Enzimas: Estructura, Función y Mecanismos Catalíticos Esenciales

Clasificación de Proteínas por Composición Química

Simples (Holoproteínas)

Compuestas únicamente por aminoácidos. Ejemplos: la insulina y el colágeno.

Conjugadas (Heteroproteínas)

Estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas (parte proteica) y un grupo prostético (parte no proteica). El grupo prostético puede ser un ácido nucleico, un lípido, un glúcido o un ion inorgánico. Ejemplos: la mioglobina y los citocromos. Todas son globulares.

Enzimas: Fundamentos y Propiedades

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que estas sean termodinámicamente posibles. Una enzima logra que una reacción química, que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable; es decir, que transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.

En estas reacciones, las enzimas actúan sobre moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos.

Casi todos los procesos celulares necesitan enzimas para que ocurran a tasas significativas. El conjunto de enzimas presentes en una célula determina el tipo de metabolismo de la misma. A su vez, su presencia depende de la regulación de la expresión génica correspondiente a cada enzima.

Las reacciones mediadas por enzimas se denominan reacciones enzimáticas.

Composición de las Enzimas

Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos, como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.

La actividad de las enzimas está determinada por su estructura tridimensional, la cual, a su vez, es definida por la secuencia de aminoácidos.

Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la catálisis.

La región que contiene estos residuos, encargados de catalizar la reacción, se denomina centro activo o sitio activo.

Componentes Adicionales de las Enzimas

• Sitios alostéricos o reguladores: Con capacidad de reconocer y unir moléculas reguladoras. Las uniones a las que dan lugar son débiles y no covalentes, y generan un cambio en la conformación estructural de la enzima que repercute en el sitio activo, afectando así a la velocidad de reacción. Las interacciones alostéricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, siendo una forma muy común de controlar las enzimas en las células.

Cofactores

Algunas enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas, denominadas cofactores, para poder ejercer su actividad. Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo.

Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido se denominan apoenzimas o apoproteínas. Una apoenzima junto con el cofactor se denomina holoenzima (que es la forma activa). La mayoría de los cofactores no se unen covalentemente a sus enzimas, pero sí lo hacen fuertemente.

Coenzimas

Son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra.

Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el ácido fólico, son vitaminas.

Los grupos químicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por el ácido fólico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina.

Las coenzimas suelen regenerarse continuamente y sus concentraciones se mantienen a niveles fijos en el interior de la célula.

Dinámica Enzimática

Cinética Enzimática

Cinética de Michaelis-Menten: Es el estudio de cómo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos.

Divide las reacciones enzimáticas en dos etapas: En la primera, el sustrato se une reversiblemente a la enzima, formando el complejo enzima-sustrato. En la segunda, la enzima cataliza la reacción y libera el producto.

La cantidad de sustrato necesaria para obtener una determinada velocidad de reacción también es importante. Este parámetro viene dado por la constante de Michaelis-Menten (Km), que representa la concentración de sustrato necesaria para que una enzima alcance la mitad de su velocidad máxima.