Enzimas: Regulación, Catálisis y Mecanismos Esenciales

Inhibición Enzimática

43. ¿Qué es inhibición no competitiva?

En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato. Se une a un sitio diferente del sitio activo de la enzima, alterando su conformación y reduciendo su actividad.

44. ¿Qué es inhibición acompetitiva?

La inhibición acompetitiva ocurre cuando el inhibidor se une exclusivamente al complejo enzima-sustrato, no a la enzima libre. Este tipo de inhibición es más común en enzimas con múltiples sustratos.

45. ¿Qué es inhibición reversible?

La inhibición reversible se caracteriza por la unión no covalente de inhibidores a la enzima. El efecto inhibitorio puede revertirse incrementando la concentración del sustrato, compitiendo con el inhibidor por el sitio activo.

46. ¿Qué es inhibición irreversible?

En la inhibición irreversible, el inhibidor se une covalentemente a la enzima, o la modifica de tal manera, que la inactiva permanentemente. No se debe confundir con la inhibición reversible, donde la unión es no covalente.

Enzimas Alostéricas y Catálisis

47. ¿Qué es una enzima alostérica?

Las enzimas alostéricas son proteínas con varias subunidades (oligoméricas) cuya actividad es regulada por moléculas efectoras (moduladores). Estos efectores se unen a sitios alostéricos, distintos del sitio activo, induciendo cambios conformacionales que afectan la actividad catalítica.

48. ¿Qué es catálisis?

La catálisis es el proceso por el cual se modifica la velocidad de una reacción química mediante la presencia de un catalizador. Las enzimas son catalizadores biológicos.

49. ¿Qué es catálisis covalente?

La catálisis covalente implica la formación de un enlace covalente transitorio entre la enzima y el sustrato durante el curso de la reacción. Este tipo de catálisis es común en enzimas reguladoras.

50. ¿Qué son las coenzimas?

Las coenzimas son moléculas orgánicas pequeñas, o iones metálicos, que se unen a las enzimas y son esenciales para su actividad catalítica. A diferencia de los sustratos, las coenzimas a menudo participan en la reacción y pueden ser modificadas químicamente durante el proceso.

51. ¿Efectos de la temperatura y el pH en la catálisis enzimática?

Factores ambientales como la temperatura y el pH pueden afectar significativamente la actividad enzimática. Estos factores pueden distorsionar la estructura tridimensional de la proteína, alterando la conformación del sitio activo y, por lo tanto, la capacidad de la enzima para unirse al sustrato y catalizar la reacción.

Mecanismos de Catálisis Enzimática

52. ¿Cuáles son los mecanismos detallados de la catálisis enzimática?

• Quimiotripsina
• Deshidrogenasa alcohólica

53. ¿Qué es la quimiotripsina?

La quimiotripsina es una proteasa de serina (serina proteasa), una enzima que hidroliza enlaces peptídicos en proteínas. Tiene un peso molecular de aproximadamente 27,000 Da. Las proteasas de serina, como la quimiotripsina, poseen un conjunto característico de residuos de aminoácidos en su sitio activo, incluyendo una serina crucial para la catálisis.

Regulación Enzimática

54. ¿Por qué es esencial la regulación enzimática?

La regulación enzimática es crucial porque las células tienen mecanismos sofisticados para regular las vías bioquímicas. Esto asegura la eficiencia y la adaptación metabólica.

55. Enumere las razones esenciales de la regulación enzimática:

• Mantenimiento de un estado ordenado (homeostasis).
• Conservación de la energía.
• Respuesta a las variaciones ambientales.

56. ¿Qué es el control genético?

El control genético se refiere a la regulación de la expresión de genes que codifican enzimas. Las enzimas que responden a las necesidades metabólicas cambiantes a menudo están sujetas a este tipo de control.

57. ¿Mediante qué procesos se dan las necesidades catabólicas del control genético?

• Inducción enzimática.
• Represión enzimática.

58. ¿Qué es la modificación covalente?

La modificación covalente es un mecanismo de regulación enzimática en el que la actividad de una enzima se altera mediante la adición o eliminación covalente de un grupo químico, como un grupo fosfato (fosforilación/desfosforilación). La actividad enzimática puede aumentar o disminuir como resultado de esta modificación.