Estructura de las Proteínas: Primaria, Secundaria, Terciaria y Cuaternaria

Estructura de las Proteínas

Estructura Secundaria

Una cadena polipeptídica adopta un plegamiento en la cadena adoptando diferentes posiciones según los ángulos que forman entre sí los planos de la amida. Adopta la estructura de una hélice alfa o hoja beta plegada. Las fuerzas que mantienen estas estructuras son puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos. Hay 3 tipos: hélice alfa, hoja beta y hélice del colágeno. Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria debida a los giros que aparecen en los carbonos alfa de la cadena.

• Estructura de Hélice Alfa:

  Fue descubierta por Linus Pauling en la queratina del pelo. Tiene características como disposición de la cadena formando una hélice dextrógira. Las cadenas laterales de los aminoácidos se proyectan hacia fuera de la hélice, lo que permite que se formen enlaces de hidrógeno entre C=O y N-H cada 4 aminoácidos.

• Estructura Beta o de Hoja Plegada:

  Los planos de los enlaces peptídicos se disponen formando un zigzag y esa estructura se mantiene gracias a puentes de hidrógeno entre C=O y N-H. Las cadenas laterales de los aminoácidos están dirigidas alternativamente hacia arriba y hacia abajo.

• Hélice del Colágeno:

  3 cadenas polipeptídicas que se enrollan entre sí. Una misma cadena polipeptídica puede tener un segmento con un tipo de estructura secundaria y en otro tramo puede tener de otro, es decir, una misma cadena polipeptídica puede tener en distintos tramos, distintas estructuras secundarias.

Estructura Terciaria

La cadena polipeptídica que posee una estructura secundaria puede adoptar un plegamiento de nivel superior adquiriendo una forma tridimensional, generalmente esférica, llamada estructura terciaria globular. Las fuerzas o causas que determinan ese plegamiento son interacciones entre diversas cadenas laterales de aminoácidos que pueden estar muy distanciados dentro de la secuencia de aminoácidos. Las fuerzas que mantienen esta estructura pueden ser no covalentes o covalentes:

• Principales Interacciones No Covalentes:

  Las fuerzas hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals se producen entre grupos apolares de los aminoácidos (como los ácidos grasos), los puentes de hidrógeno entre cadenas laterales de aminoácidos polares y las interacciones electrostáticas o eléctricas que se establecen entre las cadenas laterales de los aminoácidos que tienen un grupo carboxilo en una cadena y un grupo amino en otra (ya que tienen cargas opuestas).

• Principales Interacciones Covalentes:

  Los puentes disulfuro son los más fuertes y se establecen entre los grupos SH de los aminoácidos cisteína. Las proteínas que presentan una estructura secundaria alargada sin adoptar plegamiento de nivel superior se dice que poseen una estructura fibrosa y son proteínas muy resistentes y más insolubles en agua que las proteínas globulares y desempeñan funciones esqueléticas.

Estructura Cuaternaria

Es un nivel de organización especial superior que poseen las proteínas que constan de dos o más cadenas polipeptídicas. A cada cadena polipeptídica se le denomina subunidad. Por ejemplo, la hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria ya que consta de cuatro cadenas peptídicas (subunidades) iguales por parejas: dos cadenas alfa y dos cadenas beta.

Estado Nativo

Es la forma tridimensional más estable que adopta una proteína como resultado de los plegamientos de nivel secundario, terciario y cuaternario (si lo tuviera). El estado nativo es responsable de la actividad biológica (función) de la proteína, es decir, si se pierde o se altera, se ve afectado su funcionamiento.