Estructura, Clasificación y Funciones Esenciales de las Proteínas

Proteínas

Características del Enlace Peptídico

• Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces carbono-nitrógeno.
• Posee cierto carácter de doble enlace.
• Los cuatro átomos del enlace (C, O, N, H) se encuentran sobre el mismo plano.
• Los enlaces que permiten giro en el esqueleto polipeptídico son los formados por Cα-C y N-Cα.

Estructura Primaria de las Proteínas

• Todas las proteínas la poseen. Es la estructura primaria.
• Indica los aminoácidos (aa) que la forman y el orden en el que están colocados.
• La disposición de los enlaces peptídicos hace que la cadena principal esté dispuesta en zigzag.
• El número de polipéptidos diferentes que puede formarse teóricamente es: 20ⁿ (donde n = número de aminoácidos de la cadena).

Estructura Secundaria de las Proteínas

Es la disposición espacial que adopta la cadena polipeptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza.

α-Hélice

• La cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma.
• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios (entre el -C=O de un aa y el -NH- del cuarto aa siguiente) mantienen la estructura.
• La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca.
• La rotación es hacia la derecha (dextrógira). Hay 3.6 residuos de aminoácido por vuelta. Cada aminoácido gira 100º con respecto al anterior.
• Los grupos C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria, paralelos al eje de la hélice.
• Los radicales (cadenas laterales) de los aminoácidos quedan hacia el exterior de la α-hélice.

Conformación β o Lámina Plegada

• Algunas regiones de la cadena polipeptídica conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí mediante enlaces de hidrógeno.
• Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.
• Los enlaces de hidrógeno intercatenarios (entre segmentos diferentes de la misma o distinta cadena) mantienen unidas las cadenas, formando una lámina plegada (conformación β).

Las cadenas peptídicas se pueden unir de dos formas distintas:

• Disposición paralela: Los segmentos que se unen van en la misma dirección (N-terminal -> C-terminal).
• Disposición antiparalela: Los segmentos que se unen van en direcciones opuestas.

Estructura Terciaria de las Proteínas

• Es el modo en que la proteína nativa (con su estructura secundaria) se encuentra plegada en el espacio, adquiriendo una conformación tridimensional específica.
• La estructura terciaria se estabiliza por uniones entre los radicales de aminoácidos que pueden estar alejados en la secuencia primaria. Estas uniones pueden ser:
  • Enlaces de hidrógeno (entre grupos polares de las cadenas laterales).
  • Atracciones hidrofóbicas (entre grupos apolares que tienden a agruparse en el interior).
  • Atracciones electrostáticas (o puentes salinos, entre grupos con carga opuesta).
  • Puentes disulfuro (enlaces covalentes fuertes entre dos residuos de cisteína).
• En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria puede estar constituida por dominios: regiones compactas y semi-independientes con una función específica.
• En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos estructurales.

Estructura Cuaternaria de las Proteínas

• Se forma por la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes), de varias cadenas polipeptídicas (llamadas subunidades), cada una con su propia estructura terciaria.
• No todas las proteínas presentan estructura cuaternaria.
• Un ejemplo clásico es la Hemoglobina, formada por cuatro subunidades.

Clasificación de las Proteínas

Holoproteínas

Están compuestas exclusivamente por aminoácidos.

Proteínas Fibrosas

• Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión, formando fibras o láminas.
• Son insolubles en agua.
• Tienen funciones principalmente estructurales o protectoras.

Tipos de Proteínas Fibrosas:

• Colágeno: Se encuentra en tejido conjuntivo (piel, cartílago, hueso, tendones). Proporciona resistencia.
• Miosina y Actina: Responsables de la contracción muscular.
• Queratina: Forman estructuras dérmicas resistentes como cuernos, uñas, pelo, lana.
• Fibrina: Interviene en la coagulación sanguínea, formando el coágulo.
• Elastina: Proteína elástica presente en tejidos como vasos sanguíneos y pulmones.

Proteínas Globulares

• Más complejas estructuralmente que las fibrosas.
• Plegadas adoptando formas compactas, más o menos esféricas.
• Generalmente solubles en agua o disoluciones salinas.

Tipos de Proteínas Globulares:

• Albúminas: Realizan transporte de moléculas (ej. seroalbúmina) o actúan como reserva de aminoácidos (ej. ovoalbúmina).
• Globulinas: Diversas funciones; destacan las inmunoglobulinas (anticuerpos) con función defensiva.
• Histonas y protaminas: Proteínas básicas que se asocian al ADN en eucariotas, permitiendo su empaquetamiento.

Heteroproteínas

En su composición tienen una parte proteica (grupo proteico o apoproteína) y una parte no proteica (grupo prostético).

• Nucleoproteína: Grupo prostético: Ácidos nucleicos. Ejemplo: Cromatina (ADN + histonas).
• Glucoproteína: Grupo prostético: Glúcido. Ejemplo: Fibrinógeno, muchas proteínas de membrana.
• Fosfoproteína: Grupo prostético: Ácido fosfórico. Ejemplo: Caseína (proteína de la leche).
• Lipoproteína: Grupo prostético: Lípido. Ejemplo: Quilomicrones (transportan lípidos en sangre).
• Cromoproteína (Porfirínica): Grupo prostético: Pigmento porfirínico (Grupo hemo o hemina). Ejemplo: Hemoglobina (transporta oxígeno).
• Cromoproteína (no porfirínica): Grupo prostético: Pigmento no porfirínico (ej. Cobre, hierro, retinal). Ejemplo: Rodopsina (pigmento visual).

Funciones de las Proteínas

• Estructural: Forman parte de estructuras celulares y tisulares (ej. Colágeno en huesos y tendones, Queratina en pelo y uñas, proteínas del citoesqueleto).
• Reserva de aminoácidos: Almacenan aminoácidos para el desarrollo embrionario (ej. Ovoalbúmina en el huevo, Caseína en la leche).
• Transportadora: Transportan sustancias específicas (ej. Hemoglobina transporta O₂, Lipoproteínas transportan lípidos, permeasas transportan moléculas a través de membranas).
• Enzimática: Actúan como biocatalizadores, acelerando las reacciones metabólicas (ej. Amilasa, Pepsina). Son la función más numerosa.
• Contráctil: Permiten el movimiento y la contracción muscular (ej. Actina, Miosina).
• Protectora o Defensiva: Protegen al organismo (ej. Trombina y Fibrinógeno en la coagulación, Inmunoglobulinas o anticuerpos contra infecciones).
• Hormonal: Algunas actúan como mensajeros químicos regulando funciones fisiológicas (ej. Insulina y Glucagón regulan la glucemia).

Desnaturalización y Renaturalización de Proteínas

• La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y, si existe, cuaternaria, conservando únicamente la primaria. Esto provoca la pérdida de la función biológica de la proteína.
• Puede estar provocada por agentes físicos (cambios de temperatura) o químicos (cambios de pH, presencia de sustancias desnaturalizantes como urea o detergentes).
• El proceso implica la transición de una proteína nativa (funcional) a una proteína desnaturalizada (no funcional).
• En algunos casos, si las condiciones que provocaron la desnaturalización se revierten suavemente, la proteína puede recuperar su conformación nativa y su función. Este proceso inverso se denomina renaturalización.