Enzimas: Clasificación, Función y Mecanismos de Acción Bioquímica

Clasificación y Reacciones Enzimáticas

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones bioquímicas específicas. Se clasifican en diferentes grupos según el tipo de reacción que aceleran:

Oxidorreductasa

Cataliza la transferencia de electrones o iones hidrógeno (H+) de un sustrato a otro. Incluye las deshidrogenasas y oxidasas.

Deshidrogenasa

Un tipo de oxidorreductasa que transfiere átomos de hidrógeno (H+) y electrones, a menudo utilizando coenzimas como NAD+ o FAD.

Transferasa

Transfiere un grupo funcional (distinto del hidrógeno) de una molécula a otra.

Quinasa

Una subclase de transferasa que transfiere un grupo fosforilo del ATP (adenosín trifosfato) a otro compuesto, generalmente un alcohol o una amina.

Mutasa

Transfiere un grupo funcional de una posición a otra dentro de la misma molécula.

Fosforilasa

Rompe un enlace mediante la adición de un grupo fosfato inorgánico (Pi), sin hidrólisis.

Hidrolasa

Rompe enlaces químicos mediante la adición de una molécula de agua (hidrólisis).

Fosfatasa

Una subclase de hidrolasa que hidroliza sustratos para liberar fosfato inorgánico (Pi).

Liasa

Cataliza la ruptura de enlaces químicos (C-C, C-O, C-N, C-S) sin hidrólisis ni oxidación, a menudo dejando dobles enlaces o anillos.

Aldolasa

Un tipo de liasa que rompe un doble enlace para formar un aldehído o una cetona.

Descarboxilasa

Una liasa que separa grupos carboxilo, liberándolos como dióxido de carbono (CO2).

Hidratasa

Una liasa que añade agua a un doble enlace o la elimina para formar un doble enlace.

Sintasa

Une dos moléculas sin requerir la hidrólisis de ATP u otra molécula de alta energía (a diferencia de las sintetasas).

Isomerasa

Interconvierte isómeros ópticos, geométricos o de posición.

El Sitio Activo Enzimático

El sitio activo es una región tridimensional específica de la enzima donde ocurre la catálisis. Es crucial para la función enzimática y se compone de dos partes principales:

Concepto de Sitio Activo

• Sitio de Unión: Región donde el sustrato se une a la enzima mediante interacciones no covalentes.
• Sitio Catalítico: Región donde se lleva a cabo la reacción química, transformando el sustrato en producto.

Modelos de Unión Enzima-Sustrato

La interacción entre la enzima y su sustrato se describe mediante diferentes modelos:

Modelo de la Llave y la Cerradura

Propone que el sitio activo de la enzima tiene una forma rígida y complementaria a la del sustrato, como una llave en su cerradura. Por ejemplo, la enzima hexoquinasa se une específicamente a una molécula de glucosa y ATP.

Modelo del Ajuste Inducido

Sugiere que el sitio activo de la enzima no es completamente rígido. Cuando el sustrato se une, induce un cambio conformacional en la enzima, ajustando su forma para optimizar la catálisis y la formación del producto.

Síntesis y Componentes Esenciales de las Enzimas

Las enzimas pueden existir en diferentes formas y a menudo requieren componentes adicionales para su actividad.

Formas de Síntesis Enzimática

• Apoenzima: Es la parte proteica de la enzima, no funcional por sí misma. Requiere la unión de un cofactor para adquirir actividad catalítica.
• Holoenzima: Es la enzima completa y funcional, formada por la apoenzima unida a su cofactor.

Cofactores Enzimáticos

Los cofactores son moléculas no proteicas esenciales para la actividad de muchas enzimas. Pueden ser orgánicos o inorgánicos:

• Iones Metálicos: Son cofactores inorgánicos, como el Mg²⁺, Zn²⁺, Fe²⁺, Cu²⁺, etc.
• Coenzimas: Son moléculas orgánicas complejas que se unen de forma transitoria a la enzima. Actúan como transportadores de grupos químicos o electrones.
• Grupo Prostético: Es una molécula orgánica o inorgánica que se une de forma covalente y permanente a la apoenzima, siendo indispensable para su función.

Coenzimas y Cofactores Clave

A continuación, se presentan ejemplos importantes de coenzimas y cofactores metálicos:

Coenzimas Importantes

• NADPH: Nicotinamida Adenina Dinucleótido Fosfato Reducido
• NAD+: Nicotinamida Adenina Dinucleótido
• FAD: Flavina Adenina Dinucleótido
• Piridoxal Fosfato: Derivado de la vitamina B6
• Biotina: Vitamina B7
• Tiamina Pirofosfato: Derivado de la vitamina B1
• Ácido Tetrahidrofólico: Derivado del folato (vitamina B9)
• Cobalamina: Vitamina B12

Cofactores Metálicos

• Cobalto (Co)
• Molibdeno (Mo)
• Cobre (Cu)
• Zinc (Zn)
• Calcio (Ca)
• Hierro (Fe)
• Magnesio (Mg)
• Manganeso (Mn)

Mecanismo de Acción Enzimática

Las enzimas aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación, facilitando la formación del estado de transición.

Energía de Activación y Catálisis

• En una reacción química, las moléculas de los reactantes deben chocar con suficiente energía para alcanzar un Estado de Transición (ET).
• El Estado de Transición es una combinación intermedia de reactantes y productos, de vida muy corta, que puede transformarse en productos o volver a ser reactantes.
• La Energía Libre de Activación (ΔG‡) es la diferencia entre la energía libre de los reactantes y la energía del Estado de Transición.
• Los catalizadores, como las enzimas, disminuyen la ΔG‡, lo que permite que la reacción alcance el Estado de Transición más rápidamente y proceda a una velocidad mayor.

Pasos Clave del Mecanismo Enzimático

1. Formación del Complejo Enzima-Sustrato (ES): El sustrato se une al sitio activo de la enzima.
2. Unión de la coenzima (si es necesaria) al complejo ES.
3. Los aminoácidos presentes en el sitio activo de la enzima catalizan el proceso, debilitando los enlaces del sustrato y facilitando su transformación.
4. Los productos se separan del sitio activo.
5. La enzima se recupera intacta y lista para catalizar otra reacción.