Explorando las Uniones Químicas, Proteínas y Enzimas: Fundamentos y Funciones

Tipos de Uniones Químicas

Se producen uniones covalentes y varias uniones no covalentes:

1. Puentes de Hidrógeno: Un protón H⁺ es compartido entre dos átomos electronegativos próximos entre sí.
2. Uniones Iónicas: Resultado de la fuerza de atracción entre grupos ionizados de carga contraria.
3. Interacciones Hidrofóbicas: Asociación de grupos no polares en las que se excluye el contacto con el agua.
4. Interacciones de Van der Waals: Cuando los átomos están muy cerca, esta proximidad induce fluctuaciones en sus cargas, causa de atracciones mutuas entre los átomos.

Proteínas y Punto Isoeléctrico

Las proteínas tienen carga positiva y negativa. Tienen un pH definido para cada proteína, en el que la suma de las cargas positivas y negativas es igual a cero. Este pH se denomina punto isoeléctrico, en el cual las proteínas colocadas en un campo eléctrico no migran a ninguno de los polos, mientras que a un pH más bajo se desplazan hacia el cátodo y a un pH más alto lo hacen hacia el ánodo.

Enzimas: Catalizadores Biológicos

Actúan a la temperatura ambiente del organismo y dentro de límites estrechos de pH. Son catalizadores biológicos; un catalizador es una sustancia que acelera las reacciones químicas sin modificarse, lo que significa que pueden ser utilizados una y otra vez. Son proteínas o glicoproteínas que tienen uno o más lugares denominados sitios activos, a los cuales se une el sustrato, es decir, la sustancia sobre la cual actúa la enzima. El sustrato puede ser modificado en uno o más productos.

Especificidad Enzimática

Una característica importante de la actividad enzimática es su especificidad. Cada clase de enzima actúa sobre un solo sustrato. Suelen ser tan específicas que son incapaces de actuar sobre sustancias estrechamente relacionadas. En general, llevan el nombre del sustrato que modifican más el sufijo –asa.

Coenzimas

Algunas enzimas requieren la presencia de sustancias llamadas coenzimas para poder actuar. En algunos casos, la coenzima es un metal u otro grupo prostético que se halla unido en forma covalente a la proteína enzimática.

Interacción Enzima-Sustrato

La enzima y el sustrato exhiben una interacción semejante a la de una llave con su cerradura. La unión con el sustrato induce un cambio de conformación en la enzima produciéndose un encaje inducido.

Mecanismo de Reacción Enzimática

En la unión del sustrato con el sitio activo de la enzima participan fuerzas químicas no covalentes, siendo su radio de acción muy limitado. Eso explica el por qué el complejo enzima-sustrato solo puede formarse si la enzima tiene un sitio exactamente complementario al expuesto en la superficie del sustrato.

Las reacciones enzimáticas se realizan en dos etapas: la primera corresponde a la unión de la enzima con el sustrato; en la segunda etapa, el complejo ES se desdobla en el producto y la enzima queda disponible para actuar sobre una nueva molécula de sustrato.

Cinética Enzimática

La velocidad de la reacción depende de la concentración del sustrato. A bajas concentraciones, la velocidad inicial se describe como una hipérbola; no obstante, a medida que aumenta la concentración del sustrato, la reacción se satura y alcanza una meseta. En ese punto, toda la enzima interviene en la formación del complejo ES.