Enzimas: Macromoléculas Especializadas en Catalizar Reacciones Químicas

Las enzimas son proteínas altamente especializadas que actúan como catalizadores en reacciones químicas. Son muy específicas en cuanto a sus sustratos y funcionan en solución acuosa bajo condiciones específicas de temperatura y pH. Su actividad depende de su conformación.

Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++, etc. Casi un tercio de las enzimas conocidas requieren cofactores. Cuando se trata de una molécula orgánica pequeña, se llama coenzima. Muchas de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.

Algunos ejemplos de coenzimas son: tiamina pirofosfato para aldehídos (B1), FAD para electrones en reacciones de oxidación-reducción (B2), NAD+ para la transferencia de átomos de hidrógeno en reacciones de oxidación-reducción, coenzima A para acilos (ácido pantoténico), piridoxal fosfato para -NH2 y biocitina para CO2.

El nombre sistemático de una enzima se compone del sustrato preferente, el tipo de reacción realizada y una terminación específica.

El código de la Comisión Enzimática identifica a cada enzima con un código numérico que comienza con las letras EC, seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a qué clase pertenece la enzima, el segundo se refiere a las subclases, y el tercero y cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.

Clasificación de las Enzimas

• Oxidorreductasas: Catalizan la transferencia de electrones.
• Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos.
• Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis.
• Liasas: Catalizan la adición o eliminación de grupos en dobles enlaces.
• Isomerasas: Catalizan la transferencia de grupos dentro de una molécula.
• Ligasas: Catalizan la formación de enlaces mediante reacciones acopladas de ATP.

El sitio activo de una enzima es el lugar donde se une el sustrato y está formado por los aminoácidos que están en contacto directo con él. Además, existe un sitio catalítico formado por los aminoácidos implicados en el mecanismo de la reacción.

La reacción química catalizada por una enzima requiere que las moléculas de los reactantes colisionen con la energía y orientación adecuadas. La enzima facilita esta unión óptima y modifica las propiedades químicas del sustrato, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de nuevos enlaces.

La energía de activación es la energía inicial necesaria para que la reacción ocurra. Cuanto menor sea la energía de activación, más fácilmente se llevará a cabo la reacción.

Las enzimas tienen poder catalítico y especificidad debido a los grupos funcionales catalíticos presentes en su estructura. Estos grupos pueden formar enlaces covalentes transitorios con el sustrato o transferir grupos del sustrato a la enzima. Estas interacciones disminuyen la energía de activación de la reacción.

La concentración de enzima y de sustrato afecta a la actividad enzimática. La concentración de enzima es directamente proporcional a la actividad, mientras que la concentración de sustrato afecta a la velocidad de reacción. La constante de Michaelis-Menten (Km) es una relación de constantes de velocidad que indica la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.

El cociente Kcat/Km, conocido como constante de especificidad, indica la eficiencia catalítica de una enzima. Una constante de especificidad cercana a 108-109 (1/M*s) se considera una perfección catalítica.

La temperatura y el pH también afectan a la actividad enzimática. Aumentos de temperatura aceleran las reacciones, pero a partir de cierto punto las enzimas se desnaturalizan. Cada enzima tiene una temperatura óptima. El pH también influye en la actividad enzimática debido a las cargas eléctricas de los grupos químicos presentes en la enzima. Cada enzima tiene un pH óptimo.

Existen inhibidores de las enzimas que pueden ser irreversibles o reversibles. Los inhibidores irreversibles se unen de manera covalente al sitio activo de la enzima, mientras que los inhibidores reversibles se unen de manera no covalente. Los inhibidores reversibles pueden ser competitivos o no competitivos.

La regulación enzimática puede ocurrir a nivel de sustrato, mediante la interacción directa de los sustratos y productos con la enzima, o a través de otros mecanismos como la inhibición por retroalimentación, la modulación alostérica y la modificación covalente de la enzima. También puede haber regulación a nivel genético, controlando la síntesis de la enzima a través del ADN.