Factores que Afectan la Actividad Enzimática y su Importancia Clínica

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Escrito el 8 de Marzo de 2025 en español con un tamaño de 4,74 KB

Factores que Influyen en la Catálisis Enzimática

Concentración de Sustrato
A una determinada concentración de sustrato se alcanza la velocidad máxima de reacción y, aunque aumentemos la cantidad de sustrato, dicha velocidad no se incrementa.
Temperatura
La actividad enzimática es óptima a una temperatura específica, generalmente alrededor de 37 grados Celsius. Por encima de 40 grados Celsius, las enzimas se desnaturalizan y pierden su función.
pH
El pH óptimo es crucial para la actividad catalítica de las enzimas. Las modificaciones del pH pueden inducir desnaturalización y disminuir la afinidad enzima/sustrato.
Activadores
Son sustancias que incrementan la velocidad de reacción enzimática.
Inhibidores
Son sustancias que inhiben la acción de las enzimas, produciendo una variación en la velocidad de reacción y en el valor de Km.
- Inhibidores Competitivos
  Son sustancias similares a las moléculas del sustrato y compiten con ellas para unirse a los sitios activos. Esta inhibición se resuelve aumentando la concentración del sustrato.
- Inhibidores No Competitivos
  Son sustancias que se unen a la enzima en lugares distintos al sitio activo, provocando un cambio espacial. Esta inhibición puede ser reversible o irreversible.
- Inhibición Acompetitiva o por el Sustrato
  Son sustancias que se unen al complejo enzima/sustrato e impiden que se forme el producto.

En una reacción enzimática, se distinguen 3 fases:

Fase de Retardo
Se mezclan los reactivos con la muestra biológica y se acoplan la enzima y el sustrato.
Fase Lineal
La velocidad de la reacción es constante y el único factor limitante es la concentración de la enzima. Es en este momento que la actividad de la enzima es máxima y la reacción depende únicamente de la concentración.
Fase de Agotamiento de Sustrato
El sustrato va disminuyendo al igual que la velocidad de la reacción, hasta que finalmente la reacción deja de producirse.

Métodos a Punto Final
Se ponen en contacto los reactivos y la muestra biológica y se toma una medida, de la aparición del producto o de la desaparición del sustrato. Al cabo de un tiempo se detiene la reacción de nuevo y se toma otra medida de absorbancia.
Métodos Cinéticos
Se mide la absorbancia varias veces con intervalos de minutos.

Transaminasas: Enzimas del hígado, aumentan en sangre cuando se produce una lesión o necrosis de las células hepáticas.
Aspartato Aminotransferasa (AST): Enzima presente en el hígado, músculo, riñón, cerebro y hematíes. Aumenta en lesiones hepáticas, infarto de miocardio y daño en el músculo esquelético.
Alanina Aminotransferasa (ALT): Marcador de alteración hepática.
Gamma Glutamil Transferasa (GGT): Marcador de enfermedad hepatobiliar. Aumenta en alteraciones en el hígado y en vías biliares.
Fosfatasa Alcalina (ALP): Elevada en alteraciones óseas y hepáticas, ictericia obstructiva o cirrosis.
Lactato Deshidrogenasa (LDH): Presente en el hígado, su aumento es inespecífico.
5-Nucleotidasa y Leucinaminopeptidasa: Enzimas aumentadas en plasma sanguíneo en enfermedad biliar obstructiva.

Alfa-Amilasa: Enzima que hidroliza glucógeno y almidón para dar glucosa y maltosa. Presente en el páncreas, hígado, músculo.
Lipasa: Enzima que hidroliza triglicéridos dando lugar a ácidos grasos. Presente en el páncreas, estómago, intestino, leucocitos.

CK (Creatina Quinasa): Enzima del músculo cardíaco, esquelético y en el cerebro. Esta isoenzima se utiliza como marcador de infarto de miocardio.
LDH: Aumenta en casos de infarto de miocardio, es muy inespecífica.

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