisis.Entonces la célula tiene 1 mecanismo q permite recuperar nad⁺.S utiliza ls electrones d nad regenerando nad⁺ x esta transformación.S 1 proceso reversible.

                fermentación alcoolica: piruvato à etanol.No s propio del metabolismo d ls células del mamífero,si no q s típico d ls levaduras.S 1 proceso anaeróbico.Permite obtener 1 grado alcoolico en bebidas.

Transaminacion / desanimación

eliminación del grupo amino.La eliminación puede realizarse x 2 mecanismo diferentes:

                transaminacion: consiste en la transferencia del grupo amino desde l aminoácido asta 1a molécula aceptora d grupo amino (α-cetoglutarato) l cual s transforma en glutamato.Al ceder l grupo amino la cadena carbonada del aminoácido queda convertida en 1 α-cetoacido.Estas reacciones están catalizadas x transaminasas q yevan vit.B6 y tiene lugar fundamentalmente en l igado.

                desaminacion: eliminación del grupo amino del glutamato en forma d amoniaco.Esta reacción s yeva a cabo en l igado y en ls riñones y esta catalizada x la enzima glumato desidrogenasa.

regulación d la fructosa-2,6-bisfosfato en la glicólisis y la gluconeogenesis.Y como s regulan ls niveles d f-2,6bisp

l glucagon s libera en situaciones d ipoglucemia y yega a sus receptores d membrana.Esta activa la proteína g q a su vez activa la adenilato-ciclasa xa producir ampc,aumentando la concentración del mismo;q activa 1a proteína quinasa a q va a fosforilar a este enzima bifuncional.Cuando lo fosforila s produce la gluconeogenesis y - glicólisis.Al aumentar glucosa en sangre segrecada x l torrente sanguíneo par avolver a niveles estables d glucosa en sangre.Cuando s normalizan ls niveles s desfoforila la enzima mediante la acción d proteínas fosfatasas.

l musculo s l q tiene mayor actividad proteolitica.Explicar como s elimina l nitrógeno q surge d la degradación d ls proteínas (eliminación d amonio,síntesis d urea)
l amonio va acabar convertido en urea mediante l ciclo d la urea q s realiza en l igado,x tanto todo l n₄⁺ debe ir al igado xo no puede circular en sangre xq s toxico.S debe reconducir l amonio d 1a forma segura.L tejido muscular s l q pierde con facilidad proteínas (x su actividad proteolitica) liberando gran cantidad d aminoaci2 libres.L n₄⁺ liberando en ls células musculares s conducido junto con la alanina a l igado.En l tejido muscular s forma alanina a partir d glutamato.La alanina sale x vía sanguínea d forma segura acia l igado q lo capta y catalizara la reacción contraria alanina àglutamato + piruvato.L glutamato va a ser desaminado oxidativamente àα-cetoglutarato + n₄⁺.L piruvato àglucosa q libera a la circulación sanguínea xa q otros teji2 la utilicen entre eyos l tejido muscular.

l glutamato s convertido en glutamina con la adicción d 1 grupo amino y la utilización d 1 atp.1a vez sintetizada la glutamina yega al igado y ayi la glutamina s convertida en glutamato con la liberación d n₄⁺.L glutamato pasa a convertirse en su  α-cetoacido x la acción d la glutamato d y libera otro n₄⁺.  l ciclo d la urea consiste en: la arginina libera urea y s convierte en ornitina xa continuar en l ciclo d la urea q s introduce en la mitocondria.En la matriz mitocondrial,la cpsi sintetiza carbamilfosfato q ingresa en ls reacciones del ciclo d la urea.L carbamil fosfato s une a la ornitina formando citrulina x la acción d la otc.La citrulina sale al citosol donde s le une aspartato y forma argininosuccinato,punto d unión del ciclo d la urea con ciclo d krebs.La regulación del ciclo d la urea: l organismo s prepara xa la eliminación d la urea.Ls ingestas elevadas en contenido proteico la síntesis d urea.Ay 1 efecto a corto plazo regulado x regulación alosterica:

                -n-acetil-glutamato: regula la cps,s sintetiza a partir d acetil-coa + glutamto.Esta síntesis esta inducida x 1 aumento d la concentración d glutamina q a su vez activa l cp.

teoría quimiostatica la membrana mitocondrial interna s impermeable a muxas moléculas,solo la atravesaran ls moléculas especiales y 1a vez q salen ya no entran x eso ay + concentración fuera q dentro.Ls transportadores d electrones bombean idrogenos al espacio intermembrana.Ls idrogenos tienden a volver al interior d la célula xa = concentraciones.En l lado interno ay acumulación d cargas negativas y en l exterior positivas.L p sera + alto dentro d la membrana mitocondrial q fuera.Ls idrogenos vuelven a la matriz impulsa2 x l gradiente: fuerza protón-motriz.L acceso a la matriz d ls protones s posible solo en l canal q deja la parte fo del atpsintasa.La entrada e idrogenos afecta a ls subunidades q tienen poder catalítico àay 1 efecto rotacional sobre ls subunidades d la cabeza.La atpsintasa al ir girando sufre 1 cambio d configuración lo q ace q estas subunidades pueden sintetizar atp.L reingreso d protones a través d la proteína permite q la propia sintasa sintetice atp a través d adp y pi

f1 solo sintetiza atp cuando ay cambio d movimiento d idrogenos a lo largo del canal.Ls idrogenos regresan al interior x l aniyo (motiva2 x l potencial electroquímico,3 centros capaces d crear gradiente d idrogenos: complejos i,iii y iv)

nad: síntesis d 2,5 moléculas d atp x cada nad q s oxida

fad₂: entra a nivel del complejo

aci2 grasos: explicar l metabolismo en l igado brevemente (ls 6 destinos) y relación en l ciclo ay1-nutrición l igado regula l metabolismo d ls aci2 grasos (lipi2).Posibles destinos:

                -demanda energética rápida: β-oxidación àciclo d krebs

                -cetogenesis: exportación d cuerpos cetonicos.Exceso d acetil-coa a escasez d combustible metabólico

                -síntesis d trigliceri2

                -síntesis d colesterol y sales biliares

                -exportación como vldl

Relación ay1-nutrición

                estado post-absortivo d buena alimentación: en l igado s frena la gluconeogenesis y s activa la glicólisis (favorece la formación d grasas)

                ay1 d corta duración o temprano: secreción d glucagon.Rutas: degradación d glucógeno y gluconeogenesis

                estado d ay1: exportación d cuerpos cetonicos.Rutas: gluconeogenesis,proteolisis,lipolisis y cetogenesis

                ay1 prolongado: cuerpos cetonicos principal combustible,disminución d la proteolisis

                estado d realimentación: metabolismo d aci2 grasos s normaliza con rapidez,metabolismo d glucosa s lento,s yena l almacén d glucógeno.Rutas: gluconeogenesis,síntesis d glucógeno rutas:

                -glicólisis: exoquinasa.Entra 1 glucosa,salen 2 piruvatos + 2 nad

                -ciclo d krebs: isocitrato desidrogenasa,α-cetoglutarato desidrogenasa.Poder reductor y gtp.L poder reductor pasa a la cadena d electrones.Entra acetil-coa

                -cadena d transportes d electrones: atpsintasa.Produce atp a partir d la fosforilacion oxidativa con electrones cedi2 d nad y fad₂

                -gluconeogenesis: síntesis d glucosa a partir del piruvato,proceso anabólico.Empieza x la fructosa-1,6-bisfosfatasa y termina x la glucosa-6-fosfatasa ad+ d otras

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l glucagon actúa a través d 1a vía d señalizacion en la q esta implicada la proteína g.Explica brevemente en q consiste esta vía indicando to2 ls elementos q participan en eya y l papel d cada 1 d eyos podemos decir q ls rutas d transmisión d información intracelular comparten 1a secuencia d procesos.Ls mensajeros externos s unen a ls moléculas receptoras q activan a ls proteínas transductores asociadas al receptor.Estas proteínas 1a vez activadas,transportan señales a través d la membrana a ls enzimas amplificadoras,q generan ls señales internas transportadas x ls segun2 mensajeros.En este caso d inducción,l receptor d membrana,transmite la información a través d la membrana plasmática,acia l interior d la célula,x medio d 1a proteína transductora,la proteína g.Ls proteínas g poseen 3 subunidades,alfa,beta y gamma.La subunidad alfa puede unir gtp y tb puede degradarlo.L dímero beta-gamma mantiene a la proteína g unida a la membrana.Estas proteínas g,solo pueden activarse cuando unen gtp.X lo tanto la interacción del receptor unido al ligando provoca la activación d la proteína g y su unión al gtp.La proteína g activada,provoca la activación d 1a enzima amplificadora.Esta enzima convierte ls moléculas precursoras ricas en fosfato en ls segun2 mensajeros.

existen 2 rutas principales d transmisión x medio d segun2 mensajeros:

la primera vía utiliza como 2º mensajero al ampc.L ampc s generado x la enzima amplificadora adenilato ciclasa.

la segunda vía utiliza 1a combinación d 3 segun2 mensajeros: iones calcio (ca²⁺),ip₃ y dag.En este caso la enzima amplificadora s la fosfolipasa c q genera l ip₃ y l dag a partir del fosfolipido d membrana l pip2.L ip₃ provoca la liberación del ca⁺⁺ intracelular,d sus reservorios

existen 2 tipos d proteínas g,ls proteínas g estimuladoras (gs y gq) y ls proteínas g inibitorias (gi)

l glucagon produce diversos efectos sobre l metabolismo intermediario.Describe 2 d estos efectos metabólicos indicando en cada caso la ruta metabólica d q s trata,l enzima afectado y como s modifica su actividad

l glucógeno s 1a forma efi100te d almacenamiento energético principalmente en igado y musculo.Este puede ser rápidamente movilizado y su degradación puede rendir energía aun en ausencia d oxigeno;contribuye al mantenimiento d la glicemia.

Glucogenesis

 l proceso mediante l cual s sintetiza glucógeno s denomina glucogenesis,ocurre en l citoplasma d todas ls células animales especialmente en l igado y músculos.

este proceso requiere 2 enzimas: la glucógeno  sintasa y la  ramificante y d UDP – glucosa molécula donadora d grupos glucosilos.

Glucogenolisis

la glucogenolisis consiste en la degradación del glucógeno x incisión fosforolitica secuencial y da como producto fundamental glucosa 1-p,la cual s transforma rápidamente en glucosa 6-p.En este proceso participan igualmente 2 enzimas: la glucógeno fosforilasa y la desramificante.

• en condiciones d ingestión d gluci2 en exceso s favorecerá la glucogenesis.Del glucógeno almacenado podrá disponer l organismo cuando ls condiciones lo requieran.
• ls mecanismos d regulación d síntesis y degradación del glucógeno son complejos e incluyen regulación x modulación covalente y alosterica d ls enzimas principales,ls cuales forman parte d ls cascadas enzimáticas,desencadenadas x ormonas.
• l glucagon y la adrenalina favorecen la glucogenolisis.La insulina favorece la glucogenesis.

Alteraciones en l metabolismo del glucógeno

• ls glucogenosis son enfermedades ereditarias q s caracterizan x l almacenamiento d glucógeno en 1 o + órganos y s debe al déficit d algunas d ls enzimas involucradas en su metabolismo.

cual s l principal combustible metabólico del musculo esquelético en reposo y en actividad.Explica q ocurre con la degradación d glucógeno en l musculo en actividad

.

ls principales combustibles del musculo son: glucosa,aci2 grasos y cuerpos cetonicos.L musculo difiere del cerebro en q posee 1 gran almacenamiento d glucógeno .Este glucógeno s convierte fácilmente en glucosa-6-fosfato xa su utilización x ls células musculares.L musculo,carece d glucosa-6-fosfatasa,y d este modo no puede liberar glucosa.+ bien,l musculo retiene la glucosa,l mejor combustible xa su proceso d actividad.En l musculo esquelético en contracción activa,la velocidad d la glicólisis excede,con muxo,a la del ciclo del ácido cítrico.La mayor parte del piruvato formado en estas condiciones s reduce a lactato,q fluye acia l igado,donde s convierte en glucosa.Estos intercambios,conoci2 como ciclo d cori,trasladan parte d la carga metabólica del musculo al igado.Ad+ en l musculo activo,s forma gran cantidad d alanina x transaminacion d piruvato en l igado,la alanina,como l lactato,puede reconvertirse en glucosa.La conducta metabólica del musculo en reposo s completamente distinta.En l musculo en reposo,l combustible principal son ls aci2 grasos.Ls cuerpos cetonicos sirven tb d combustible xa l musculo cardiaco.

Describe como s produce la inflamación celular d 1 tejido durante la inflamación

cuando s produce 1a rotura d la piel o d ls mucosas,ls microorganismos pueden pasar del medio externo al interno.Como reacción y en 1 intento d localizar al agente invasor,s produce 1a reacción en l tejido conectivo vascularizado q s denomina inflamación.Este complejo proceso produce l acumulo d flui2 y leucocitos en l espacio extravascular.La inflamación puede ser originada x factores endogenos (necrosis tisular o rotura osea) o factores exogenos como lesiones x agentes mecánicos (corte,etc),físicos (quemaduras),químicos (corrosivos),biológicos (microorganismos) e inm1logicos (reacciones d ipersensibilidad).Aunque en alg1s casos,como la ipersensibilidad,la inflamación puede tener consecuencias nocivas,x lo general s 1a respuesta protectora q trata d restaurar ls teji2 lesiona2.Tras 1 proceso inflamatorio puede ocurrir lo siguiente: resolución con retorno a 1a estructura y función normales.Supuración con formación d abceso.Inxazon con regeneración d tejido especializado o fibroso formando 1a cicatriz y  persistencia del agente causante,acien2e l proceso crónico.La respuesta inflamatoria esta formada x plasma,células circulantes,vasos sanguíneos y constituyentes celulares y extracelulares del tejido conectivo.Entre ls células circulantes s incluyen ls neutrofilos,monocitos,eosinofilos,linfocitos,basofilos y plaquetas.Ls células del tejido conectivo son ls mastocitos,q rodean ls vasos sanguíneos y ls fibroblastos.La matriz extracelular consiste en proteínas fibrosas estructurales (colágeno,elastina),glicoproteinas aderentes (fibronectina,laminina,entactina,tenascina y otras) y proteoglicanos.La membrana basal s 1 componente especializado d la matriz extracelular q consiste en glicoproteinas adesivas y proteoglicanos. Ls 4 signos cardinales d la  fueron descritos x paracelso y son

1. rubor (coloración roja)
2. tumor (inxazon)
3. calor
4. dolor.

síntesis d aci2 grasos,describe sus procesos e indica su localización celular

consta d 4 reacciones cíclicas q s suceden en l citosol partiendo d acetil-coamalonil-coa.

1.-formación d malonil-coa: ácido graso sintasa,complejo q cataliza la síntesis d aci2 grasos

proteína transportadora d intermediaros: acp

l poder reductor s proporcionado x l nadp generando l metabolismo d ls pentosas fosfatos.L acp s separa cuando la ácido graso sintasa s detiene.Esta s detiene cuando forma 1 ácido graso d 16c: palmitil-coa

2.-elongación d la cadena: tiene lugar en l re y ls intermediarios no están uni2 a acp

3.-acil graso-coa desaturasa: introduce insaturaciones

ls aci2 grasos poliinsatura2 linoleico y linolenico son esenciales xa ls mamíferos xq deben incorporarse a través d la dieta ya q no somos capaces d sintetizarlos.

en ls células l atp s puede sintetizar mediante la fosforilacion oxidativa o x fosforilazacion a nivel d  sustrato.Explica la diferencia entre ambos y da ejemplos.

fosforilacion a nivel d sustrato: síntesis d atp (o d otro nucleótido trifosfatado) x transferencia d 1 grupo fosforilo y 1a molécula fosforilada d adp (o d otro nucleótido difosfatado).X ejemplo la fosfoglicerato quinasa y la piruvato quinasa catalizan ls fosforilaciones a nivel d sustrato.Otro ejemplo en la reacción 1º d la glucólisis,ay fosforilacion a nivel d sustrato ya q s necesita gastar 1a molécula d atp otorgada x la célula xa transformar la glucosa en glucosa 6- fosfato

fosforilacion oxidativa: s la fosforilacion del adp q pasa a atp (con 1 fosfato inorgánico),esta reacción s catalizada x la enzima atp sintetasa,todo esto ocurre asociado a la cadena transportadora d electrones.

Papel d la vitamina d y d la calcitonina en la omeostasia del calcio

*la vitamina d q s obtiene d la dieta o q s sintetizada en la piel partir del 7-deidrocolesterol s transforma en ls teji2 animales en colecalciferol o vitamina d3.En l plasma,la vitamina d circula ligada a 1a proteína fijadora d vitamina d,tb yamada transcalciferina,q s producida en l igado.S en este órgano donde l colecalciferol s idroxilado y s transforma en 25-o-colecalciferol,forma parcialmente activa q circula en plasma con 1a vida media d 1s 15 días.En l riñon la 25-o-vitamina d s

idroxilada d nuevo xa dar lugar a la forma + activa d la vitamina,l 1,25-(o)2-colecalciferol.La enzima idroxilasa responsable d este ultimo paso aumenta cuando disminuye la calcemia y s libera pt,x lo q podemos afirmar q la pt y la vitamina d tienen acciones sinergicas sobre ls niveles d calcio en sangre.En l intestino,ad+ d la acción sobre l calcio,la vitamina d facilita la absorción d fósforo.En l riñon,la vitamina d facilita la reabsorción d calcio e incrementa la respuesta del tubulo a la acción d la pt.

*la calcitonina s 1 péptido d 32 aminoaci2 producido x ls células parafoliculares del tiroides.Al = q otras ormonas peptidicas,s sintetiza en forma d pre-proormona xa posteriormente almacenarse en ls vesículas del aparato d golgi como calcitonina activa.Al contrario q la pt y la vitamina d,la calcitonina posee 1a acción ipocalcemiante,siendo l equilibrio entre ls 3 ormonas lo q determina finalmente la concentración d calcio y fósforo en la sangre.Mientras q ls acciones d la pt y la calcitonina son antagónicas en cuanto a la excreción o reabsorción d calcio en l riñon,ambas s comportan d modo sinérgico en relación a la eliminación d fosfato en la orina.En l intestino,la calcitonina inibe la absorción d calcio sin afectar a la d fósforo,controlando la ipercalcemia pospandrial.

En q consiste la regulación enzimática x modificación covalente,da 1 ejemplo

consite en cambiar 1a enzima mediante la modificación d enlaces fuertes(covalentes) d procesos d catálisis.Puede ser:

                -irreversible: activación x rotura proteolitica d precursores inactiva2 (zimogenos: son enzimas grandes q actúan,son proteasas),ejemplos: enzimas d la digestión,cascada d coagulación,activación d caspasas en la apoptosis.

                -reversible: unión covalente d 1 grupo químico q altera ls propiedades catalíticas d la enzima,ejemplos: fosforilacion-desfosforilacion,oxidación-reducción,acetilacion-desacetilacion.

Perfil metabólico del cerebro y del riñon

cerebro: la glucosa s prácticamente l único combustible utilizado x l cerebro umano,excepto durante l ay1 prolongado.L cerebro carece d almacenamiento d combustible y requiere 1 suministro continuo d glucosa,q entra con facilidad en todo momento.Cuando l nivel d glucosa s aproxima a la km d la exoquinasa ,la glicólisis s ace + lenta.

durante l ay1 prolongado,ls cuerpos cetonicos sintetiza2 en l igado,reemplazan en parte a la glucosa como combustibles cerebrales.L acetoacetato s activa mediante la transferencia d coa procedente d succinil-coa y así s convierte en acetoacetil-coa,q entra en l ciclo del ácido cítrico.

riñon: l riñon realiza diferentes funciones d transporte q s mantienen x medio d:

                -producción d atp

                -oxidación aerobia mitocondrial d diversos substratos

                -oxidación glucolitica d la glucosa en lactato

                -fosforilaciones a nivel del substratos q implican oxidorreducciones anaerobicas.

Unión del ciclo d krebs con la fosforilazion oxidativa (respiración celular)

l ciclo d krebs siempre s seguido x la fosforilacion oxidativa.Este proceso extrae la energía en forma d electrones d alto potencial d ls moléculas d nad y fad2,regenerando nad+ y fad,gracias a lo cual l ciclo d krebs puede continuar.Ls electrones son transferi2 a moléculas d o2,rindiendo 2o.Xo esta transferencia s realiza a través d 1a cadena transportadora d electrones capaz d aprovexar la energía potencial d ls electrones xa bombear protones al espacio intermembrana d la mitocondria.Esto genera 1 gradiente electroquímico d +,q s utilizado xa la síntesis d atp mediante la enzima atp sintetasa d este modo l ciclo d krebs no utiliza directamente o2,xo lo requiere al estar acoplado a la fosforilacion oxidativa.

teniendo en cuenta tus conocimientos sobre metabolismo...Describe la importancia biológica d ls lipi2 poliinsatura2 pon 1 ejemplo
ls aci2 grasos poliinsatura2 son aci2 grasos q poseen + d 1 doble enlace entre sus carbonos.Dentro d este grupo encontramos l ácido linolenico (omega 3) y l linoleico (omega 6) q son esenciales xa l ser umano.Tienen 1 efecto beneficioso en general,disminuyendo l colesterol total l exceso implica la producción d compuestos tóxicos.S pueden obtener d pesca2 azules y vegetales como maíz,soja,girasol,calabaza,nueces.

tipos

según l lugar q ocupa l primer doble enlace respecto carbono q yeva l grupo metilo (-x3),q s l ultimo carbono d la cadena (carbono "omega") s reconocen 3 tipos d aci2 grasos poliinsatura2:

• serie omega 3. L primer doble enlace esta situado en posición 3.
• serie omega 6. L primer doble enlace esta situado en posición 6.
• serie omega 9. L primer doble enlace esta situado en posición 9

Transportadores d la cadena electrónica.X q s importante l poder reductor q s obtiene?

  ls transportadores electrónicos reduci2,nad y fad2 transfieren sus equivalentes reductores a la matriz mitocondrial.Ls complejos enzimáticos uni2 a la membrana mitocondrial interna acen pasar ls electrones a través d la cadena respiratoria,1a serie d transportadores electrónicos con potencial d reducción sucesivamente cre100te.

s en este proceso donde s obtendrá la mayor parte d la energía contenida en la glucosa y otros compuestos orgánicos,q sera almacenada en forma d atp.Al mismo tiempo s recuperaran ls coenzimas transportadoras d electrones en su forma oxidada,lo q permitirá la oxidación d nuevas moléculas d glucosa y d otras sustancias orgánicas.Como producto d desexo s obtendrá agua.

cadena respiratoria: mecanismo en la membrana d ls crestas mitocondriales s va a realizar 1 transporte d electrones desde l nad o l fad2 asta l oxigeno,tal y como s indica en la figura.Este transporte d electrones va a generar 1 transporte d protones x parte d ls complejos i,ii y iii desde la matriz acia l espacio intermembrana.Cada complejo sera capaz d bombear 2 protones.La salida d estos protones a través d ls atpasas servirá xa sintetizar atp,1 atp x cada 2 protones,d forma similar a como sucedía en ls cloroplastos.L nad s capaz d reducir al complejo i x lo q s obtendrán 3atp x cada molécula d nad.L fad2 no puede reducir al complejo i y cede sus 2 electrones a la co-q (coenzima q).Esta s la razón x la q l fad2 solo genera 2 atp ls electrones serán cedi2 finalmente al oxigeno q junto con 2 protones del medio darán 1a molécula d 2o // 2+ + 1/2o2 + 2e- ð 2 o emos visto q cada nad q s origina en ls mitocondrias rinde 3 atp.Xo,en ls eucariotas,l nad q s origina en l ialoplasma,en la glucólisis,solo puede originar 2 atp.Esto s debido a q este nad no puede atravesar la membrana mitocondrial y debe ceder sus electrones a 1a sustancia intermediaria q a su vez ls cede al fad q ay en l interior d la mitocondria,lo q no sucede en ls procariotas.

x q en l ay1 predomina la beta-oxidación d ls aci2 grasos?
Tras 1 dia d ay1 l cuerpo umano sigue usando su reserva d glucógeno d unas 7000kj y utiliza en gran medida ls depósitos d grasa y la reserva proteica.La meta principal d ls siguientes adaptaciones metabólicas s l mantenimiento d 1a mínima concentración d glucosa en sangre xa mantener l metabolismo del cerebro y a ls eritrocitos en funcionamiento.Tras casi 3 días d ay1 l ciclo d krebs gira en l igado cada vez + lento,puesto q la gluconeogenesis constantemente retira su oxalacetato y ls reacciones anapleroticas ya q no s producen debido a su dependencia d ls productos d la glucólisis.S va a la acumulación d acetil-coa d la β-oxidación d ls aci2 grasos.En etas condiciones l cuerpo s dedica a producir cuerpos cetonicos.Van del acetil-coa al acetoacetato y al 3-idroxibutirato y s ceden a la sangre.L metabolismo del cerebro s adapta al cambio d oferta y utiliza + cuerpos cetonicos.Inicialmente su parte en la producción d energía s d 1 30% xo tras varias semanas d ay1 puede alcanzar asta 1 70%.En este momento l corazón tb cubre sus necesidades d energía con cuerpos cetonicos.D acuerdo con ls reservas existentes este programa d emergencia  metabólica permite la superviviencia durante varias semansa sin ingeriir alimentos.

ay1:

                -activación lipasas: movilización lipi2

                -inactivacion acetil-coa carboxilasa: s produce la movilización d lipi2 y disminución d la lipogenesis.

relación entre piruvato y lactato.X q en condiciones aerobias la concentración d lactato s menor a 1 y en condiciones anaerobias s mayor a 1?(+ o mns explicar fermentación láctica y ciclo d cori)

l lactato s produce a partir del piruvato solo en condiciones anaerobicas.

la vía glicolitica produce piruvato,q en presencia d oxigeno sera después metabolizado en l ciclo del ácido cítrico xa producir nad y fad2 ,q alimentaran la fosforilacion oxidativa en la mitocondria.Normalmente,l ácido láctico descenderá bajo estas condiciones.En ausencia d oxigeno (anaerobicas),l piruvato puede ser convertido a ácido láctico,la única reacción q puede regenerar nad+ xa q pueda continuar la glicólisis.La producción d ácido láctico,solo bajo condiciones anaerobicas,explica xq la razón piruvato/lactato s muxo menor q 1 en células anaerobicas y muxo mayor q 1 en condiciones aerobicas.

Propiedades d la energía libre d gibbs

solo depende del estado final (productos) e inicial (reactivos)

independiente del camino/mecanismo d la reacción

l valor d la energía libre d gibs no proporciona información sobre la velocidad d reacción

relacionado con l equilibrio d la reacción (proporciona información)

la energía libre d gibs en condiciones estándar.S aleja muxo d la situación real en la célula,donde ls concentraciones son muxo + bajas.

Vía d ls pentosas fosfato,en q condiciones ocurre

s 1a vía alternativa a la glicólisis xa la oxidación d la glucosa.

tiene 3 objetivos fundamentales:

                -formación d nadp,s utiliza xa la síntesis d lipi2 y esteroides

                -formación d pentosas esenciales xa la fisiología y la bioquímica d ls células

                -degradación oxidante d pentosas a exosas y viceversa

consta d 2 grandes fases:

                -oxidativa: la ruta parte siempre d 6gp y s transforma a ribosa-5p.Ay 1a generación d nadp

                -fase no oxidativa: combinación d pentosas par aobtener nuevamente exosas y triosas.

β

-oxidación d ls aci2 grasos

la β- oxidación s 1a secuencia d 4 reacciones en q s separan fragmentos d 2 carbonos desde l extremo carboxilo d la molécula;estas 4 reacciones s repiten asta la degradación completa d la cadena.L nombre deriva del exo d q s rompe l enlace entre ls carbonos α y β,s oxida l carbono β y s forma acetil-coa.

la β-oxidación s produce mayoritariamente en la matriz mitocondrial aunque tb s yega a producir dentro d ls peroxisomas.

l paso previo s la activación d ls ag a acil-coa grasos q tiene lugar en l re o en la membrana mitocondrial externa,donde s aya la acil-coa sintetasa ,la enzima q cataliza esta reacción.

l ag s une al coa,reacción q consume 2 enlaces d alta energía del atp

posteriormente debe usarse 1 transportador la carnitina xa translocar ls moléculas d acil-coa al interior d la matriz mitocondrial ya q la membrana mitocondrial interna s impermeable a la acil-coa

la carnitina s 1 aminoácido q reduce ls niveles d trigliceri2 y d colesterol en sangre.La carnitina s encarga d yevar ls grupos acilo al interior d la matriz mitocondrial.

Metabolismo d xenobioticos

consta d 2 fases:

                -l xenobiotico entra y pasa x la fase i: s 1a fase oxidativa.S incorpora 1 grupo o lo q ace q la molécula sea + idrofilica.Son procesos como idroxilacion,desaminacion … etc.

son yeva2 a cabo sobre todo x la acción d ls c4p.Tras esta fase s forman metabolitos q son + polares y + reactivos q si escapan d esta ruta pueden producir toxificacidad y x lo tanto pasan rápidamente a la fase ii

                -fase ii: s produce 1a conjugación sobre l grupo o añadido en la 1º fase y la molécula queda detoxificada xa su eliminación.

Sindecan:

son proteoglucanos d membrana celular:

                -la proteína central atraviesa la membrana plasmática

                -tienen 1 dominio citosolico pequeño

                -tienen 1 dominio externo grande unido a cadenas d eparansulfatos y condroitinsulfato

función: anclar ls células a la matriz y presentan ormonas a ls receptores d superficie.

Mecanismos d transducción d la señal a través d la membrana

-formación d complejos con proteínas transductoras (proteína g)

                               activación d adenilato ciclasa

                               activación del sistema fosfolipasa

                -activación d proteínas enzimáticas asociadas al receptor

balance metabólico

balance metabólico del organismo:

                -integración metabólica: funcionamiento celular efi100te

                -regulación metabólica: funcionamiento concentrado d vías metabólicas

                -interrelaciones orgánicas: igado órgano central

balance global d la gluconeogenesis:

2 piruvato + 4 atp + 2 gtp + 2nad + 6 2o àglucosa + 4adp + 2 gdp + 2nad + 6 pi + 2

balance global d la glicólisis:

glucosa + 2adp + pi + 2nad à 2piruvato + 2atp + 2 nad + 2 + 22o

Señalizacion a través d la proteína g

s 1a transmisora,interviene en la transmisión d la señal:

                -proteína transductora d membrana q fija gdp

                -eterodimero constituido x 3 subunidades

s transmite la señal x la activación d:

- adenilato ciclasa: cuando la ormona s une al receptor,s produce 1 cambio conformacional en l lado citosolico del receptor у en consecuencia s activa.L receptor activo contacta con la protefna g inactiva.   ls proteínas g trimericas ciclan entre su estado inactivo unidas a gdp y con sus 3 subunidades físicamente en contacto y 1 estado activo,en l cual la subunidad a s encuentra separada d ls otras 2 y unida a 1a  molécula d gtp.La afinidad d la subunidad α x l gdp disminuye y lo libera,al mismo tiempo q la afinidad x l gtp aumenta y lo capta.Con l gtp la subunidad α experimenta 1 cambio conformacional,s separa d ls otras 2 y pasa a su estado activo,d forma q contacta con la adenilato ciclasa activandola.D la misma manera en q la célula necesita la amplificación d la señal,requiere q esta cese a medida q la ormona circulante desaparece.En este sentido,tras la activación d la proteína g la afinidad del receptor x la ormona disminuye  y 1a vez q l gtp s idrolizado,la actividad d la proteína g y en consecuencia la d la ac,revierten a su estado inicial,quedando la célula en disposición d recibir nuevas señales.L ampc s degradado x l enzima fosfodiesterasa d ampc,q en numerosas ocasiones s regulada x l ca⁺².X tanto,la concentración celular d ampc s en todo momento l resultado d ls actividades relativas d ls reacciones d formación y degradación.

-sistema fosfolipasa: la subunidad alfa s puede unir a otra proteína y actuar en 1 fosfolipido (fosfotidilinositil bifosfato) puede ser atacado x 1a fosfolipasa,liberan2e diacilglicerol (q permanece en la membrana) y l inocitol trifosfato,ambos compuestos son nuevos mensajeros.L diacilglicerol activa a 1a proteína quinasa c,q puede fosforilar a otra proteína;l inocitol tiene como receptor 1 canal d calcio en l retículo sarcoplasmico,este calcio s une a la calmodulina,forman2e l complejo calcio calmodulina,l q puede unirse a 1a proteína quinasa.

Explica brevemente la justificación biológica d cada 1 d ls siguientes efectos alostericos

A.- activación d piruvato carboxilasa x acetil-coa

la activación x acetil coa permite q s produzca + oxaloacetato cuando s acumule acetil coa xa permitir su ingreso al ciclo d krebs.

B.- inibicion d piruvato desidrogenasa x nad

l efecto q eso produce s:
a) 1descencenso en ls respectivas actividadesenzimaticas.
b) q ls reacciones d ls enzimas (e₂) y (e₃) transcurranen sentido inverso.
c) q la enzimae₁mantenga su pp en su forma acetilada(inactiva).

C.- activación d fosfofructoquinasa x amp

l amp reduce la inibicion inducida x l atp

D.- inibicion d isocitrato desidrogenada x atp

s produce concentraciones altas d atp

E.-inibicion d fructosa 1,6-bifosfato x amp

ls moléculas d nad+ y nad no pueden atravesar la membrana mitocondrial interna,q s 1a barrera selectiva.X eyo l nad generado durante la glicólisis y x otras desidrogenasas citosolicas no puede atravesar dixa membrana xa yegar a la matriz mitocondrial y dar su par d electrones al complejo i d la cadena transportadora

Isoenzimas

son formas moleculares diferentes d 1 enzima q comparten 1a actividad catalítica común,s decir,s trata d moléculas diferentes q catalizan la misma reacción bioquímica.Aspectos d ls isoenzimas:

                -la existencia d múltiples formas moleculares xa ls enzimas s común en ls organismos vivos

                -ls isoenzimas frecuentemente son específicos d ciertas células o teji2

                -la eterogeneidad molecular d ls enzimas confiere a ls organismos plasticidad,versatilidad y precisión en sus funciones metabólicas

                -ls isoenzimas son útiles xa analizar la variabilidad genética en 1a población.

Entrada d nad citosolico en la mitocondria (lanzaderas)

1a función d la cadena respiratoria s regenerar nad+ x su uso en la glicolis.

l nad no puede simplemente introducirse en ls mitocondrias xa oxidarse mediante la cadena transportadora d electrones xq la membrana mitocondiral interna s impermeable al nad y al nad+.La solución consiste en q sera ls electrones del nad quienes atraviesen la membrana mitocondrial.

ejemplos:

-lanzadera d glicerol 3 fosfato:

durante la glicólisis s genera nad en l citosol en la oxidación del gliceraldeido-3-fosfato y s debe regenerar + nad⁺ xa q la glicólisis continúe.L nad no puede pasar a la mitocondria xa ser oxidado x la cadena respiratoria ya q la membrana interior mitocondrial s impermeable al nad y nad⁺.La solución s q ls electrones del nad,en vez del propio nad,sean transporta2 a través d esta membrana.1a d ls maneras d introducir electrones del nad en la cadena respiratoria s la lanzadera del glicerol-3-fosfato.L primer paso s transferir 1 par d electrones desde l nad a la diidroxiacetona fosfato,1 intermedio glicolitico,xa formar glicerol-3-fosfato.Esta reacción s catalizada x la glicerol-3-fosfato desidrogenasa en l citosol.L glicerol-3-fosfato s reoxidizado a diidroxiacetona fosfato en la superficie exterior d la membrana interior mitocondrial x 1aisozima d la glicerol-3-fosfato deidrogenasa unida a la membrana.1 par d electrones s transfiere desde l glicerol-3-fosfato al grupo prostético fad d la enzima xa producir fad₂.Esta reacción regenera la diidroxiacetona fosfato.X ultimo,la flavina reducida transfiere sus electrones a al transportador d electrones q q entra en la cadena respiratoria como q₂.

-lanzadera malato-aspartato:

en l corazón e igado,ls electrones desde l nad citosolico son transporta2 a la mitocondria x la lanzadera del malato-aspartato,q utiliza 2 transportadores d membrana y 4 enzimas ls electrones son transferi2 desde l nad en l citosol al oxaloacetato,formando malato,q atraviesa la membrana mitocondrial interior y entonces s reoxidizado x l nad⁺ en la matriz xa formar nad en 1a reacción catalizada x la malato desidrogenasa.L oxaloacetato resultante no puede atravesar la membrana mitocondrial interna y en 1a reacción d transaminacion s transforma en aspartato q puede ser transportado al lado citosolico.L glutamato mitocondrial dona 1 grupo amino,formando aspartato y α-cetoglutarato.En l citoplasma,l aspartato s deaminado xa formar oxaloacetato y l ciclo s empieza d nuevo.

esta lanzadera en contraste con la lanzadera del glicerol-3-fosfato,s reversible.Consecuentemente,l nad puede ser transportado a la mitocondria x la lanzadera del malato-aspartato solamente si l ratio nad/nad⁺ s mayor en l citosol q en la matriz mitocondrial.Esta lanzadera versátil tb facilita l intercambio d intermedios clave entre la mitocondria y l citosol.

Implicación d la vitamina k en la mineralización y la emostasia

 s 1a vitamina liposoluble q encontramos en ls verduras y tb s elaborada x bacterias intestinales.

• estimula la síntesis epatica del aminoácido γ-carboxiglutamico.Componente esencial  d ls factores d la coagulación: protrombina,factores vii,ix y x.
• s necesaria xa la síntesis d osteocalcina,proteína q incrementa la actividad d ls osteoclastos,q permite la fijación del calcio en la matriz osea.

Enzimas del 1-4:

1.-exoquinasa

2.-alaina transaminasa

3.-piruvato deshidrogenasa

4.-lactato deshidrogenasa

Procesos  de A-F:

A.-glicólisis

B.-gluconeogenesis

C.-vía de las pentosas fosfato

D.-ciclo de Krebs

E.-beta-oxidación

F.-lipolisis

Intermediarios o productos a, b y c

a.-glucosa-6-fosfato

b.-cuerpos cetonicos

c.-colesterol

Enzimas reguladoras de los procesos A, B y D

A.-fosfofructoquinasa y piruvatoquinasa

B.-fructosa-1,6-bifosfato y piruvato carboxilasa

D.-citrato, isocitrato y alfa-ceto-glutarato

Poder reductor que se genera o se utiliza D, E y F

D.-NADH, FADH2

E.-acetil-CoA, proponil-CoA

F.-Acil-CoA

Localización celular de los procesos A-F

A.-citosol

B.-1º paso mitocondrial y resto citosol

C.-citosol

D.-matriz mitocondrial

E.-mitocondrias

F.-mitocondrias

Además de CO2 que productos se genera en D

NADH, FADH2 y GTP