Estructura y funciones de las proteínas: desnaturalización, plegamiento, alosterismo y proteínas de membrana

Alteraciones en la estructura de la proteína

Desnaturalización: se pierde la conformación espacial o estructura tridimensional de la proteína, por lo que la proteína pierde su función. Los agentes son: acidez y temperatura. No afecta la estructura primaria. Puede ser:

• Reversible: al desaparecer el agente desnaturalizante, la proteína se recupera.
• Irreversible: no se recupera (no es posible la renaturalización).

Enfermedades por un mal plegamiento de las proteínas

Enfermedades priónicas que afectan a humanos y animales: el agente causal es un prión que presenta una forma normal (PrP^C) y una forma anormal (PrP^Sc) causante de la enfermedad. La forma anormal convierte los priones normales en anormales por contacto. La transformación entre PrP^C y PrP^Sc implica el replegamiento de la región que incluye los aminoácidos 90-140, transformándolos en láminas beta.

Cooperatividad positiva

Cooperatividad positiva: una molécula de oxígeno se une a una subunidad de la hemoglobina y origina cambios en la conformación de las cuatro subunidades, aumentando la afinidad de unión con el oxígeno. De este modo, a medida que se van uniendo moléculas de oxígeno, la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno aumenta. El primer oxígeno que se une debe romper más enlaces entre las subunidades, por lo que su unión es más complicada.

Proteína alostérica

Proteína alostérica: la unión de un compuesto a un punto concreto de la molécula afecta positiva o negativamente al centro activo de esa misma molécula. Estos moduladores no actúan sobre el grupo hemo, sino que interaccionan en otro lugar de la proteína y pueden disminuir (o aumentar) la afinidad de la hemoglobina por el O₂.

Proteínas de membrana

Proteínas periféricas

Proteínas periféricas: aquellas que están asociadas a la bicapa lipídica pero no la atraviesan por completo. Interaccionan con las regiones polares de la membrana a través de interacciones iónicas o fuerzas de Van der Waals. Existen varios tipos y modos de asociación:

• Proteínas de inclusión parcial.
• Interacciones eléctricas con proteínas transmembrana y lípidos de membrana.
• Uniones covalentes a glucolípidos y a ácidos grasos.

Proteínas integrales

Proteínas integrales: se encuentran dentro de la membrana. Su estructura puede ser en alfa hélice, en láminas beta o una combinación de ambas. Presentan típicamente tres dominios en sus secuencias y pueden ser:

• Monopaso: atraviesan la membrana una vez.
• Multipaso: atraviesan la membrana varias veces.

Estas proteínas suelen ser oligoméricas; por tanto, sus funciones principales son:

• Adhesión.
• Bombas transportadoras de iones.
• Canales iónicos, que permiten el paso selectivo de iones y otras moléculas.
• Receptores de señales, por ejemplo para hormonas.

Proteínas de unión al ADN

Proteínas unión ADN: reconocen secuencias específicas y participan en procesos clave del metabolismo del ADN y ARN. Entre sus funciones y tipos se incluyen:

• Replicación: proteínas implicadas en la copia del ADN.
• Factores de transcripción: regulan la expresión génica.
• Polimerasas: intervienen en la síntesis de ADN y ARN, como la ADN polimerasa y la ARN polimerasa.
• Histonas: proteínas asociadas al empaquetamiento del ADN.
• Reparación del ADN: proteínas implicadas en la detección y corrección de daños.
• Empalme del ARN: proteínas que participan en el procesamiento y empalme del ARN mensajero.