Factores que Influyen en la Actividad Enzimática
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Influencia del pH: Existe un pH óptimo en el que la concentración de H+ es idónea para que se produzca la actividad catalítica. También existe una banda que oscila entre un valor de pH mínimo y otro máximo, donde la enzima puede actuar. Por valores fuera de estas zonas no existe actividad enzimática dado que las cadenas polipeptídicas se pueden desnaturalizar.
Influencia de la Temperatura
Las reacciones catalizadas por las enzimas siguen la regla general, la ley de Van't Hoff, que establece que cada diez grados de aumento de temperatura se produce un aumento de velocidad de reacción de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple dentro de unos límites ya que las enzimas, debido a su naturaleza proteica, son termolábiles. Cada enzima posee una temperatura óptima que en la humana es 37ºC.
Cofactores
Son sustancias que se combinan con la enzima potenciando su acción catalítica. Suele tratarse de cationes metálicos como Co, Mg, Fe o Zn. Se denomina coenzima o grupo prostético dependiendo del tipo de unión.
Proenzimas
Son enzimas que se sintetizan en forma inactiva y posteriormente se transforman en forma activa por la acción de otras enzimas. Ejemplo: tripsinógeno activa la tripsina.
Inhibición de la Actividad Enzimática
Consiste en la disminución o anulación de la velocidad de la reacción catalizada por una enzima. Puede ser:
Irreversible
Cuando la enzima se une covalentemente al inhibidor de forma temporal o permanente. Se conoce también como envenenamiento de la enzima. Algunos compuestos organofosforados que se utilizan como insecticidas inactivan a enzimas. El bloqueo de esas enzimas provoca graves alteraciones del sistema nervioso. El ion CN bloquea una importantísima enzima respiratoria, la citocromo oxidasa.
Reversible
Se produce un rápido equilibrio entre la enzima y la sustancia inhibidora. Existen dos tipos:
Competitiva
El inhibidor compite con el sustrato por el centro activo, ya que es una molécula parecida y la enzima no es capaz de distinguir entre uno y otro.
No Competitiva
El inhibidor no compite con el sustrato ya que no interacciona con el centro activo, sino con otros grupos de la enzima. Suele producir una modificación en la conformación de la enzima que impide la unión del sustrato, pudiendo, además, unirse a la enzima o al complejo enzima-sustrato.