Factores y Regulación Clave de la Cinética Enzimática
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Factores que Influyen en la Cinética Enzimática
Temperatura
Las enzimas son proteínas y, por tanto, tienen una temperatura óptima de actuación en la cual la velocidad de reacción es máxima. Al separarse de esa temperatura óptima, la velocidad disminuye, aunque no necesariamente de manera simétrica.
pH
Al igual que con la temperatura, las enzimas tienen un pH óptimo de actuación con el que su velocidad de reacción es máxima. Si ese pH varía por encima o por debajo del óptimo, la velocidad baja, generalmente de una manera simétrica alrededor del pH óptimo.
Concentración de Sustrato
Cuanto mayor sea la concentración de sustrato, mayor será la velocidad de reacción hasta alcanzar una concentración de sustrato a partir de la cual la velocidad se vuelve constante (velocidad máxima, Vmax), ya que todos los centros activos de la enzima están ocupados (saturación).
Regulación de la Actividad Enzimática
La regulación de la actividad enzimática se realiza controlando la velocidad a la que actúan las enzimas. Existen varios mecanismos para regular esta velocidad:
Activación Enzimática
Hay determinados compuestos que provocan que una enzima que estaba inactiva se active. Habitualmente, este compuesto, llamado activador, se une a la apoenzima (la parte proteica de la enzima) en un sitio distinto al centro activo y modifica la estructura de este último, permitiendo que encaje perfectamente con su sustrato correspondiente. Estos activadores pueden ser cationes (como Mg2+, Ca2+), otras moléculas orgánicas o, en un caso especial y muy frecuente, el propio sustrato actúa como activador de la enzima (activación por sustrato). Este último mecanismo permite ahorrar energía a la célula, ya que la enzima solo se activará eficientemente en presencia del sustrato.
Inhibición Enzimática
Llamamos inhibidores enzimáticos a cualquier compuesto que disminuye o elimina la acción catalítica de una enzima. En este caso, se actúa sobre enzimas activas, volviéndolas total o parcialmente inactivas. Uno de los casos más habituales de regulación es la inhibición por retroalimentación (o feedback negativo), donde el producto final de una ruta metabólica actúa como inhibidor de una de las primeras enzimas de dicha ruta, evitando la sobreproducción.
Existen diferentes tipos de inhibición enzimática:
Inhibición Enzimática Irreversible
El inhibidor se une a la enzima mediante un enlace covalente fuerte, altera su estructura de forma permanente y la inactiva definitivamente. A estos inhibidores se les suele llamar venenos metabólicos.
Inhibición Enzimática Reversible
Es la más habitual en las reacciones metabólicas y en la regulación celular. En este caso, el inhibidor se une a la enzima mediante enlaces débiles (iónicos, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, etc.). Cuando la concentración del inhibidor disminuye o este se separa de la enzima, esta recupera su actividad.
Tipos de Inhibición Reversible:
Inhibición Competitiva
El inhibidor posee una estructura química similar a la del sustrato fisiológico de la enzima. Ambos (inhibidor y sustrato) compiten por unirse al mismo sitio, el centro activo de la enzima. La unión del inhibidor impide la unión del sustrato. A este tipo de inhibidores se les llama análogos estructurales o metabólicos.
Inhibición No Competitiva
El inhibidor se une a la enzima en un sitio distinto del centro activo (conocido como sitio alostérico). Esta unión modifica la conformación tridimensional de la enzima y, por ende, la estructura del centro activo, lo que impide o dificulta la unión del sustrato o la catálisis, incluso si el sustrato logra unirse. El inhibidor puede unirse tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato.
Inhibición Acompetitiva (o Incompetitiva)
El inhibidor solo puede unirse al complejo enzima-sustrato (ES), una vez que este se ha formado. El inhibidor se une a un sitio distinto del centro activo en el complejo ES, impidiendo que la reacción química se complete y se liberen los productos. Este tipo de inhibición es menos común.